03 蛋白质(食工).ppt

第3章 蛋白质 重点内容 食品中氨基酸、蛋白质主要理化性质 蛋白质变性 食品中蛋白质的功能性质 食品加工对蛋白质功能和营养价值的影响 蛋白质的作用 1.是维持生命活动和生长所必需的物质； 2.可以作为生物催化剂(酶和激素)控制机体的生长、消化、代谢、分泌及能量转移等化学变化； 3.是机体内生物免疫作用所必需的物质，可以形成抗体以防止机体感染； 4.在食品中蛋白质对食品的营养、质地、色、香、味等方面起着重要的作用。 蛋白质由C、H、O、N、S、P以及某些金属元素Zn、Fe等组成的复杂大分子。 蛋白质的基本结构单元是氨基酸。 蛋白质就是由不同的氨基酸由酰胺键连接而成的大分子，不同蛋白质分子(一级结构)之间的区别就在于其氨基酸组成及排布次序的不同。 天然蛋白质中一般含有20种氨基酸。一、结构与分类结构：除脯氨酸外，所有的氨基酸都是α-氨基酸，即在α-碳上有一个氨基，并且多以L-构型存在，某些微生物中有D-型氨基酸。 分类：根据氨基酸侧链R的极性不同可将其分为4类。 1.碱性氨基酸：侧链上带正电荷 赖氨酸、精氨酸、组氨酸，侧链含有氨基或亚氨基。 　　　 2.酸性氨基酸：侧链上带负电荷，有天冬氨酸和谷氨酸，侧链上均含一个羧基。 3.不带电荷的极性氨基酸：侧链含有极性基团，可以形成氢键，溶解度比非极性氨基酸增大。有：丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、脯氨酸、天冬酰胺及谷氨酰胺。 4.非极性氨基酸：具有一个疏水性侧链，在水中的溶解度比极性氨基酸低。有：甘氨酸，丙氨酸、缬氨酸，亮氨酸、甲硫氨酸和异亮氨酸(蛋氨酸) 二、氨基酸的物理性质 1.旋光性：除甘氨酸外，氨基酸的碳原子均是手性碳原子，所以具有旋光性。旋光方向和大小取决于其侧链R基性质，也与水溶液的pH有关。 2. 紫外吸收：酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在紫外光区有吸收峰，其最大吸收波λmax分别为278nm、279nm和259nm，故此利用此性质对这3种氨基酸进行测定。 # 在不同的pH条件下既可作为碱接受质子： # 又可作为酸离解出一质子： 等电点(pI) 中性氨基酸 5－6.3 酸性氨基酸 2.8－3.2 碱性氨基酸 7.6－10.8 三、氨基酸的化学性质 氨基酸上的各个官能团可进行多种反应，在这里介绍氨基、羧基及侧链的一些主要反应：1.氨基的反应（4个）：（1）α-氨基酸的α-NH2能定量与亚硝酸作用，产生氮气和羟基酸；测定N2的体积就可以计算氨基酸含量。但是，ε-NH2与HNO2反应较慢，脯氨酸α-NH2、精氨酸、组氨酸、色氨酸中的环结合氮不与HNO2作用。 （3）酰基化反应：例如α-氨基可与苄氧基甲酰氯在弱碱性条件下反应 ： 2. 羧基的反应（2个） （1）成酯或成盐反应： 氨基酸在干燥HCl存在下与无水甲醇或乙醇作用生成甲酯或乙酯： （2）脱羧反应：大肠杆菌中含有一种谷氨酸脱羧酶，可使谷氨酸脱羧。 3. 由氨基与羧基共同参加的反应（2个）：（1）形成肽键(酰胺键)：氨基酸之间的羧基和氨基缩合反应，可以形成肽： 4. 侧链的反应 （２）R基上含有巯基(-SH)，在氧化剂存在下生成双硫健(SS)，在还原剂存在下亦可重新变为-SH基。 日常应用：烫发(角蛋白) （３）R基上含有羟基(-OH)，可以发生磷酸化。 四、氨基酸的制备方法(3种) 1. 蛋白质水解： 　 天然蛋白质用酸、碱或酶催化水解，生成游离氨基酸，然后通过等电点析出使之结晶，再经精制而得到各种氨基酸。其中以酶法水解较为理想。 2. 人工合成法： 　一般只用于制备少数难以用其它方法制备的氨基酸，如色氨酸、甲硫氨酸。 3. 生物发酵法： 　 可以用来制备多种氨基酸，如谷氨酸、赖氨酸、4-氨基丁酸等在生产上应用最多。 3.2 蛋白质 一、蛋白质的结构 蛋白质是以氨基酸为基本结构单位构成的结构复杂高分子化合物。其结构分为低级结构(一级结构)和高级结构(二、三、四级结构)。 1.一级结构： 两个以上氨基酸相互之间通过肽键形成的化合物叫做多肽。 分子量在10000以上的多肽一般就叫做蛋白质。 蛋白质分子的多肽链上氨基酸的组成和排列顺序叫做蛋白质的一级结构。 在多肽链中带有氨基的一端称作N端，而带有羧基的一端称作C端。 2. 二级结构：蛋白质分子中的多肽链按照一定的顺序在空间的周期性折叠和盘绕方式 ，并不考虑侧链(R基团)的构象。二级结构主要有α-螺旋和β-折叠，氢键在其中起着稳定构象的作用。 3. 三级结构：是指多肽链借助各种作用力在二级结构基础上，进一步折叠卷曲形成紧密的复杂球形分子的结构。 稳定蛋白质三级结构的作用力有氢键、离子键、二硫键和