细胞生物学,翟中和,第三版--第七章.ppt

Docking protein, DP SRP受体（SPR receptor），是膜的整合蛋白，为异二聚体蛋白由亲水的α亚基, 疏水的β亚基，存在于内质网上，可与SRP特异结合。 转位因子（translocator），由3-4个Sec61蛋白复合体构成的一个类似炸面圈的结构，每个Sec61蛋白由三条肽链组成。 体外实验证明SRP颗粒、SRP受体的作用 （２）Signal hypothesis SRP-DP识别的GDP-GTP交换循环 （3）Orientation of menbrane proteins 粗面内质网合成的蛋白质有两类： 分泌蛋白和膜蛋白。 分泌蛋白在内质网上合成后通过对信号的切除，释放到内质网的腔中成为可溶性蛋白，以分泌泡的方式释放。 膜蛋白以共翻译转运的方式释放。 首先它要靠疏水区滞留在内质网的膜上。 另外膜蛋白分单次跨膜和多次跨膜。 还有膜蛋白在膜上的定向，即羧基端和氨基端位于内质网膜的内侧或外侧，还是同一侧。 起始转移信号(start transfer signal) 蛋白质氨基末端的信号序列除了作为信号被SRP识别外，还具有起始穿膜的作用。在蛋白质共翻译转运过程中，信号序列的N端始终朝向内质网的外侧，插入蛋白转运通道后与通道内的信号序列结合位点结合。其后的肽序列以袢环的形式通过转运通道，如N端的起始转移信号是可切除的序列，则为分泌蛋白。 内部信号序列(internal signal sequence) (internal noncleavable signal sequences ) 具有疏水性，不位于N端，不可切除，如只含有一个内部信号序列，则形成单次跨膜蛋白。 终止转移序列(stop transfer sequence) 存在与新生肽连中使肽连终止转移的一段信号序列，可导致蛋白质锚定在膜的脂双层中。 因终止转移信号作用而形成单次跨膜的蛋白质，那么该蛋白质在结构上只有一个终止转移信号序列，没有内部转移信号，但在N端有一个信号序列作为起始转移信号。 二次与多次跨膜蛋白 多个起始与终止跨膜信号 二、蛋白质分选的基本途径和类型 蛋白质的分选大体可分两条途径： ①细胞质基质中完成多肽链的合成，然后转运至膜围绕的细胞器，如线粒体(或叶绿体)、过氧化物酶体、细胞核及细胞质基质的特定部位，最近发现有些还可转运至内质网中； ②蛋白质合成起始后转移至糙面内质网，新生肽边合成边转入糙面内质网腔中，随后经高尔基体运至溶酶体、细胞膜或分泌到细胞外，内质网与高尔基体本身的蛋白成分的分选也是通过这一途径完成的。 ?跨膜运输（transmembrane transport）； ?膜泡运输（vesicular transport ）； ?门控运输（gated transport）； ?细胞质基质中的蛋白质的转运； 信号功能 ? 举 例 蛋白进入ER ? +H3N-Met-Met-Ser-Phe-Val-Ser-Leu-Ler-Leu-Val-Gly-Ile-Leu-Phe-Trp-Ala-Thr-Glu-Ala-Glu-Gln-Leu-Thr-Lys-Cys-Glu-Val-Phe-Gln- 滞留在ER中 ? -Lys-Asp-Glu-Leu-COO- 蛋白进入线粒体 ? +H3N-Met-Leu-Ser-Leu-Arg-Gln-Ser-Ile-Arg-Phe-Phe-Lys-Pro-Ala-Thr-Arg-Thr-Leu-Cys-Ser-Ser-Arg-Tyr-Leu-Leu- 进入细胞核 ? -Pro-Pro-Lys-Lys-Arg-Lys-Val- 进入过氧化 物酶体 ? -Ser-Lys-Leu- 分选信号 三．膜泡运输 膜泡运输是蛋白运输的一种特有的方式，普遍 存在于真核细胞中。在转运过程中不仅涉及蛋白本身的修饰、加工和组装，还涉及到多种不同膜泡定向运输及其复杂的调控过程。 在细胞合成与分泌途径中不同膜组分之间三种不同的膜泡运输方式: 1. 笼形蛋白包被小泡介导从高尔基体TGN?质膜和胞内体 及溶酶体的运输； 2. COPII包被小泡介导从内质网?高尔基体的运输； 3. COPI包被小泡负责将蛋白从高尔基体 ? 内质网。 在从内质网?高尔基体和/或从高尔基体的cis面?trans面的物质转运中也可能涉及到COPI包被小泡 所有成熟的N-连接的寡糖链都含有两个N-乙酰葡萄糖胺和3个甘露糖残基。根据其结构特征又可分为：高甘露糖N-连接寡糖(high mannose N-linked oligosaccharide)、复杂的N-连接寡糖(complex N-linked oligosaccharide)。 O-连接、复杂的N-连接糖基一个共同的特点是