02第二章蛋白质结构与功能全解.ppt

第二章　蛋白质的结构与功能 Structure and Function of Protein 蛋白质(protein)是普遍存在于生物界、含量最丰富的生物大分子（biomacromolecule）。 蛋白质约占人体固体成分的45%，而在细胞中可达细胞干重的70%以上，约有10万余种。 蛋白质参与并完成了以复杂的物质代谢为基础的各种生命活动。 各种蛋白质的分子结构千差万别，决定了蛋白质功能的多样性。 第一节　蛋白质的分子结构 蛋白质分子主要含有碳（50% ~ 55%）、氢（6%~7%）、氧（19%~24%）和氮（13%~19%）元素，大部分蛋白质还含硫，有的还含少量的磷、铁、碘、硒等元素。 蛋白质的含氮量十分接近，约16%。 每克样品中蛋白质含量＝每克样品中含氮量×6.25 一、蛋白质的基本结构单位 （一）蛋白质的基本结构单位——氨基酸 氨基酸是蛋白质的基本结构单位。 组成天然蛋白质的氨基酸共有20种，除甘氨酸外，都为L-α-氨基酸。 α-氨基酸的基本结构特征为:α碳原子连有4个基团或原子，分别为氨基(或亚氨基)、羧基、侧链和氢。 根据氨基酸的侧链结构和性质，20种氨基酸可分成4类 1. 非极性疏水性氨基酸 此类氨基酸含有非极性的侧链，具有大小不一的疏水性 2. 极性氨基酸 此类氨基酸的侧链带有羟基或巯基、酰胺基等极性基团，具有亲水性，但在中性水溶液中不电离 3. 酸性氨基酸 此类氨基酸的侧链含有羧基，易解离出H+而具有酸性 4. 碱性氨基酸 此类氨基酸的侧链带有易接受H+的基团而具有碱性  （二）氨基酸的主要理化性质 ⒈氨基酸的两性电离和等电点 氨基酸的氨基可接受质子而形成NH3+，具有碱性; 羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性，因此氨基酸具有两性解离的性质。 在酸性溶液中，氨基酸易解离成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，易解离成带负电荷的阴离子。当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等，净电荷为零时，此时溶液的pH称之为氨基酸的等电点(isoelectric point, pI)。 ⒉芳香族氨基酸的紫外吸收性 酪氨酸、色氨酸等芳香族氨基酸在280nm波长处具有特征性吸收峰，由于大多数蛋白质含有酪氨酸和色氨酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光密度值，是蛋白质含量分析的简便方法。 ⒊ 氨基酸呈色反应 氨基酸与茚三酮共热时，可显示紫色。不同氨基酸其紫色的深浅可不同。这也是氨基酸或蛋白质定性、定量的常用方法之一。 二、蛋白质的一级结构 人体内任何一种蛋白质都是由上述20个氨基酸以不同的数量、种类和不同排列顺序组合而成 。 蛋白质具有三维空间的结构特征，这也是蛋白质发挥特征性作用的分子结构基础。 （一）肽键 在蛋白质分子中，一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基 酸的α-氨基，脱去一分子H2O，形成的化学键称为肽键(- CO-NH-)，形成化合物称为肽（peptide）。 肽键为共价键，参与组成肽键的6个原子位于一个刚性平面，称酰胺平面。 肽键长度为0.132nm, 介于单键(0.149nm)和双键(0.127nm)之间，具有双键性质，因此不能自由旋转。而与α-碳原子相连的N和C所形成的化学键都是典型的单键，可以自由旋转，这是产生蛋白质空间结构的基础。 (二)多肽与蛋白质 蛋白质分子是通过若干个肽键将氨基酸连接而形成的链状结构。由2个氨基酸形成的肽称二肽，3个氨基酸形成的肽称三肽，以此类推。 一般十肽以下也可统称寡肽，十肽以上称作多肽（polypeptide）。 由于氨基酸间通过脱水才形成肽键，因此蛋白质分子中的氨基酸结构已不完整，称作氨基酸残基。 蛋白质分子的两端分别存在游离的α-氨基和α-羧基，称为氨基末端(简称N端)和羧基末端(简称C端)。 习惯上将N端写在左侧，C端写在右侧，氨基酸编号依次从N端向C端排列。 谷胱甘肽 促甲状腺素释放激素 (三) 蛋白质的一级结构 蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构(primary structure)。也即自N端向C端 氨基酸依次排列的顺序。 肽键是一级结构的主要化学键，有些蛋白质的一级结构还含有二硫键，即由2个半胱氨酸巯基脱氢氧化而成。 牛胰岛素，含2条多肽链: A链和B链。A链由21个氨基酸残基组成，B链由30个氨基酸残基组成。A链与B链之间形成2个二硫键，A链内存在1个二硫键。 三、蛋白质的空间结构 蛋白质分子并非线状分子，而是在一级结构的基础上，多肽链需折叠、盘曲形成特有的空间结构。 蛋白质分子中各原子和基团在三维空间所处的相对位置，构成了特定的空间结构，称为蛋白质构象(protein conformation)