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根据酶蛋白分子的特点，可将酶分为以下几类： 1. 单体酶（monomeric enzyme）：一般由一条 多肽链组成，如溶菌酶；但有的单体酶是由多 条肽链组成，肽链间二硫键相连构成一整体。 2. 寡聚酶（oligomeric enzyme）：是由两个或 两个以上的亚基组成的酶，这些亚基可以是相 同的，也可以是不同的。 3. 多酶复合体（multienzyme complex）：是由 几种酶非共价键彼此嵌合而成。 根据酶的存在状态分为： 1.胞内酶：在合成分泌后定位于细胞内发生作用的酶，大多数的酶属于此类。 2.胞外酶：在合成后分泌到细胞外发生作用的酶，主要为水解酶。 用简单的实验证明酶的催化效率： 酶的活力中心通常包括两部分： 结合部位 Binding site:酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。 结合中心决定酶的专一性； 催化部位 catalytic site 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。催化部位决定酶所催化反应的性质以及催化的效率。 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。 有些酶的结合中心与催化中心是同一部分。 酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。 酶的活力单位（U，activity unit） 酶活力的大小即酶含量的多少，用酶活力单位 表示，即酶单位（U）。 酶单位的定义是：在一定条件下，一定时间内 将一定量的底物转化为产物所需要的酶量。这样酶 的含量就可以用每克酶制剂或每毫升酶制剂含有多 少酶单位来表示（U/g或U/ml）。 酶的比活力（specific activity） 酶的比活力代表酶的纯度，国际酶学委员会规 定比活力用每mg蛋白质所含有的酶活力单位数表 示。对同一种酶比活力愈大，纯度愈高。 酶的转换数：kcat值 kcat值以一定条件下每秒钟每个酶分子转换底 物的分子数来表示酶的催化效率。 Isomerases catalyze the transfer of functional groups within the same molecule Example - Phosphoglucose isomerase Ligases use ATP to catalyze the formation of new covalent bonds Example - DNA ligase Enzymes do more than just increase the rate of a chemical reaction Control when and where reactions occur Regulate the rate of a reaction (“controlled combustion”) Prevent unwanted side reactions Optimize reaction for specific conditions (e.g. pH, temperature) Enzymes control when reactions occur The phosphofructokinase/fructose 1,6-bisphosphatase “switch” prevents glycolysis (glucose breakdown) and gluconeogenesis (glucose formation) from occurring at the same time. As a result of this ‘switch”, a futile cycle (in which glucose is broken down as soon as it’s made) is avoided. In general, futile cycles are undesirable since they use up energy (in the form of ATP, for example) but do not generate a new product. 为什么要研究酶？ 理解酶的作用机制是认知大多数疾病的生理基础，为研制治疗这些疾病药物的提供理论指导。 研究酶的医学重要性 许多疾病是缺乏某一种酶或者一种酶不合适表达引起的。 酶是许多药物作用的目标。 酶有时可直接被用来治疗某种疾病。 存在一种酶或缺乏一种酶经常被用来诊断某些疾病。 病毒性肝炎——谷丙转氨酶 心肌梗塞——谷草转氨酶、肌酸激酶、LDH（H4） 急性胰腺炎——淀粉酶、脂肪酶 Time