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酶催化作用1.1引言
第12章 酶催化作用和光催化作用简介 * 一、酶催化作用 1.1 引言 酶是由长链氨基酸构成的蛋白质。许多酶的初级结构(氨基酸在酶中连接的顺序)已得到确定,而且影响其催化能力的三维空间结构也已被证明。但酶作用机理的一些基本细节仍不清楚,如底物与酶相互作用的深层次信息;酶的活性中心是否包含金属离子。 酶催化的意义在于它参与生物体内的代谢过程。 酶催化与一般的催化有着共同的内涵。 1.2 酶的类型与应用 酶催化的优点: 1)活性高:酶催化反应的速率是相应的非酶催化反应速率的10倍,如过氧化氢酶每分钟能分解5000万个过氧化氢分子。 2)选择性高:每种酶只适用于特定的反应类型,特定结构的底物,并只得到特定的产物。 3)适用性高:酶可用于多种反应,几乎每一种类型的有机反应都有对应的酶催化反应存在,但烃的裂解、烯烃聚合、F-T反应是例外。 4)反应条件温和:常在室温或接近中性的pH条件下就可以发生。 5)兼有均相和多相的特点。 酶催化的缺点: 1)酶的分离、提纯技术很昂贵。 2)酶催化只能局限于间歇式。 3)许多酶需要非蛋白质的辅酶配合使用才行。 为了把酶有效的应用于工业,需要着重解决两个问题:一是改善其稳定性,二是要开发出一种经济的非破坏性的回收酶的方法。酶的“固相化”是达到这些目的的理想途径。固相化的方法主要有两种:1)将酶吸附于惰性固体表面;2)将酶负载在凝胶上;3)将酶与载体共价结合。 Covalently bonded enzyme Polymer conjugate; (b) Covalently bonded inter-molecularly crosslinked enzyme conjugate; (c) Adsorbed enzyme polymer conjugate; (d) Polymer lattice-entrapped enzyme Conjugate; (e) Microencapsulated Enzyme. 1.3 酶催化的机理和动力学 酶的固相化将开辟一个全新的酶催化领域。 通常用每微摩尔酶每分钟转化底物的微摩尔数来表示酶催化剂的活性。 Michaelis-Menten机理(1913年) 酶催化总反应: 酶催化反应机理: 产物生成速率: ES的浓度变化: 对ES采用稳态近似: 其中CE和CS是游离的酶和底物的浓度。 定义CE0为酶的总浓度,CE0 = CE + CES 或者 产物生成速率---Michaelis方程: Michaelis常数: 酶催化反应速率与加入的酶量有线性关系,并同时与现存的底物浓度有关。当CE0不变,反应速率rP随CS而增加,直到其极限值rP,max = k2CE0。 由Michaelis方程的倒数可得: 如果k2 k-1,存在一个ES解离为E和S的平衡,其平衡常数为 因为CE0 = CE + CES 则总反应的表观速率, 胰朊酶是动物蛋白质代谢所必须的蛋白质分解酶之一,由245种氨基酸组成。 活性中心:102号天冬氨酸的羧基,57号组氨酸的咪唑基,195号丝氨酸的羟基组成的有特定空间结构的催化活性中心。 1.4 辅酶和辅基 除了由单一蛋白质组成的单一酶外,在酶催化作用中常应用由蛋白质组成的酶和非蛋白质的小分子结合的酶,这类酶称为结合酶或全酶。 同酶结合的非蛋白质小分子如能在溶液中与酶蛋白形成解离平衡,则称之为辅酶;若非蛋白质小分子同酶蛋白结合得很牢固,在溶液中不易解离出来,则称之为辅基。 1、辅酶的分类及其作用 (1)金属离子辅酶:熟知的酶中有近1/3需要金属离子以保持其催化性能。酶结构中含有金属离子的称之为金属酶。需要加入金属离子或金属配合物才具有活性的酶叫金属活化酶。 (2)有机辅酶 1)腺苷三磷酸(ATP):其分子由一个分子腺嘌呤,一个核糖分子和三个磷酸分子组成,是一种具有转移磷酸根功能的辅酶。 ATP具有底物增磷的功能: 底物 + ATP → ADP + 底物磷酸酯 ADP + 酶 + 底物磷酸酯 → ATP + 底物-酶的活性中间物 2)黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD):可以转移氢原子的辅酶,一般先从底物取得两个氢原子而转化为FADH2,当第二个底物在同一酶分子上反应时,将FADH2中的两个氢原子在转移到该底物上而重新得到FDA。 3)辅酶A(CoA):其结构是泛酸的羧基与?-氨基已硫醇以肽链相连,另一端与腺苷二磷酸的焦磷酸相连。这种辅酶可以催化底物中酰基的转移。 CH3-CO-R + HS-CoA → CH3CO-S-CoA + H-R CH3CO-S-CoA + 另一个底物 → SH-CoA + CH3CO-底物 1.5 阻化剂对酶催化的影响 某些杂质的存在将使酶催化活性明显下降,这些杂质称为阻化剂。 阻化作用分为两种:可逆阻化和不可逆阻化。 可逆阻化又分为
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