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p.125 圖4-7　β 回轉之結構。(a) 本圖所示為最常見的兩型 β 回轉，其中第一型回轉出現頻率約為第二型的兩倍。第二型 β 回轉通常以苷胺酸為第三個殘基，而第一與第四殘基之間則會形成鏈間氫鍵（個別的胺基酸殘基以藍色圓圈框起）。 圖4-7(a) p.125 圖4-7　β 回轉之結構。(b) 脯胺酸肽鍵的順反異構物。除了脯胺酸之外，胺基酸之間所形成的肽鍵超過 99.95% 是以反式組態存在的。而含有脯胺酸之肽鍵則有 6% 呈順式組態，且多半存在於 β 回轉中。 圖4-7(b) 常見的二級結構具有特定鍵角及胺基酸組成 每種二級結構可以被每個胺基酸殘基之 與 ψ 兩個鍵角作完整的描述。 α 螺旋與 β 構形會座落在立體空間上允許的結構所出現的侷限範圍內（圖 4-8a）。 p.126 一般的二級結構可以用圓二色光譜儀鑑定 一個分子結構的對稱性會引起左手旋與右手旋偏極光吸收上的差異，測量這差異值的方法稱為圓二色光譜〔circular dichroism（CD）sepectroscopy〕。（圖 4-9） p.126 FIGURE 1-23(b) p.126 圖4-9 p.126 圖4-9　圓二色光譜。此光譜顯示了多聚離胺酸的結構完全是 α 螺旋、β 構形或變性的隨機線圈。而 y 軸的單位是一般CD 實驗所使用的單位。由於 α 螺旋、β 構形與隨機線圈的曲線是不一樣的，所以 CD 光譜可以粗略估計蛋白質中形成α 螺旋與 β 構形的比例。天然蛋白質的 CD 光譜可以作為蛋白質形成摺疊狀態的基準，這對於監視改變溶液條件時造成的蛋白變性或構形改變是很有用的。 圖 4-9 總結 4.2 二級結構是一段多肽鏈中胺基酸殘基的規則排列方式，其中每個殘基與其空間上相鄰的其他殘基均採取相同的排列方式。 最常見的二級結構是 α 螺旋、β 構形，以及 β 回轉。 一段多肽鏈中若所有胺基酸殘基之 與 ψ 角均為已知，則其整段多肽鏈的二級結構就可以被確認出來。 圓二色光譜是一個鑑定一般二級結構與監視蛋白質摺疊的方法。 p.127 歐亞書局 CH4 蛋白質之三度空間結構 歐亞書局 CH04 蛋白質之三度空間結構 生 物 化 學 【第 5 版】 4.1 蛋白質結構總論 4.2 蛋白質之二級結構 4.3 蛋白質之三級與四級結構 4.4 蛋白質變性與摺疊 p.117 p.117 每個蛋白質具有的特定化學或結構功能，強烈顯示蛋白質也具有獨特的三度空間結構（圖 4-1）。 我們將依下列五大主題探討蛋白質的胺基酸序列與其三度空間結構間的關聯。 （一）蛋白質的三度空間結構是由其胺基酸序列決定的。 （二）蛋白質的功能取決於其結構。 （三）一個被分離出的蛋白質通常以一種或少數幾種穩定 的結構存在。 （四）非共價交互作用力是用以穩定蛋白質立體結構的最 重要因素。 （五）從為數龐大的獨特蛋白質結構中，我們可以辨識出 一些規律的結構模式，這些模式可以協助我們統整 與分析現有的蛋白質結構資訊。 FIGURE 1-2 p.117 圖4-1　胰凝乳蛋白（酶）（一種球狀蛋白質）之結構。圖中放入甘胺酸分子（藍色）作為大小比較。目前已知的蛋白質三度空間結構均整理歸納於蛋白質資料庫（見 BOX 4-4）中。本圖胰凝乳蛋白的結構圖形是使用 PDB 檔案 6GCH 繪製而成。 圖 4 - 1 4.1 蛋白質結構總論 p.118 蛋白質的構形（conformation）係由其組成原子的空間排列所決定。 任何具功能性、且構形摺疊正確的蛋白質均稱為天然（native）蛋白質。 蛋白質之構形主要是藉由弱交互作用力來穩定 從蛋白質結構的角度來說，穩定性（stability）被定義為「維持原態構形的傾向」。 p.118 由於大多數細胞之胞質係處於高度還原態，因此許多蛋白之原態構形中並不具有雙硫鍵（－S－S－）。 對大多數生物的細胞內蛋白而言，弱交互作用力在多肽鏈摺疊成二級和三級結構時特別重要。而多條胜肽結合形成四級結構也是依賴這些弱交互作用力。 p.118 由於弱交互作用力數量非常龐大，故其為穩定蛋白質構形的主要因素。 一般而言，具有最多弱交互作用力的構形即為具有最低自由能之蛋白質構形（亦即其最穩定構形或天然構形）。 我們必須從其他角度思考何以蛋白質會傾向形成摺疊的天然構形。 在仔細分析各種非共價力的作用方式後，我們發現疏水性交互作用力（hydrophobic interactions）對蛋白結構的穩定性有最顯著的貢獻。 p.118 當疏水性分子存在於水中時，為了儘量確保原本水中氫鍵網路的完整性，因而此疏水性物質周圍的水分子會排列成一個高度規則化的殼狀構造（圖2-7），又稱為溶