生物化学习题及答案(酶化学)..docVIP

生物化学习题（酶化学） 一、名词解释： 米氏常数：用Km值表示，是酶的一个重要参数。Km是酶反应速度（v）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位：mol/L或mmol/L）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物和酶浓度的影响。 底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性；酶的专一性可分为三种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。 辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，通过共价键与酶活蛋白质结合得非常紧密，透析法不能除去。 单体酶：只有一条多肽链的酶；不能解离为更小的单位，Mw13，000-35，00。 寡聚酶：有几个或多个亚基组成的酶；亚基可以相同，也可以不同；亚基间以非共价键结合，易为酸、碱、高浓度盐或其他的变性剂分离；Mw35，000到数百万。 多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体；有利于细胞中一系列反应的进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控；Mw几百万以上。 激活剂：凡是能提高酶活性的物质；其中大部分是离子或简单的有机化合物。 抑制剂：能使酶的必需基团或酶活性部位中基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。 变构酶（别构酶）：代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。 酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有催化活性的酶。 酶的比活力：指每毫克蛋白质所具有的酶活力单位数 全酶：酶的一种，由酶蛋白和辅助因子构成的复合物。 酶活力单位：酶活力的度量单位；1961年国际酶学委员会规定：1个酶活力单位是指在特定反应条件下（25℃，其他为最适条件），在1min内能转化1umol底物的酶量。 丝氨酸蛋白酶：活性部位含有在催化期间起亲核体作用的丝氨酸残基的蛋白酶。 催化常数（Kcat，转换数）：是一个动力学常数，催化常数等于最大反应速度除以酶的总浓度，或每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的物质的量（mol）。 诱导契合学说：当底物与酶相遇时，可诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，使活性中心上有关的各个基团达到正确的排列和定向，因而使酶和底物诱导契合结合形成中间复合物，并引起底物的反应。 二、填空题： 1、酶是 活细胞 产生的，具有催化活性的 蛋白质 。 2、酶具有 高效性 、 专一性 、 作用条件温和 、 受调控 等催化特点。 3、影响酶促反应速度的因素 [E] 、[S]、 pH 、 T 、 I（抑制剂） 、 A（激活剂） 。 4、胰凝乳蛋白酶的活性中心主要含有 Ser195 、 His57 、 Asp102；三者构成一个氢键体系，使其中的Ser195上的 氧原子 成为强烈的亲核基团，此系统称为 电荷转接系统或电荷中继网 。 5、与酶高效率有关的因素有邻近效应 、 定向效应 、诱导应变、共价催化、 酸碱催化等。 6、转氨酶的辅助因子为磷酸吡哆醛 即维生素B6；共有三种代谢形式，分别为磷酸吡哆醛、 磷酸吡哆胺、磷酸吡哆醇，其中磷酸吡哆醛在氨基酸代谢中非常重要，是转氨酶 、 脱羧酶 和消旋酶的辅酶。 7、叶酸以其还原性产物起辅酶的作用，有 DHFA 和 THFA 两种还原形式，后者的功能是作为一碳单位的载体。 8、一条多肽链Asn-His-Lys-Asp-Phe-Glu-Ile-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg经胰蛋白酶水解可得到3个多肽。 9、全酶由酶蛋白和辅助因子组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中 酶蛋白决定酶的专一性和高效率，辅助因子起传递电子、原子或化学集团的作用。 10、辅助因子包括 辅酶 、 辅基 和 金属离子 等，其中 辅基 与酶蛋白结合紧密，需要 化学方法处理 除去， 辅酶 与酶蛋白结合疏松，可用 透析法 除去。 11、T.R.Cech和S.Altman因各自发现了 核酶 而共同获得1989年的诺贝尔化学奖。（具有催化能力的RNA） 12、根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类： 氧化还原酶类 、 转移酶类 、 水解酶类 、 裂合酶类 、 异构酶类 、 合成酶类 。 13、根据酶的专一性不同，酶的专一性可以分为 绝对专一性 、 相对专一性 、立体专一性。 14、酶的活性中心包括 结合部位 和 催化部位 两个功能部位，其中 结合部位直接与底物结合，决定酶的专一性； 催化部位 是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。 15、酶活力是指 酶催化化学反应的能力 ，一般用 一定条件下，酶催化某一化学反应的反应速度 表示。 16、通常讨论酶促反应的速度时，指的是反应的 初 速度，即 底物消耗量5% 时测得的反应速度。 17、