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(生物化学重点

蛋白质的基本元素组成 C,H,O,N 。N为蛋白质的特征元素,平均含量16% 蛋白质的基本单位是氨基酸。其通式为: 天然蛋白质中的氨基酸为L-型。氨基酸均具有旋光性(甘氨酸除外),大多数为右旋,少数具有左旋性。 氨基酸的分类掌握: 3、按酸碱性分:酸性氨基酸有2种,谷氨酸和天冬氨酸。 酸性氨基酸3种,精氨酸、赖氨酸和组氨酸。 其余的15种为中性。 4、按R基的化学结构分为4类:芳香族,杂环,杂环亚和脂肪族氨基酸。 芳香族氨基酸3种:苯甲氨酸,色氨酸,洛氨酸。 杂环1种:组氨酸。 杂环亚氨酸1种:脯氨酸。 5、按必需与非必需分为3类:必须8种(人类不能合成由食物提供):赖氨酸,色氨酸,苏氨酸,缬氨酸,甲硫氨酸,壳氨酸,异亮氨酸,苯丙氨酸。 半必需2种(人体可合成但幼儿期合成速度慢:组氨酸,精氨酸。 非必需:人体可合成。 20种氨基酸的三字缩写: 甘氨酸Gly 丙氨酸Ala 缬氨酸Val 亮氨酸Leu 异亮氨酸Ile 苯甲氨酸Phe 洛氨酸Tyr 色氨酸Try 丝氨酸Ser 苏氨酸Thr 半胱氨酸Cysh 甲硫氨酸Met 天冬氨酸Asp 谷氨酸Glu 谷氨酰胺Glu 天冬酰胺Asp 精氨酸Arg 赖氨酸Lys 组氨酸His 脯氨酸Pro 氨基酸的两性性质:氨基酸的同一分子中含有碱性的氨基-NH2和酸性的羧基-COOH,既可以被酸解离也可以被碱解离。 等电点:当氨基酸处于某一PH值时,其所带正电荷和负电荷相等,即净电荷为零,此时的PH值称为氨基酸的等电点。用PI表示。 蛋白质的紫外吸收:只有芳香族氨基酸具有紫外吸收的特性,苯丙氨酸的最大吸收在259nm。洛氨酸Tyr的最大吸收在278nm处,色氨酸的吸收在279nm处。一般采用紫外分光光度计在280nm波长测最大光吸收的方法来测定蛋白质的含量。 氨基酸的颜色反应-与 三酮反应:a-氨基酸与水合 三酮溶液共热,引起氨基酸氧化脱氨,脱羧,生成蓝紫色化合物(Pro呈黄色),色深与溶液中氨基浓度成正比。10、 肽:氨基酸通过肽键连接形成的链状化合物。 肽键:由一个氨基酸的a-氨基酸和另一个氨基酸的a-羧基缩合失水而形成的酰胺键。 一级结构:蛋白质的一级结构特指肽链中以肽键连接的氨基酸的线性序列。 蛋白质二级结构的a-螺旋结构的结构要点:a,多肽链的主链围绕一个中心轴螺旋上升,每隔3.6个氨基酸上升一圈,螺距0.54nm。每个氨基酸上升0.15nm.没有氨基酸旋转100°。b,相邻螺之间要形成氢键,在每个氨基酸残基的氨基与前面第4个氨基酸残基的羧基间形成,氢键的取向几乎与中心轴平行。c,R侧链在螺旋的外侧。d,天然蛋白质中的a-螺旋大多是右手螺旋。 影响a-螺旋结构的形成和稳定性因素:a,氨基酸的组成和排列顺序。b,氨基酸所带电荷性质。c,R侧链的大小。 了解:超二级结构:只若干相邻二级结构单元组合彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构的组合体。此为二级结构与三级结构间的一种过渡构象。 了解:结构域:多肽在超二级结构基础上进一步绕曲折叠而成的相对独立的三维实体。 了解:三级结构:多肽链上所有原子在三维空间的分布,是指一条多肽链在二级结构基础上进一步卷曲折叠,构成一个不规则的特定构象。 有一些肽链的最高结构为三级结构,两条肽链以上才能达到四级,一级结构决定空间结构。 蛋白质的两性解离:蛋白质是多价解离的两性蛋白质。蛋白质除了有a-NH2,a-COOH之外,还具有包含酸性基团和碱性基团的酸性氨基酸残基和碱性氨基酸,所以蛋白质是两性电解质。 蛋白质的等电点:对于某一种蛋白质而言,当在某一PH值时,其所带正负电荷正好相等,(即净电荷为零)。这一PH值称为蛋白质的等电点。 蛋白质胶体的稳定性因素:A,表面形成水化膜(水化层) B,电荷作用(带电层) 蛋白质沉淀条件:A,脱去水化层 B,除去表面电荷 蛋白质的沉淀作用:蛋白质溶液的稳定性是生物机体正常新陈代谢所必需的,也是相对的,暂时的,有条件的,当条件改变是,稳定性就被破坏,蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出,这种现象称为蛋白质的沉淀作用。 蛋白质变性:许多理化因素能破坏蛋白质分子三维结构中的弱键,导致蛋白质活性丧失的现象。(变性蛋白质A分子内部结构改变,次级键破坏B,分子表面结构改变:疏水基团暴露)主要标志:生物功能丧失。 变性蛋白质在性质上的变化:A,溶解度降低 B,二三级结构破坏,但肽键未破坏,故其组成和分子量不变 C,化学反应基团增加 D,失去螺旋结构,对称性下降,结晶能力丧失 E,对蛋白质酶水解敏感性增加 F,生物活性降低全部丧失 引起蛋白质变性的理化因素:物理因素

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