生物化学第五章 酶课件1.ppt

第五章 酶;限制性内切酶;第五章 酶(Enzyme);§1 酶的概念;我们的祖先从几千年前就已经不自觉地利用酶的催化作用来制造食品和治疗疾病（酿酒、制糖等）。 1833年佩恩（Payen）从麦芽糖中分离出淀粉酶。 1857年发现提出酒精发酵是酵母作用的结果（微生物学家Pasteur等） 。 1878年库尼（W.Kuhne）首先提出“酶(enzyme)”的概念，研究发现发酵等现象是酶作用的结果。 1913年提出酶促动力学原理—米氏学说（Michaelis和Menten提出） 。 ;1926年, 萨姆纳（J.Summer）由刀豆制出脲酶结晶确立酶是 蛋白质的观念，其具有蛋白质的一切性质。 1981～1982年，Thomas R.Cech实验发现有催化活性的天然RNA—Ribozyme。 1955年，发现DNA的催化活性。 1986年，Richard Lerrur和Peter Schaltz运用单克隆抗体技术制备了具有酶活性的抗体（catalytic antibody）。 （近代发展在后面结合酶的应用介绍） ;1.*降低反应活化能 2.不改变化学反应的平衡点，只加快反应速度 3.在反应中自身无变化 4.用量少，效率高（催化） 5.它只能催化热力学上允许进行的反应; 1. 高效率 酶的催化速度比一般催化速度高107 -1013倍。 例如：过氧化氢的分解 2H2O2 2H2O + O2 用Fe+ 催化，效率为6×10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率为6×106 mol/mol.S。 用?-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65?C条件下可催化2吨淀粉水解。 ;2.专一性（Specificity） 酶对底物有选择性 一种酶只能作用于一些结构近似的化合物， 甚至只能作用一种化合物而发生一定的反应。酶的这种专一性又称特异性。;3.反应条件温和（大多是蛋白质,敏感易失活） 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40?C。 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活（但有极端酶）。 ;4.酶活性受多种因素的调节和影响 酶具有特殊催化功能又十分敏感，故可受多方面调控（抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等）。 （所以，酶还有调节代谢的功能） ;§2 酶的分类和命名;（一）酶的分类;１.氧化还原酶;２.转移酶;3.水解酶;４.裂解酶;５.异构酶;６.连接酶（合成酶）;原则: * 根据底物中被作用的基团或键的特点 将每一大类分若干亚类,用1,2,3…….表示 * 每一亚类又分为亚—亚类,仍用1,2,3,4….表示 ;分类号由4个数字组成，数字间由“.”隔开并在编号前冠以EC字样。 （EC为酶学委员会Enzyme Commission缩写）　 　 第一位数字：表示大类　　第二位数字：亚类　　第三位数字：亚-亚类　　第四位数字：在亚-亚类中的排号　例如：乳酸脱氢酶的分类号为 EC1.1.1.27;习惯命名法 1961年以前，采用习惯命名法， 主要依据两个原则： 催化底物 如催化水解淀粉的酶叫淀粉酶(多数酶)。 催化反应的性质及类型 如水解酶、氧化酶等 结合上述两个原则命名 如琥珀酸脱氢酶。 有时加上酶的来源 如蛋白酶、牛胰凝乳蛋白酶;国际系统命名法 酶发现不断增多，习惯命名法已不能科学地区分， 1961年国际生化协会酶委员会制定了酶的系统命名。 确切地表明： 酶的底物的化学本质名和酶的催化性质 若底物为2种，将2个底物都列出，中间用 “:”分开。 例如，乳酸：NAD+氧化还原酶（后面有）;§3 酶的化学本质;（一）大多数酶是蛋白质;（二）酶的辅因子;全酶(holoenzyme) =酶蛋白+辅因子(cofactor);全酶 = 酶蛋白 + 辅因子 全酶中的酶蛋白又叫脱辅酶 (apoenzyme) 酶蛋白决定酶的专一性。 有的酶的辅因子是金属离子，有的是辅酶或辅基。 有时这两者对酶的活性都是需要的。 多种酶蛋白共用一种辅酶，如脱氢酶的主要辅酶 只有几种（NAD、FAD 等）。 ;辅酶或辅基的化学本质：小分子有机化合物 辅酶或辅基作用：传递电子、原子或某些基团 辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合比较松用透析、稀释等物理方法可以除去。 辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合比较 紧的，用简单物理方法不易除去。;（三）单体酶、寡聚酶和多酶复合物;§4