第三章 酶(enzymes).pptVIP

第四节 酶催化作用的机理 * * 第三章 酶 (enzymes) 主要内容：主要讲解酶的化学本质、结构和特性；酶促反应动力学；酶的作用机理；酶活性的调节；酶的应用；还介绍了别构酶、共价调节酶、同工酶等的概念、性质、生物学意义。 制作人:05技术(2)班吕达 　　酶是一类由活细胞产生的，具有催化活性和高度专一性的生物分子，大多数酶主要是蛋白质。 　　酶的催化活性依赖于天然的完整蛋白质的构象，如果酶蛋白变性或解离为亚基，其催化活性通常会丧失。 二、酶的概念 一、酶的发展史 第一节 通伦1 酶是生物催化剂 1．酶与一般催化剂比较 共性 （1）用量少而催化效率高：细胞内含量少； （2）能加快化学反应的速度，但不改变平衡点，反应前后本身不发生变化； （3）降低反应所需的活化能 2．酶作为生物催化剂的特性 （1）高的催化效率 就分子比(molecular ratio)而言， 以摩尔为单位进行比较，酶的催化效率比化学催化剂高107～1013倍，比非催化反应高108～1020倍。 例 ：2H2O2→2H2O+O2 1mol H2O2酶能催化 5×106mol H2O2的分解 1mol Fe3+只能催化6×10-4molH2O2的分解 （2）高的专一性 （3）温和的反应条件 （4）酶在体内受到严格调控：如酶浓度的调节、激素调节、反馈调节、抑制剂和激活剂的调节、别构调节、酶的共价修饰调节、酶原活化等。 （5）酶的催化活力与辅酶、辅基和金属离子有关 20世纪80年代发现某些RNA有催化活性，还有一些抗体也有催化活性，甚至有些DNA也有催化活性，使酶是蛋白质的传统概念受到很大冲击。 某些RNA有催化活性 1982年美国T. Cech等人发现四膜虫的rRNA前体能在完全没有蛋白质的情况下进行自我加工，发现RNA有催化活性 Thomas Cech, University of Colorado at Boulder, USA 1983年美国S.Altman等研究RNaseP（由20%蛋白质和80%的RNA组成），发现RNaseP中的RNA可催化E. coli tRNA的前体加工。 Sidney Altman Yale University New Haven, CT, USA 第二节 酶的命名和分类 1961年国际酶学委员会（enzyme commission）提出的酶的命名和分类方法。 国际系统命名法 （1）标明底物，催化反应的性质 例: G-6-P→F-6-P G-6-P异构酶 （2）两个底物参加反应时应同时列出，中间用冒号（:）分开。如其中一个底物为水时，水可略去。 例1： 丙氨酸+α-酮戊二酸 → 谷氨酸+丙酮酸 丙氨酸:α-酮戊二酸氨基转移酶 例2： 脂肪+H2O → 脂酸+甘油 脂肪水解酶 2．习惯名称（recommended name） （1）底物 （2）反应性质 （3）底物，反应性质 （4）来源或其它特点 国际系统分类法 1．分类: 6大类酶，氧化还原、转移、水解、 裂合、异构、连接 注意顺序不能变！ （2）酶的组成 1．单纯蛋白质酶类 2．结合蛋白质酶类 全酶=酶蛋白+辅助因子（辅酶、辅基或金属离子） 注意几个概念 辅酶（coenzyme） 辅基（prosthetic group） 单体酶（monomeric enzyme） 寡聚酶（oligomeric enzyme） 多酶复合体（multienzyme complex） 第三节 酶催化作用的结构基础 （1）酶的活性中心（active center） 1、活性中心的概念 酶是蛋白质，是大分子化合物，在这样一个大分子中只有一小部分是与底物结合，并与催化作用直接有关，这个部位称酶的活性中心。 组成酶活性中心的氨基酸侧链基团主要有Glu和ASP的-COOH，Lys的ε-NH2，His的咪唑基，Ser的-OH，Cys的-SH，Tyr的侧链基团。 酶活性中心 结合部位（结合位） 催化部位（催化位） 酶的专一性（特异性，specificity） 1、绝对专一性（absolute specificity） 1、溶菌酶（Lysozyme） (2) 酶原的激活 酶依靠降低活化能加速化学反应 底物 substrate 产物 product 3、酸碱催化（acid-base catalysis） 酚 吡啶 α－羟基吡啶 4、共价催化（covalent catalysis） 什么是共价催化？ 共价催化 亲电子催化 亲核催