酶的概念和作用特点.pptVIP

1833年Payen(帕延)和Persoz(佩尔索)从麦芽中提取了淀粉酶粗制品,但当时并不知道酶的化学成分。 1857年法国微生物学家Pasteur L (巴斯德)等人提出:只有活的细胞才能进行酒精发酵,并认为发酵是由溶解于酵母细胞中的发酵素（酶）催化的. 1878年Kühne(屈内 )将酶命名为Enzyme,这个字来自希腊文,意思是“在酵母中”,我们翻译为“酶”。 1894年Fischer E（菲舍尔 ）提出了“锁”和“钥匙”学说，解释酶的专一性。 1897年Büchner（布氏 ）兄弟制备了酵母细胞提取液,发现也具发酵功能,说明发酵与细胞的活性无关,而是细胞中酶的作用.获得了1911年诺贝尔化学奖. 1903年Henri（亨利 ）提出了酶与底物作用的“中间产物”学说。 1913年Michaelis（米氏 ）和Menten从中间产物学说出发，导出了米氏方程，对酶反应机制的研究是一个突破 1925年Briggs（布里格斯 ）和Handane对米氏方程进行了修正，提出了稳态学说。 1926年美国化学家Sumner 从刀豆中提取了脲酶，并制成了结晶，证明了脲酶的化学成分是蛋白质。 1930~1936年Northrop（诺思罗普 ）和Kunitz（库尼茨 ）得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的结晶，并也证明酶是蛋白质。 Sumner和Northrop获得了1949年的诺贝尔化学奖。 1963年Hirs（希尔什 ）,Moore（摩尔 ）和Stein（斯坦 ）测定了RNaseA的氨基酸序列。 1965年Phillips（菲利普斯 ）首先用x射线晶体衍射技术阐明了卵清溶菌酶的三维结构。 1969年Merrfield等人工合成了具有酶活性的胰RNase。 80年代初Cech（切赫 ）和Aitman （艾特曼 ）分别发现了具有催化功能的RNA——核酶，并获得了1989年诺贝尔化学奖。 1986年Schultz（舒尔茨）与Lerner（勒纳）等人研制成了抗体酶 Boyer（博耶）和Walker（沃克）阐明了ATP合酶合成与分解ATP的分子机制，获得了1997年诺贝尔化学奖。 2、酶与一般催化剂相比不同（既酶的特点） （1）催化效率高：酶催化的反应速率比非酶催化反应的速率高108~1020倍，比一般催化剂高107~1013倍。 （2）专一性高：被酶作用的物质叫酶的底物（S），一种酶往往只能作用于一种或一类底物，催化一种或一类反应。 （3）反应条件温和：多数酶的化学成分是蛋白质，能引起蛋白质变性失活的物质，都能引起酶变性失活。 （4）结合酶的催化活性离不开辅因子 （5）酶活力受多种因素调节：酶的调节包括酶活性的调节和酶量的调节。 酶活性调节：是指通过激活或抑制作用来调节细胞中已有酶分子的催化能力。 酶量调节：通过酶的合成或降解来调节细胞中酶分子的数量。 （二）酶的分类 1、氧化还原酶类Oxidoreductase催化氧化还原的酶。 2、转移酶类Transferase 3、水解酶类hydrolase 4、裂合酶类（裂解酶）Lyase 5、异构酶（EC5.3.1.9）Isomerase 6、合成酶（连接酶）Ligase or Synthetase 2、反应初速率： 概念：如果反应开始时溶液中只有反应物A存在，并已知它的初始浓度为[A]0,则[A]0切线斜率为初速度。 测定的酶促反应速度必须测定反应的初速度，原因有： （1）如果底物不是过量的，随反应进行底物浓度会显著降低，导致反应速率降低。 （2）如果是可逆反应，随反应进行产物浓度增加，增大了逆反应。 （3）有些产物对酶具有抑制或激活作用。 （4）如果酶的稳定性差，随反应时间延长酶会变性失活 测定酶初速度可避免这些因素对反应速度的影响，一般反应时间不超过5min，底物浓度的变化不超过初始浓度的5%时，产物生成量与时间几乎是成正比的 3、酶活力的测定 (一)酶活力（酶活性）测定：酶活力测定实际上是酶的定量测定,但酶量不能用重量和摩尔数表示，用酶活力单位表示。 测定酶活力时，反应条件必需恒定,并注明反应条件，如pH、温度等最适；底物浓度要过量，至少5倍于酶的米氏常数，让酶分子完全被酶饱和，排除[S]对酶促反应的影响，使酶的催化能力完全表现出来。 七、酶工程简介 （一）固定化酶 （二）化学修饰酶 （三）人工模拟酶 （四）抗体酶（abzyme）——人工模拟酶 * 酶的概念与作用特点 酶的分类与命名 酶的化学本质及其组成 酶作用的专一性 酶的活力测定与分离纯化 第9章 酶引论 酶的应用 一、酶研究的简史 一、酶研究的简史 一、酶研究的简史 二、酶是生物催化剂 （一）酶（E）的概念：酶是生物活细胞产生的具有催化能力的一类特殊的有机物,通常称生物催化剂。 （二）酶的催化特性 1、酶与一