生物无机化学第二章重要的生物配体.pptVIP

第一节 氨基酸 第二节 蛋白质 第三节 金属离子与氨基酸和蛋白质的相互作用 第四节 核酸 第六节 酶 第七节 金属离子与酶的配合物 导语 生物无机化学的主体部分: 由金属元素的配位化合物所构成。 在生命体系中: 金属中心常常被给电子的各种配体所“包围”。 生物体系中的配体可分为两类: 1. 简单的无机小分子或阴离子: 例如：H2O、S2-、O2-、OH-、PO43-、Cl-、HCO3-等； 2. 生物大分子： 例如：蛋白质（或多肽）和核酸。 第一节 氨基酸 氨基酸：是蛋白质的基本结构单元。 已发现：自然界中存在的氨基酸有100多种，但参与组成蛋白质的氨基酸却只有20种，称为必需氨基酸。 第一节 氨基酸 常见α-氨基酸名称，中英文简称和结构式。 P13-14 20种，组氨酸、半胱氨酸、谷氨酸（☆） 说明 α-氨基酸多数是二齿，但有例外。 侧链上也有可配位基团，例如组氨酸中侧链上咪唑基也会参与配位。 另外还有蛋白质，应考虑多种因素，例如pH。 举例：组氨酸 ——pH=4-11, Zn(His)2六配位，八面体 ∴组氨酸为三齿(pH=8，几种配合物都存，主是上) 而pH＜4 ，Zn(His)2四配位 （∵pH低，咪唑N质子化，失去配位能力） 第二节 蛋白质 蛋白质分子中氨基酸连接的基本方式是肽键。 两个氨基酸分子之间失去一个水分子而形成一个肽键。 任何数目的氨基酸都能以这种方式连接成多肽链。 蛋白质结构多样性的原因： 组成氨基酸种类不同; 每种氨基酸的数目成百上千; 氨基酸形成肽链时，不同种类氨基酸的排列顺序千变万化; 肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万别 说明 肽——人工接肽反应，α-氨基酸碳末端与另一氮末端缩合失水而成，用缩合剂例如N,N`-二环己基碳二亚胺和水反应生成N,N`-二环己基脲 肽键与酰胺基有何区别？ 短；部分双键；不能自由旋转 维持蛋白质作用力——二硫键；疏水键 第三节 金属离子与氨基酸和蛋白质的相互作用 蛋白质与金属离子的配位与氨基酸明显不同。 金属离子和蛋白质组成配合物后，金属可影响蛋白质的电子结构和反应能力，并对蛋白质的结构起稳定作用。 大多数金属离子与蛋白质的结合可分为两类： 一类：是金属和蛋白质牢固地结合在一起，金属离子是蛋白质的组成部分，将金属离子移去后，金属蛋白的活性也就失去。在这一类金属蛋白中，金属与蛋白质之比为一恒定常数，金属与蛋白质组成一个稳定的配合物。 另一类：是金属和蛋白质结合较弱，金属容易被除去，且金属和蛋白质之比不恒定。 说明 肽的金属配合物 肽可配位基团（5种） 多肽与蛋白质区别——蛋白质：具有高级结构的多肽；寡肽与肽类似 但蛋白质在一定条件下，∵金属满足条件—— ①配体具有强配位能力②处于有利配位位置 ∴蛋白质配合物并不多 牛胰岛素A链21，B链30个残基，属于二聚体，通有2个二硫键连起→蛋白质结构复杂需用晶体分析 第四节 核酸 脱氧核糖核酸（DNA）是染色体的主要成分，真核生物的线粒体和叶绿体中也含有DNA，原核生物的质粒全由DNA构成。 除了RNA病毒和噬菌体外，DNA是所有生物的遗传物质基础。生物体的遗传信息都储存在DNA分子中。 碱基结构：某个N可配位，某N某C（嘌呤N-1，N-7，C-8; 嘧啶N-3可配位） 碱基位于外侧（Z-DNA）或内侧（B-DNA） DNA结构：骨架：磷酸+核糖；内侧：碱基；两键-反向-右旋（氢键维持双旋） 例如：八面体多吡啶钌配合物，φ=10nm，比碱基间距(0.34nm)大，不可完全插入 双螺旋间作用力：碱基堆积力（πe作用）；碱基氢键；残基上电荷静电作用 1953年，沃特森和克里克提出了DNA的双螺旋模型： DNA由两条方向相反的多核苷酸链所构成；脱氧核糖和磷酸二酯键所形成的骨架在外侧，两两配对的碱基在双螺旋内侧；每对碱基处于同一平面，和中心轴垂直，而不同碱基对的平面互相平行。 第六节 酶 酶是一类由活细胞产生，具有催化活性和高度专一性的特殊蛋白质。 由于酶的本质是蛋白质，因此酶主要由氨基酸构成。 酶一般分为六大类： 1、氧化还原酶类，催化氧化还原反应； 2、转移酶类，催化功能基团转移反应； 3、水解酶类，催化水解反应； 4、裂解酶类，催化从底物移去一个基团； 5、异构酶，催化异构体互相转变； 6、合成酶，催化双分子合成一种新物质。 酶的催化特性： 1、高效性； 2、高度专一性； 3、反应条件温和； 第七节 金属离子与酶的配合物 酶——Pr生物催化剂 例如：碳酸酐酶是金属酶，以Zn2+做辅基，促CO2+H2O=HCO3-,到肺再进行逆向反应呼出CO2, 其酶变率10-6s-1。1mol酶每秒能催化底物的mol数即1