生物化学I期末复习大纲生物化学I期末复习大纲.doc

《生物化学I》期末复习大纲 第二章 蛋白质的结构与功能 （protein structure and function） 第一节 什么是蛋白质 （了解 一、蛋白质的化学组成与分类 chemical composition（化学知识和日常知识结合讲） 二、蛋白质的大小与分子量 molecular weight（“专业”理解） 三、蛋白质的构象 conformation（本章核心概念之一） 四、蛋白质的生物学活性 Biology activity（蛋白质的基本特征－功能大分子） 第二节 蛋白质的分子组成 （掌握 一 、常见的蛋白质氨基酸的结构通式 -amino acids（直观图示；氨基酸分类的基础） 二、二十种常见的蛋白质氨基酸分类及结构 （通过结构特征帮助记忆；分类的结构基础是什么？） 三、氨基酸的性质 Properties of Amino Acid Side chains 第三节 蛋白质的分子结构 （重点掌握Peptide Bond and primary structure（新概念－与以前学的化学键均不同；注意与肽单位区分） 二、肽和肽单位 peptide and peptide group（“氨基酸”的组装） 三、蛋白质一级结构的测定 （内容和步骤；你如何设计一个未知肽的一级结构测定程序？） 四、二级结构的特征 Protein Secondary Structure （常规的有四种，“胶原三股螺旋”第五种？如何理解无规卷曲的“无规”含义？） 五、结构域和超二级结构 domain and motif（重点概念） 六、 纤维蛋白质的结构 Fibrous proteins 七、球状蛋白质的三级结构 Globular Proteins（大部分蛋白质的结构特征；“疏水”与“亲水”） 八、亚基和四级结构 subunit and Quaternary Structure（血红蛋白为例，提出“如何确定亚基种类和大小”?） 九、研究蛋白质构象的方法(现代生命科学前沿研究领域，两种方法的利弊) 第四节 蛋白质结构与功能 （重点掌握 一、一级结构与功能的关系（以核糖核酸酶为例说明 二、肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能 The Roles of Hemoblobin and Myoglobin （三、四级结构的区别；重要概念“别构效应”） 第五节 蛋白质的理化性质与分离纯化 characteristic, isolation and purification（掌握 两性解离性质及等电点（类似于氨基酸） 二、 蛋白质胶体性质（透析原理－ “半透膜”） 三、 蛋白质的沉淀（硫酸铵沉淀－常用；有机溶剂沉淀优缺点） 四、 蛋白质的变性与复性 Protein Denaturation and Folding （科研和生产中的应用） 五、 蛋白质的紫外吸收特性（测定蛋白浓度？与核酸的关系） 六、 蛋白质分离纯化原理和方法 （掌握） 层析原理（分配层析）；蛋白质的理化性质决定分离纯化的方法。 第三章 酶学 第一节 概述 （了解 一、酶及生物催化剂概念的发展 Chemical Reaction Rates and the Effects of Catalysts 二、酶作用的特点（活化能概念） 三、酶的化学本质 （蛋白质本质，但“核酸酶”已出现） 四、酶专一性类型 （一般性了解） 第二节 酶的命名和分类 （了解 一、酶的命名 （根据功能划分） 二、酶的国际系统分类法 （知道即可，不用记） 第三节 酶催化作用的机制 General Principles（重点掌握 一、酶催化的中间产物理论 (容易理解) 二、酶的活性中心和必需基团 （蛋白质结构与功能；准确理解概念） 三、酶作用专一性机理 （重点是“诱导锲合学说”） 四、酶高效催化有关的策略 (教材归纳得很好) 第四节 酶促反应的动力学 The Kinetics of Enzymatic Catalysis（难点，重点掌握 一、酶的活力与测定 （概念） 二、底物浓度对反应速度的影响（重点：米氏方程的意义） 三、酶浓度的影响 （易理解） 四、温度对酶促反应速度的影响 （易理解） 五、pH的影响（易理解） 六、激活剂的影响 （易理解） 七、抑制剂的影响 （不同的抑制曲线，不同的含义――图示讲解） 第五节 重要的酶类及酶活性的调节控制 The Regulation of Enzyme Activity（重点掌握 一、多酶体系(multienzyme system) （与“动态生化”部分有关） 二、别构酶(allosteric enzyme) （必须掌握的