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蛋白質 2015期末化學報告 組長: 陳彥齊 資料整理 :陳彥齊 呂學煾 口頭報告 :黃智偉 黃宜曄 組成 蛋白質是一種由胺基酸 分子組成的有機化合 物 ，胺基酸 分子呈現線性排列 ，相鄰胺基酸 殘基的羧基和氨基通過肽鍵連接在一起，多 個蛋白質可以一起，往往是通過結合在一起 形成穩定的蛋白質複合物 ，發揮某一特定功 能 蛋白質是地球上生物體中的必要組成成分， 參與了細胞生命活動的每一個過程，所有胺 基酸都有共同的結構特徵，包括與氨基連接 的 α碳原子 ，一個羧基和連接在 α碳原子上 的不同的側鏈  多肽鏈中的胺基酸之間是通過脫水反應 所形成的 肽鍵來互相連接；一旦形成肽 鍵成為蛋白質的一部分，胺基酸就被稱 為「殘基」，而連接在鏈的碳、氮、氧 原子被稱為「主鏈」或「蛋白質骨架」。 由於肽鍵有 兩種共振態，具有一定的雙 鍵特性，使得相鄰α碳之間形成 肽平面 ； 而肽鍵兩側的二面角確定了蛋白質骨架 的局部形態 由於胺基酸的 非對稱性 （兩端分別具有 氨基和羧基），蛋白質鏈具有方向性 結構 可以分為四種： 1.一級結構：就是多個胺基酸串聯起來的 結構 2.二級結構 ：胺基酸之間有氫鍵 (hydrogen bond)的連結 3.三級結構 ：可以視為二級結構的子單位 之間，經過摺疊 (folding)成為的三級 結構 4.四級結構：不同的摺疊過的三級結構子 單位，結合後變成四級結構 一級 二級 三級 四級 蛋白質純化 為了進行離體研究，必須先將目的蛋白質從其他 細胞組分中分離提純出來。這一過程通常從細胞 裂解開始（通過破壞細胞膜將細胞內含物釋放到 溶液中，從而獲得含有目的蛋白質的細胞裂解液 ) 鹽析法則是一種較為常用通過沉澱從裂解液中分 離濃縮蛋白質的方法。基於目的蛋白質的化學性 質 （如分子量、帶電情況和結合活性 ），可以利 用不同的色譜法 來進一步分離提純蛋白質 純化的程度可以用電泳 （目的蛋白質的分子量）、 光譜學 （目的蛋白質具有獨特的光譜學特徵）或 者酶活分析反應 （目的蛋白質具有特定的酶活性） 來衡量 配基運輸 在多細胞生物體中，配基運輸蛋白能夠結合特 定的小分子並將它們運送到機體中的特定位置， 這些蛋白質在運輸的起點 （配基往往具有較高 的濃度 ）必須以高的親和力結合它們的配基， 而在目的組織中（配基濃度較低 ）則必須釋放 所結合的配基。 這就需要運輸蛋白和所結合的配基之間有特定 的親和力 ；典型的例子是血紅蛋白 ，它作用是 將氧氣從肺中運輸到其他組織和器官中 通道蛋白也是重要的物質運輸蛋白，它們 能夠改變細胞膜的通透性 ，使得一些小分 子和離子可以進出細胞，膜本身是疏水性 的，極性或帶電分子 無法通過擴散作用穿 過。 作為跨膜蛋白的通道蛋白，含有可控制的 內部通道，在一定條件下允許這些分子進 出細胞。 通道蛋白也有專一性，許多離子通道蛋白 只選擇性地對特定離子起作用 螺旋與褶板結構 螺旋結構α : 為毛皮蹄角 羽毛等蛋白質之主要結構 β褶板結構 : 為蠶絲中纖維狀蛋白的主要結構 配合課本( p.105~107) 螺旋結構α β褶板結構 蛋白質的變性作用： 蛋白質受到酸、鹼、尿素、有機溶媒、 重金屬、熱、紫外光及 X-射現等物理或 化學的破壞，引起蛋白質自然之分子結 構的改變，並引起生理活性的消失，稱 為變性作用 。 變性作用破壞 了蛋白質的二級、三級、 四級結構，一般不會影響其初級結構。