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基础生物化学整理 第一章 蛋白质 （一） 氨基酸 1．组成蛋白质的氨基酸都为α-氨基酸（除Pro），都为L型（除Gly） 2．非极性R基氨基酸 丙氨酸 Ala 缬氨酸 Val 亮氨酸 Leu 异亮氨酸 Ile 脯氨酸 Pro（亚氨基） 苯丙氨酸Phe（苯环） 色氨酸 Trp(苯环) 甲硫氨酸 Met（含硫） 不带电荷的极性R基氨基酸 甘氨酸 Gly 丝氨酸Ser（羟基） 苏氨酸Thr（羟基） 半胱氨酸 Cys（巯基，S，二硫键） 酪氨酸 Tyr(苯环、羟基) 天冬酰胺Asn 谷氨酰胺 Gln ▲除Gly以外，都能形成氢键 碱性氨基酸 赖氨酸Lys 精氨酸 Arg（胍基） 组氨酸His（咪唑基） 酸性氨基酸 天冬氨酸 Asp 谷氨酸 Glu 3．必需氨基酸 Ile Met Val Leu Trp Phe Thr Lys（“一家写三两本书来”） 4．稀有的蛋白质氨基酸 通常是常见氨基酸的衍生物，如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸；非蛋白质氨基酸,如瓜氨酸、鸟氨酸 5．两性性质和等电点 使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值，用 pI 表示 中性氨基酸pI = 1/2 ( pK1 + pK2 ) 酸性氨基酸pI = 1/2 ( pK1 + pKR ) 碱性氨基酸pI = 1/2 ( pK2 + pKR ) pH pI 带负电，移向正极 ；pH pI 带正电，移向负极； pH = pI 不带电，不移动。 6.氨基酸的重要化学反应 茚三酮反应 在酸性条件下，氨基酸与茚三酮共热，生成紫色化合物 Sanger反应 在弱碱溶液中，氨基酸的α-氨基与2,4-二硝基氟苯(DNFB) 反应，生成黄色的二硝基苯氨基酸（DNP-AA） Edman反应 可用层析法加以分离鉴定 （二） 肽 1．肽：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键，这个键称为肽键（peptide bond），产生的化合物叫做肽（peptide）。 2．肽的结构：无分枝的长链；具有方向性；两个末端分别为N端(氨基端)和C端(羧基端)；由“N-C-C”单元的周期性连接，构成多肽链的主链 3．简述谷胱甘肽的结构特点和功能 结构（GSH）：Glu-Cys-Gly 功能：参与氧化还原反应；保护巯基酶类的活性；防止H2O2等在生物体内的积累 （三）蛋白质的分子结构 1.蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构（primary structure）是指蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序。 2.蛋白质的二级结构指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。氢键是维持二级结构的主要作用力。 3. 天然蛋白质主要二级结构单元包括： a-螺旋 (a-helix) b-折叠 (b-pleated sheet) b-转角 (b-turn) 无规卷曲 (nonregular coil) 4.α-螺旋(α-helix) α-螺旋蛋白质中最常见、含量最丰富的二级结构 肽链中的酰胺平面绕Cα相继旋转一定角度形成α-螺旋，呈右手螺旋。酰胺平面平行于中心轴； 螺旋体中所有氨基酸残基侧链都伸向外侧； 每个氨基酸残基的N-H都与前面第四个残基C=O形成氢键； 每隔3.6个氨基酸残基，螺旋上升一圈；每圈间距0.54nm。 5．β-折叠是由两条或多条伸展的多肽链靠氢键联结而成的锯齿状片状结构。 6.蛋白质的超二级结构：指多肽链上若干相邻的二级结构单位(即单个a-螺旋或b-转角)彼此作用，组合成有规则的结构组合体。 7.结构域 ：指在二级结构或超二级结构的基础上，多肽链进一步折叠成几个相对独立，近似球形的组装体，可作为三级结构的局部折叠区。 8.蛋白质的三级结构 ：指的是多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步折叠卷曲形成特定的构象。维持蛋白质三级结构的作用力主要是一些非共价键，包括氢键、范德华力、疏水相互作用和盐键（离子键），还有二硫键。 9.蛋白质的四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成、有特定三维结构的蛋白质构象。每条多肽链又称为亚基。亚基一般是一条多肽链, 有时是二硫键连接的几条多肽链。由两个或多个亚基构成的蛋白质, 称为寡聚蛋白质,寡聚蛋白质的亚基可以相同,也可以不相同,单亚基蛋白质无四级结构。与三级结构基本相同，有时还涉及二硫键。 （四）蛋白质功能 1．分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。 2.蛋白质结构与对应物质 一级结构 牛胰岛素 细胞色素C 结构域 己糖激酶 三级结构 肌红蛋白 四级结构 血红蛋白（寡聚酶） （五）蛋白质理化性质 1. 蛋白质：蛋白质的分子量1万~100万之间，其分子直径1~100n