第一章氨基酸研究报告.doc

第一章氨基酸(amino acid)的结构与性质 第一节氨基酸的结构与分类 一、氨基酸的结构 组成蛋白质的基本单位是氨基酸。如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约二十种不同的氨基酸。 从氨基酸的结构通式可以看出： 构成蛋白质的氨基酸均为L—α—氨基酸。 除R 为H（甘氨酸）外，其余氨基酸均具有旋光性。 *在空间各原子有两种排列方式：L—构型与D—构型，它们的关系就像左右手的关系，互为镜像关 系，下图以丙氨酸为例： 二、氨基酸的分类： 1.按氨基酸分子中羧基与氨基的数目分： 酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸； 碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸； 中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半 胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。 2.按侧基R 基的结构特点分： 脂肪族氨基酸 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸 杂环氨基酸：脯氨酸、组氨酸 3.按侧基R 基与水的关系分： 非极性氨基酸：有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、 色氨酸、酪氨酸、脯氨酸； 极性不带电氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸； 极性带电氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸。 4. 按氨基酸是否能在人体内合成分： 必需氨基酸：指人体内不能合成的氨基酸，必须从食物中摄取，有八种：赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、 笨丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸。 非必需氨基酸：指人体内可以合成的氨基酸。有十种。 半必需氨基酸：指人体内可以合成但合成量不能满足人体需要（特别是婴幼儿时期）的氨基酸，有两 种：组氨酸、精氨酸。 三、稀有氨基酸: 参加天然蛋白质分子组成的氨基酸，除了上述20 种有遗传密码的基本氨基酸之外，在少数蛋白质分 子中还有一些不常见的氨基酸，称为稀有氨基酸。 它们都是在蛋白质分子合成之后，由相应的常见氨基酸分子经酶促化学修饰而成的衍生物。 二十种氨基酸的名称和结构如图所示: (注：缺脯氨酸) 第二节氨基酸的理化性质 一、物理性质 形态：均为白色结晶或粉末，不同氨基酸的晶型结构不同。 溶解性：一般都溶于水，不溶或微溶于醇，不溶于丙酮，在稀酸和稀碱中溶解性好。 熔点：氨基酸的熔点一般都比较高，一般都大于200℃，超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。 光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。 旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。 二、氨基酸的化学性质 1．两性解离及等电点 氨基酸分子是一种两性电解质。 通过改变溶液的pH 可使氨基酸分子的解离状态发生改变。 氨基酸分子带有相等正、负电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点(pI)。 在某一pH 环境下，以两性离子（兼性离子）的形式存在。该pH 称为该氨基酸的等电点。所以氨基 酸的等电点可以定义为：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。 以甘氨酸为例， 从左向右是用NaOH 滴定的曲线，溶液的pH 由小到大逐渐升高；从右向左是用HCl 滴定的曲线，溶液的pH 由大到小逐渐降低。曲线中从左向右第一个拐点是氨基酸羧基解离50%的状态， 第二个拐点是氨基酸的等电点，第三个拐点是氨基酸氨基解离50%的状态。 通过氨基酸的滴定曲线，可用下列Henderson—Hasselbalch 方程求出各解离基团的解离常数(pK,) 根据pK，可求出氨基酸的等电点，其等电点左右两个pK，值的算术平均值求出。 中性及酸性氨基酸： pI=(pK1，+pK2，)/2 中性氨基酸：pK1，为α—羧基的解离常数，pK2，为α—氨基的解离常数。 酸性氨基酸：pK1，为α—羧基的解离常数，pK2，为侧链羧基的解离常数。 碱性氨基酸： pI=(pK2，+pK3，)/2 其中：pK2，为α—氨基的解离常数，pK3，为侧链氨基的解离常数。 二十种氨基酸的pK，及等电点(P133)： 2.由α—氨基参加的反应 ○1 亚硝酸反应 放出氮气，氮气的一半来自氨基氮，一半来自亚硝酸，在通常情况下测定生成的氮 气的体积量可计算氨基酸的量，此反应可用于测定蛋白质的水解程度。 ○2 与甲醛的反应 用过量的中性甲醛与氨基酸反应，可游离出氢离子，然后用NaOH滴定，从消耗 的碱量可以计算出氨基酸的含量。此法称为间接滴定法。 ○3 与 2，4—二硝基氟苯（2，4—DNFB）的反应（Sanger反应） 生成黄色的二硝基苯—氨基酸衍 生物。 3.α—羧基参加的反应 与碱反应成盐与醇反应成酯 4.α—氨基与α—羧基共同参加的反应 与茚三酮的反应：除脯氨酸与羟脯氨酸外，可与其它氨基酸生成蓝紫色化合物。脯氨酸与羟脯氨酸为黄 色化合物。 第二章蛋白质 第一节概述 一、蛋白质的