食品化学 蛋白质.ppt

Chapter 5 Protein 本章提要 5.1. 概述 Introduction 1.蛋白质在食品加工中的意义 2.蛋白质的分子量及其测定方法 3. 蛋白质的元素组成The elements of protein 4. 蛋白质的分类The classification of protein 5.食品中蛋白质来源The source of protein in food 氨基酸的一般性质General Properties of Amino Acids (2)分类classification (3)氨基酸在水中的溶解度 (4)氨基酸的酸碱性质Acid-base properties of amino acids 氨基酸的等电点（pI of amino acids）的估算： 是指氨基酸在溶液中净电荷为零时的pH值。 当用酸滴定时： (5)氨基酸的疏水性Hydrophobic properties of Amino Acids 疏水性概念： 氨基酸以及肽和蛋白质的疏水程度可以根据氨基酸在水和弱极性溶剂例如乙醇中的相对溶解度来确定，将1mol 氨基酸从水溶液中转移到乙醇溶液中，自由能的变化(即转移自由能)来计算。 氨基酸的疏水性是指氨基酸从乙醇转移至水中的自由能变化 (6)氨基酸的光学性质及光谱Optical properties of amino acids 氨基酸具有旋光性（除甘氨酸) 立体异构体：L、D型，天然只存在L型异构体 λ=210nm,氨基酸都有吸收峰 λ=278nm,色氨酸都有最大吸收峰 λ=274.5nm,酪氨酸都有最大吸收峰 λ=260.0nm,苯丙氨酸都有最大吸收峰 (7)氨基酸的化学反应Chemical reactions of amino acids 羧酸性质：成盐、成酯、成酰胺、脱羧、酰氯化 氨基性质：与HCl结合、脱氨、与HNO3作用 其他性质： a）与茚三酮反应 b）与荧光胺反应 生成强荧光物质，可用于氨基酸、肽和蛋白质的快速定量。激发波长 390nm，发射波长475nm。 c）与邻苯二甲醛反应 生成强荧光异吲哚衍生物，激发波长 380nm，发射波长450nm。可用于氨基酸、肽和蛋白质的定量分析。 1、概述（Introduction） (1)、构象与构型的区别 ①、构型：是指原子的空间排列，这种排列的改变会涉及共价键的生成或破坏，但与氢键无关。 如氨基酸的D-型和L-型。 立体异构体包括光学 异构体和结构异构体。 互为镜像 ②、构象 构象是指分子内各原子或基团之间的立体关系。构象的改变是由于氢键的旋转而产生的，他不涉及共价键的变化，仅涉及到氢键等次级键的改变。 当单链旋转时，分子中的基团或原子可能形成不同的空间排布，这些不同的空间排列称为不同的构象。 为了避免构象和构型的混淆，1969年IUPAC规定，在描述蛋白质等生物大分子的空间结构时使用构象。 （2）、稳定蛋白质构象的作用力 ①氢键： 某些侧链与主链骨架之间，如酪氨酸残基上的羟基与主链骨架上的羰基之间。 与水分子之间 RNA酶中三个分离 的残基通过水桥联系 起来。 在两条多肽链之间或一条多肽链的不同部位之间，主链骨架上的羰基氧原子与亚氨基氢原子形成氢键 在蛋白质的某些侧链之间，例如酪氨酸残基上的羟基与谷氨酸残基或天门冬氨酸残基上的羧基之间可以形成氢键。 ②疏水相互作用： 是指非极性基团即疏水基团为了避开水相而群集在一起的集合力。 Leu、Ile、Phe、Val、Trp、Pro等氨基酸残基。 室温：随温度的升高而增强。 40-60℃左右：减弱。 ③范德华力: 取向力；诱导力；色散力 特点：引力随作用基团之间距离的增大而 迅速减小，但两个作用基团只互相吸引，并不 相碰。 ④离子相互作用：是由带相反电荷的两个基团间的静电吸引所形成。 ⑤配位键：指在两个原子之间由其中一个原子单独提供电子对而形成的一种特殊的共价键。 金属离子与蛋白质之间。 ⑥二硫键：两个硫原子之间形成的作用力。 氢键、疏水相互作用、范德华力和离子相互作用这四种次级键是维持和稳定蛋白质分子构象的主要作用力。在一些蛋白质分子中，二硫键和配位键也参与维持和稳定蛋白质的三、四级结构。 2、蛋白质结构层次 一级结构 Primary Structure 二级结构 Secondary Structure 超二级结构