水素结合 盐桥 疎水性相互作用 ジスルフィド结合.ppt

* * アミノ酸の等電点 　　等電点(pI) （中性双性イオン） 　　低pH （プロトン化） 　　　高pH （脱プロトン化） H3O+ OH- 等電点では正電荷と負電荷が等しくなる→双性イオン 電気泳動→電荷により移動度が異なる （＋） （ー） （合計電荷０） グリシン(pI 5.97) リシン(pI 9.74) - pH 5.97 + アスパラギン酸 　(pI 2.77) ５版 p.471 ４版 p.477 例題15?2 グリシン　pI 5.97 pH=6.0→ほぼ等電点 pH=pKa(COOH)=2.34 pH=pKa(NH3+)=9.60 = = pH=3.0 pH=9.0 ５版 p.472 ４版 p.478 問題15?5 pH=2.0→等電点より低い→プロトン化 （カルボキシル基のpKa [2.18]より低いので，　　 　カルボキシル基もプロトン化） c) pH=11.0→等電点より高い→脱プロトン化 （アミノ基のpKa [9.74]より高いので，アミノ基 　も脱プロトン化） リシン(pI 9.74) b) pH=6.0→等電点より高い→脱プロトン化 （アミノ基のpKa [9.60]よりは低いので， 　アミノ基は脱プロトン化しない） アスパラギン酸 (pI 2.77) d) pH=3.0→等電点より低い→プロトン化 （カルボキシル基のpKa[2.34]よりは高いので，カルボキシル基はプロトン化しない） アラニン (pI 6.00) ５版 p.472 ４版 p.478 ヒスチジン(pI 7.59) pH 7.6 + グルタミン酸 (pI 3.22) 問題15?6 バリン (pI 5.96) グリシン(pI 5.97) - pH 5.7 フェニルアラニン (pI 5.48) セリン(pI 5.68) + グリシン(pI 5.97) pH 6.0 フェニルアラニン (pI 5.48) セリン(pI 5.68) + ５版 p.472 ４版 p. 478 蛋白質における各アミノ酸単位をアミノ酸残基とよぶ アミノ酸の結合 ＋ アラニン Ala セリン Ser アラニルセリン Ala-Ser N末端 C末端 ポリペプチド鎖は左から順に記し，最初をN末端，最後をC末端とよぶ アミノ酸のカルボキシル基は，他のアミノ酸のアミノ基とペプチド結合により結合し，ポリペプチド鎖（蛋白質）を形成する ５版 p.473 ４版 p. 478-9 髪の毛のパーマは，ケラチンのS-S結合を切断し，型をつけてからかけ変えている チオグリコール酸アンモニウム HSCH2COONH4で切断 臭素酸ナトリウム NaBr3で結合を再生 ジスルフィド結合 ２個のシステインが近接している場合，両方のチオール基が酸化されて結合し，ジスルフィド結合（SS結合）を形成 酸化 還元 システイン ジスルフィド CyS-Tyr-Phe-Glu-Asn-CyS-Pro-Arg-Gly-NH2 バソプレッシン ５版 p.474 ４版 p. 480 複合蛋白質 —糖蛋白質，リポ蛋白質，金属蛋白質，核蛋白質，リン蛋白質 形態 —繊維状蛋白質，球状蛋白質 機能 —酵素，ホルモン，防御蛋白質，貯蔵蛋白質， 構造蛋白質，輸送蛋白質 蛋白質の分類 ５版 p.481 ４版 p. 488 一次構造：アミノ酸配列 二次構造：部分的立体構造ユニット 　αヘリックス（らせん状） 　　アミドのC=O基と，４残基離れたアミノ酸残基の 　　アミドのN-H基が水素結合を形成 　　18残基で元の位置にもどる→3.6残基で１巻き 　β構造（シート状） 　　一次構造上離れたポリペプチド鎖のアミドのC=O基 　　と，N-H基が水素結合を形成 　　平行と逆平行の２種類が存在　 　ターン構造→蛋白質表面で折り返す　 　　 　ランダムコイル→上記以外の構造 　　　　　　　　　　　　　　　　http://www.ecosci.jp/poly/protein_ab.html 蛋白質の構造（１） ５版 p.483 ４版 p. 489 蛋白質の構造（２） 三次構造：分子全体の立体構造　 　α型　ケラチン，ミオグロビンなど 　β型　フィブロインなど　ひだ状なので伸縮性に富む 　α＋β型　トリオースリン酸イソメラーゼなど 　コラーゲンなどは特殊な構造（トリプルヘリックス） 　　 四次構造：複数のポリペプチド鎖（サブユ ニット）が集合してできた構造　 　例：ヘモグロビン ５版 p.483 ４版 p. 489 NHKスペシャル「地球大進化」 プロリン 4-ヒドロキシプロリン 4-ヒドロキシプロリンを多く含む →トリプルヘリックス構造の維持に必要 酸化 コラーゲン 蛋白質の構造の構築原理 アミノ酸配列により、ど