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第八章 主要含氮化合物的代谢
n 蛋白质的酶促降解
n 氨基酸的降解和转化
n 氨同化及氨基酸的生物合成
n 核酸的酶促降解
n 核苷酸的生物降解
n 核苷酸的生物合成
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第一节 蛋白质的酶促降解
一、水解蛋白质的酶
羧基 端 羧肽酶
n 肽酶(Peptidase) 末端
Peptidase { 一个AA或二肽
氨基 端 氨肽酶
n 蛋白酶(肽链内切酶) 肽链内部 含AA较少的肽链
蛋白酶 肽酶
蛋白质 小片段 氨基酸
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化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶 羧肽酶
羧肽酶
(Phe.Tyr.Trp) (Arg.Lys )
(Phe. Trp) (脂肪族)
胃蛋白酶 胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶
蛋白酶
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二、细胞内蛋白质降解的重要性
n 排除异常蛋白质(翻译出错的蛋白)
n 排除积累过多的酶或调节蛋白
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三、细胞内蛋白质降解的机制
细胞内蛋白质降解的机制
真核细胞中蛋白质的降解途径
(1 )不依赖ATP的溶酶体途径,没有选择性,主要降解
细胞通过胞吞作用摄取的外源蛋白、膜蛋白及长寿命
的细胞内蛋白。(蛋白酶的pH偏低,5左右)
(2 )依赖ATP的泛素途径,在胞质中进行,主要降解异
常蛋白和短寿命蛋白 (调节蛋白), 途径在不含溶酶
体的红细胞中尤为重要。(选择性降解)
意义: (1)清除异常蛋白;
(2)细胞对代谢进行调控的一种
方式
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n 泛素是一种8.5KD (76a.a.残基)的小分子
蛋白质,普遍存在于真核细胞内。一级结
构高度保守,酵母与人只相差3个aa残基,
它能与被降解的蛋白质共价结合,使后者
活化,然后被蛋白酶降解。
n 蛋白质是否被泛素结合而选择性降解与该
蛋白N端的AA有关,N端为Asp Arg Leu Lys
Phe时,蛋白质的半寿期为2-3分钟。泛素
化的蛋白质在ATP参与下被蛋白酶水解。
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n 2004年6 日瑞典皇家科学院宣布,2004年
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