HO植物代谢机制和防御调控酶..docVIP

血红素加氧酶（HO）:植物新陈代谢和防御的调控酶 摘要 血红素加氧酶降解血红素蛋白释放自由性血红素，其伴随二价铁离子、胆绿素-IXa（BV-IXa）和一氧化碳（CO）的产生。血红素的分解机制在植物和其他的生命体中很保守，尽管不同生命体内血红素的功能、亚细胞定位和辅基所需条件在本质上不同。HO1的晶体结构，一种单体蛋白，已经在哺乳动物、病原细菌和蓝细菌中得到广泛报道，除了可预测的模式生物豌豆HO1外还没有较高等植物亚铁血红素加氧酶（HOs）相关的报道。随着血红素的降解，HO在一系列的细胞过程中起作用，其中包括铁离子吸收合成、光敏色素发色团合成，细胞保护和气孔的调节。目前，在植物中已经报道了四种HO基因（HO1，HO2，HO3，HO4）。HO1在细胞代谢中已经研究的很好，然而，其他三种HOs的各自作用知道的还很少。在植物中为响应许多刺激如光、紫外线、铁离子缺失、活性氧类（ROS）、脱落酸（ABA）和Haematin。由于植物中HO1\CO生理学细胞保护作用，最近这一系统得到了更多关注。这篇论文聚焦植物HO研究的最新进展，包括HO在环境应答中的作用。而且，这篇论文强调这种酶在植物生理学、生物化学和分子方面的作用。 关键词：胆绿素-IXa，一氧化碳，铁蛋白，血红素，血红素加氧酶，氧胁迫，光敏色素原 引言 血红素加氧酶（HO）是普遍存在的、敏感的和高活性的酶，催化血红素分解为BV-IXa并伴随着铁离子和CO的释放（图-1）。这种酶最初是在大鼠肝脏中被鉴别出是血红素降解的重要酶，通过它的作用产生胆红素（BR），它最终特点是截然不同的蛋白实体。然而在光合生物中，HO 首次鉴别出是在红海藻Cyanidium caldarium中。后来利用拟南芥hy1突变体报道出HO基因。在哺乳动物中，这种酶在血红素降解途径中起作用，作为氧敏感修饰引起了更加广泛的兴趣。关于植物HO可能存在的研究很大程度上考虑借鉴了哺乳动物的研究方法结论。现在基因编码HOs已经在许多生物物种间分割开来，包括哺乳动物、高等植物、红藻、蓝细菌和病原细菌。进一步关于HOs结构的研究表明HO折叠是一个主要有a-螺旋构成的单独紧密结构域。总之，大鼠HO-1、棒状杆菌HmuO、奈瑟氏菌脑膜炎HemO、假单胞菌PigA和PCC6803SynHO1(图5)和SynHO2(图5)同人体HO-1相似。除了SynHO2以上列出的所有HO蛋白都是单体形式。然而，在高等植物中HO的晶体结构还没有被阐释。植物HO结构的仅有报告出自Linley et al. (2006)的研究。通过利用来自同源动物和细菌HOs的晶体结构数据作者推测了豌豆HO1(PsHO1)的结构并揭示尽管主要序列同源性有限但结构高度保守。 HO催化的血红素的降解机制是所有生物体中的共同特征。由于它的反应产物的多样性，这种酶在不同的生命体中表现出不同的酶学特征。在哺乳动物中，通过胆绿素还原酶作用，胆绿素-IXa（BV-IXa）被还原成胆红素(BR)，BR在排泄前偶联醛酸。然而，在蓝细菌和海藻中，光合作用期间藻胆素的合成被用来作为光收获的前兆。在爬行动物，鱼，昆虫类和产蛋鸟类中，BV-IXa直接被用作为色素，已经表明在非洲蟾蜍晶胚中在背部发育期间BV-IXa起信号分子作用。在高等植物中，目前有关HO作用的研究同导致光敏色素发色团的途径相关联。BV-IXa被还原成光敏色素（P@B），在光信号作用下这种光感受器光敏色素发色团在光形态方面起作用。 在体外拟南芥HO1是一种能够利用铁氧化还原蛋白的可溶性蛋白，是一种铁氧化还原蛋白-NADPH+氧化还原酶。这些特性也在蓝藻和海藻酶中观察到。相反，哺乳动物HO利用NADPH-细胞色素P450还原酶和通过疏水C-末端区域膜约束，这不同于植物HOs。在植物体内HO反应中铁离子的释放似乎被紧密的调控着，因为铁离子螯合剂的存在是植物HOs体外反应所必需的，而动物和细菌酶不需要这种螯合剂。在大肠杆菌中PsHO1表达的生物化学活性表明，还原性铁氧化还原蛋白、次级还原剂如抗坏血酸和铁离子螯合剂是酶活性最强的必要条件。酶活性达最大需依赖于这些电子供体系统支持了以上所涉及的植物HOs到其他生物体的进化关系。 基因水平上的植物HO 可鉴别出拟南芥中hy1和hy2突变体分别等同于血红素到BV-IXa的转变和BV-IXa到3Z-P@B的转变，导致了通过基于图谱克隆的HY1区域的位点克隆和HY2基因从拟南芥中的分离。为了在植物中创建一个完整的HO命名法，该命名法等同于应用在其他生物界的HOs系统，编码HOs的许多植物基因被这样命名：HO前缀加上物种名。然而，拟南芥基因组的初步分析表明还存在其他的HO基因，包括在染色体II上距At