03酶(已改).ppt

Enzyme;酶的概念;第一节酶的分子结构与功能The Molecular Structure and Function of Enzyme ;一、 酶的分子组成;金属离子的作用 稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。;小分子有机化合物在催化中的作用 ;辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）;*各部分在催化反应中的作用;二、酶的活性中心;或称活性部位(active site)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并催化底物为产物。;活性中心内的必需基团;;第二节 酶促反应的特点与机理The Characteristic and Mechanism of Enzyme-Catalyzed Reaction ;酶与一般催化剂的共同点 在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能(activation energy)。;（一）酶促反应具有极高的效率 ;反应总能量改变 ;一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。;根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下3种类型：;组 HO;（三）酶促反应的可调节性;二、酶促反应的机理;诱导契合假说;第三节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction ;概念 研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。 影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。;一、酶浓度对反应速度的影响;二、底物浓度对反应速度的影响;; ; ;（一）米－曼氏方程式;;当反应速度为最大反应速度一半时;（二）Km与Vmax的意义; Vmax 定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。;（三）Ｋm值与Ｖmax值的测定;2. Hanes作图法;双重影响 温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低 。 ;四、 pH对反应速度的影响;五、抑制剂对反应速度的影响; 抑制作用的类型;(一) 不可逆性抑制作用;（??） 可逆性抑制作用;１. 竞争性抑制作用;+;; 磺胺类药物的抑菌机制 与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶;2. 非竞争性抑制;* 特点;３. 反竞争性抑制;* 特点：;各种可逆性抑制作用的比较 ;六、激活剂对反应速度的影响; ;酶活性的调节（快速调节）;一 、酶活性的调节; 酶原激活的机理;胰蛋白酶原的激活过程;赖; 酶原激活的生理意义;（二）变构酶;变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同效应 ;（三） 酶的共价修饰调节; 酶的磷酸化与脱磷酸化 ;腺苷酸环化酶 （无活性）;二、 酶含量的调节;三、 同工酶;H;*生理及临床意义 在代谢调节上起着重要的作用； 用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征； 同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断； 同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。;第五节  酶的命名与分类The Naming and Classification of Enzyme;一、酶的分类 1.氧化还原酶类(oxidoreductases) 2.转移酶类 (transferases ) 3.水解酶类 (hydrolases) 4.裂解酶类 (lyases) 5.异构酶类( isomerases) 6.合成酶类 (ligases, synthetases);二、酶的命名 1. 习惯命名法——推荐名称 2. 系统命名法——系统名称;一些酶的命名举例