2_2蛋白质化学.ppt

第六节 蛋白质的三维结构 ;酰胺平面与α-碳原子的二面角（;肽链的主链可看成是由被Ca隔开;维持蛋白质分子构象的作用力离子;一、蛋白质的二级结构 （一）二;1. a-螺旋(a-heli;1）绝大多数天然蛋白质都是右手;3）每个氨基酸残基的N-H都与;4)螺旋体中所有氨基酸残基侧链;* R为Gly时，由于Ca上有;2.β-折叠(β-pleate;② ?-折叠结构的氢键主要是由;（a）平行式 （b）反平行式③;3.β-转角（β-turn） ;4.无规则卷曲（non-reg;二、蛋白质的超二级结构（一）超;??：由两股或三股右手螺旋缭绕;超二级结构类型βββααβαβ;指多肽链在二级结构或超二级结构;无标题;α+β结构域乳酸脱氢酶结构域1;三级结构（tertiary s;（二）球状蛋白的三级的结构特征;（三）维持三级结构的作用力二硫;四级结构（quaternary;（二）蛋白质四级结构的特点1）;蛋白质的空间结构二级结构超二级;六、蛋白质三维结构与功能的关系;Hb与Mb一样能可逆地与O2结;肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(H;1. 协同效应(coopera;无标题;O2血红素与氧结合后，铁原子半;变构效应(allosteric;2. 波尔效应（Bohr） 1;2，3—二磷酸甘油酸（BPG）;（三）蛋白质构象改变与疾病 ;蛋白质构象改变导致疾病的机理：;疯牛病中的蛋白质构象改变疯牛病;第七节 蛋白质的理化性质与分;无标题;蛋白质的等离子点（特征常数）：;二、蛋白质的胶体性质 由;+++++++带正电荷的蛋白质;2.蛋白质的沉淀作用 如;盐析(salt precipi;3.沉淀类型A.可逆沉淀 ;* 蛋白质的凝固作用(prot;（三）蛋白质的变性与复性蛋白质;2.变性的本质—— 破坏非共价;3.变性的因素 加热、有机;4.变性蛋白质性质的改变 ;应用举例临床医学上，变性因素常;5.蛋白质的复性 若蛋白质;（四）蛋白质的分子大小蛋白质是;1.根据化学成分测定最小相对分;2. 超离心法在60 000～;离心机结构示意图转头转头腔沉降;沉降系数是溶质颗粒在单位离心场;由沉降系数S可根据斯维得贝格〔;3.凝胶过滤法凝胶过滤所用介质;无标题;测定样品蛋白质分子量的方法： ;4.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳;方法：①用SDS和巯基乙醇（打;二、蛋白质的分离纯化蛋白质分离;一般程序： ;（一） 根据分子大小不同的分离;透析与超过滤简易??置;2.? 密度梯度离心 ;3. 凝胶过滤a.又称分子筛层;凝胶过滤法;（二）利用溶解度差别的分离方法;2. 盐溶和盐析 ;3.有机溶剂沉淀法 a 有机;（三）根据电荷不同的分离方法 ;1）圆盘电泳：玻璃管中进行的凝;纯化中应用最多的是聚丙烯酰胺凝;PAGE垂直平板电泳示意图低浓;无标题;等电聚焦电泳：当蛋白质在其等电;无标题;2.离子交换层析法 ;离子交换层析法;（四） 蛋白质的选择吸附分离 ;（五）根据配体特异性的分离—亲;亲合层析原理及流程示意图;三、 蛋白质含量分析和纯度鉴定;4.福林—酚试剂法： ;（二）??? 蛋白质纯度的鉴定;本章重点:1.氨基酸的结构和性