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生化复习提纲（下半学期） 第8章 酶通论 一、酶催化作用的特点 1、酶作为生物催化剂的特点：易失活；具有很高的催化效率；具有高度专一性；其活性受到调节和控制。酶的这些特点与酶的什么性质或结构特点有关系。 2、什么是转换数（TN）？它用来表示什么？掌握相关计算。 3、酶活性受到哪些因素的调节？ 二、酶的化学本质及其组成 1、大多数酶的化学本质是蛋白质。非蛋白质酶包括哪些？（核酶） 2、酶的空间结构是维持其生物学功能（生物催化）所必需的，若组成酶的蛋白质成分变性或解离成亚基，则酶失活。 3、酶按照化学组成可分为哪两类？各有什么样的特点？尽量能举出一两个例子。 4、复杂酶中的非蛋白质成分称为辅因子（包括金属离子、辅酶或辅基），而酶中的蛋白质成分对应地称为脱辅基酶。辅酶与辅基的区别是什么？ 5、什么是全酶？全酶包括哪几部分？ 6、根据酶蛋白分子的特点可将酶分为哪3类？各有什么特点？ 三、酶的分类与命名 1、酶的国际系统分类法所涉及的6大类酶包括哪些？要求能对典型反应所属的大类进行准确判断。比如β-D-葡萄糖与氧气反应，生成葡糖酸的反应，属于氧化还原反应，由属于氧化还原酶类的葡糖氧化酶催化完成。 2、传统的酶命名方法一般依据两个原则：根据酶作用的底物命名；根据酶催化反应的性质及类型命名。要求能准确由酶的习惯名称判断其可能的底物，或给你一个化学反应，能指出催化该反应的酶的习惯名称。 四、酶的专一性 1、酶专一性的类型有哪几种？各个类型有什么样的特点？ 2、给定一个酶，能根据其催化特点确定其专一性特点。 3、酶专一性的假说：诱导契合学说。 4、绝对专一性的酶其底物只有一种；相对专一性的酶，可能有一种以上的底物。 比如脲酶具有绝对专一性，它只能作用于一种底物（尿素）；而已糖激酶具相对专一性，它既可以作用于葡萄糖，也可以作用于果糖（即有两种以上的底物）。 五、酶的活力测定和分离纯化 1、什么是酶活力？酶活力的大小一般用什么表示？ 2、酶活力单位是怎样定义的? 3、什么是比活力？比活力的大小表明什么？ 4、掌握酶活力、比活力、纯化倍数、回收率（百分产量）的计算。 六、核酶和抗体酶 1、什么是核酶？ 2、有些核酶是核酸与蛋白质构成的复合物，那么，其中起催化作用的是哪种成分？ 3、什么是抗体酶？抗体酶与一般的酶有什么不同？ 七、习题 1、从两个不同公司订购相同的酶制剂，包装说明如下： 管A：总体积50 μL，5U/μL， 管B： 500U，250μL。 已知它们使用的酶活力单位是相同的，那么，哪一种酶的纯度更高？哪管酶的酶蛋白的量多？ 2、已知生化反应如下： (1) ; (2) ; (3) ; (4) ; (5) ; (6) ; 据此可以判断这些反应分别属于什么类型？ 3、用AgNO3对在10mL含有1.0 mg/mL蛋白质的纯酶溶液进行全抑制，需用0.342 μmol的AgNO3，求该酶的最低相对分子质量？[提示：一分子酶或酶分子的每个亚基结合一个银离子，最低相对分子质量可以对应酶的分子量（单亚基酶）或酶的一个亚基的分子量（多亚基酶）] 4、已知某酶的初提液经一次纯化后，测定得到下列数据，试计算比活力、百分产量及纯化倍数。 体积/mL 活力单位/(U/mL) 蛋白质/(mg/mL) 初提液 120 200 10 (NH4)2SO4盐析 5 810 4.5 5、1μg纯酶（Mr=92×103）在最适条件下，催化反应速率为0.5 μmol/min，试计算： (1) 酶的比活力[U/mg]；(2) 转换数。 第9章 酶促反应动力学 一、底物浓度对酶反应速率的影响 1、什么是酶催化的中间复合物学说？该学说是否已被实验证实？如果已被证实，有哪些证据？ 2、底物浓度对酶反应速率曲线 了解这两个图各自表示的含义。 左图是反应速率随底物浓度的变化情况，右图表示在某一反应过程中，各物质浓度的随时间的变化。 3、米氏方程：米氏方程的方程式、Km（米氏常数）和Vm（最大反应速率）的含义。 (1) Km是酶的一个特征常数，它的大小只与酶的性质有关，与酶浓度无关。Km随底物、反应的温度、pH值和离子强度而改变（这些都会影响到酶的性质）。底物浓度改变不会影响Km值，所以我们可以利用不同底物浓度下的反应速率来测定Km值。而在测定时，一定要求一定条件下（即离子强度一定，pH值一定，温度一定，底物固定）。 (2) 催化同一底物的不同酶具有不同的Km值，一般Km最小的酶是催化效率最高的，所在有多各可供选择的酶的情况下，优先选择Km值小的酶进入实验。 (3) 同一种酶有时可以催化多种底物反应，其Km值也是不同的。当该酶作用于某一底物时，如果其Km最小，则称这种底物为该酶的最适底物（或称天然底物）。所以反过来，1/Km的数值大小表明酶对底物亲和力的大小，1/Km越大