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《生物化学》教案 第一章 蛋白质（4学时） 本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础 1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意： （1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。pH=pKa时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小为什么？His在生理pH条件下唯一具有缓冲能力的氨基酸不同pH下的组成分析和电泳行为pHpI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成-COO-，向正极移动。pH=pI时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小pHpI时，氨基酸带正电荷，-NH2解离成-N+H3，向负极移动。Ile、Met 、Val 、Leu、Trp、 Phe、 Thr、Lys单条肽链(肌红蛋白、Rnase、胰岛素等) 单体蛋白 多条肽链（胰凝乳蛋白酶） 蛋白质 相同亚基（乳酸脱氢酶α4）寡聚蛋白 不同亚基（血红蛋白α2β2） （4）蛋白质分子结构与功能的关系 一级结构与功能的关系从细胞色素c、镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面阐述 高级结构与功能的关系主要讲授牛胰核糖核酸酶变性复性实验 3．蛋白质的重要性质 （1）蛋白质的沉淀作用：盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀的原理 （2）蛋白质的变性与复性的概念 （3）通过蛋白质的紫外吸收性质、颜色反应介绍几种蛋白质含量的测定方法： 紫外吸收法、双缩脲法、福林酚法 第二章 核酸（3学时） 本章重点：DNA的分子结构和核酸的主要理化性质，为进一步学习核酸的代谢奠定基础 1．通过讲授核酸的发现及研究历史，使学生了解核酸化学的研究概况 2．关于DNA的生物学功能，通过一些重要的实验证据来阐明，力求从科学研究的思路方面启发学生： 1928年，英国科学家Griffith的肺炎链球菌感染小鼠实验； 1944年，O.T.Avery（美）肺炎链球菌的转化实验； 1952年，美国冷泉港Hershey-Chase噬菌体浸染细菌的实验 ３．关于核酸的分子结构，重点讲授： （１）B型DNA双螺旋结构模型的特点、稳定因素及意义,提醒同学注意与蛋白质的α-螺旋相区别记忆。实验课抽学生看DNA双螺旋结构模型讲特点。 （２）DNA的超螺旋 a.正超螺旋：左手超螺旋，是B-DNA加剧螺旋形成的超螺旋，用绳子示意，非自然选择，不利于基因表达。B-DNA减弱螺旋形成的超螺旋，用绳子示意，自然选择，利于基因表达。DNA的熔点Tm）,分析影响Tm的因素：(1)DNA分子中的碱基比：GC/AT↑Tm↑，原因是G＝C，A＝T，经验公式：GC％＝（Tm-69.3）*244I↑Tm↑。Tm↑ 第三章基因组学与蛋白质组学（补充2学时） 1．基因组学概述2．功能基因组研究3．蛋白质组学原理4． 5． 蛋白质组学在申明科学研究中的应用按反应性质分：6大类很重要A·2H+B←→A+B·2H具体例子：乳酸发酵的最后一步六大类酶的记忆诀窍：氧转水，裂亦合ATP+G←→G-6-P+ADP反应的酶是那一类酶是蛋白质：酶的性质符合蛋白质的特性，为主，80年代以前的书籍都认为酶的本质就是蛋白质。是RNA：新发现的某些酶的成分是RNA，称为核酶。中间复合物学说：解释酶的高效性的理论，即酶为什么能催化生化反应。内容：（以单底物单产物的生化反应为例：S←→P），酶先与底物形成过渡态的中间复合物，进而分解成为物和酶，从而降低了反应的活化能。用方程式表示为：E+S←→［ES］←→E+P用图来描述上述过程： 锁钥学说：解释酶专一性的理论，已经过时，但是解释得很形象。邻近与定向效应以胰凝乳蛋白酶为例作小结 5．讲授酶促反应速度的影响因素时，利用各因素对反应速度曲线来进行阐述并分析机理 a.如何根据中间复合物学说推导米氏方程，请自己看 Km Vm竞争性的抑制剂 ↑ 不变非竞争性抑制剂 不变 ↓反竞争性抑制剂 ↓ ↓ 6．酶的活力：表示具有活性的酶的数量，其单位就叫活力单位（U），其定义为：在最适条件下，单位时间内催化一定量的底物转化成产物的酶量。国际标准活力单位的定义为：在标准条件（25℃、最适PH、底物过量）下，1分钟催化1uMol底物转化成产物的酶的量，就是1个活力单位，举例。有些情况下用国际标准活力单位不方便，则用习惯单位。刚开始接触这个概念时不大习惯，因为平时我们衡量物质的量都是用重量和体积。关键在于“活性”上，举例，密闭的酶