肌红蛋白是1957年由John Kendrew 用X射线晶体分析法测定的有三维结构的第一个蛋白质。它是典型的球形蛋白质,高度折叠成紧密结构,疏水氨基酸残基大部分埋藏在分子内部,极性残基在表面。肌红蛋白中有8条α-螺旋。由多肽的折叠形成的疏水空隙内是血红素辅基,通过肽链上的His残基与肌红蛋白分子内部相连,它对肌红蛋白的生物活性是必需的(与O2结合)。 六、蛋白质分子结构与功能的关系 蛋白质分子具有多样的生物学功能,需要一定的化学结构,还需要一定的空间构象。 (一)蛋白质一级结构与功能的关系 1. 种属差异 蛋白质一级结构的种属差异十分明显,但相同部分氨基酸对蛋白质的功能起决定作用。根据蛋白质结构上的差异,可以断定它们在亲缘关系上的远近。 2.分子病 ——蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常有所不同的遗传病。 镰状细胞贫血(sick-cell anemia) 从患者红细胞中鉴定出特异的镰刀型或月牙型细胞。 β-链 1 2 3 4 5 6 7 Hb-A Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys… Hb-S Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys… Val 取代Glu 含氧-HbA O2 O2 粘性疏水斑点
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