骨骼肌特异性钙蛋白酶与蛋白质降解 - 动物营养学报.pdf

动物营养学报２０１１，２３（４）：５４２５４５ ＣｈｉｎｅｓｅＪｏｕｒｎａｌｏｆＡｎｉｍａｌＮｕｔｒｉｔｉｏｎ 　 ｄｏｉ：１０．３９６９／ｊ．ｉｓｓｎ．１００６２６７ｘ．２０１１．０４．００３ 骨骼肌特异性钙蛋白酶与蛋白质降解 １ ２ 张　勇 　邓　科 （１．沈阳农业大学畜牧兽医学院，沈阳 １１０８６６；２．沈阳农业大学生物科学技术学院，沈阳 １１０８６６） 摘　要：骨骼肌特异性钙蛋白酶 ｃａｌｐａｉｎ３是钙蛋白酶系统的一员，与肌细胞生成和细胞凋亡密 切相关，同时也被认为参与了蛋白质降解过程。本文主要从骨骼肌特异性钙蛋白酶的结构功能 和生理活性，并结合近年来国际上的研究成果来分析骨骼肌特异性钙蛋白酶在骨骼肌蛋白质降 解中的作用。 关键词：骨骼肌特异性钙蛋白酶；肌联蛋白；蛋白质降解 中图分类号：Ｓ８１１．２　　　文献标识码：Ａ　　　文章编号：１００６２６７Ｘ（２０１１）０４０５４２０４ 　　骨骼肌特异性钙蛋白酶 ｃａｌａｐｉｎ３（又名 ｐ９４、 ｂｉｑｕｉｔｏｕｓｃａｌｐａｉｎｓ） －钙蛋白酶（ ｃａｌｐａｉｎ或 ｃａｌ μ μ ＣＡＰＮ３）是钙蛋 白酶（ｃａｌｐａｉｎ）的一种。ｃａｌｐａｉｎ３ ｐａｉｎ１）、ｍ－钙蛋白酶（ｍｃａｌｐａｉｎ或 ｃａｌｐａｉｎ２）和 并不是肌肉生长所必需的蛋白酶，却在维护肌肉 ｃａｌｐａｉｎ３组成。前二者都由２个亚基组成，分子量 完整性中发挥了至关重要的作用。钙蛋白酶在骨 相近，但二者表现最高活性所需的钙离子浓度不 骼肌中主要存在于 Ｚ线处，ｃａｌｐａｉｎ３在骨骼肌中 同，前者为微摩尔级（１～１２ ｍｏｌ／Ｌ），后者为毫摩 μ 与肌联蛋白（ｔｉｔｉｎ）紧密结合在一起。肌联蛋白有 尔级（２５０～７５０ ｍｏＬ／Ｌ），ｃａｌｐａｉｎ３与前二者结 μ 将粗肌丝与 Ｚ线相连，维持肌原纤维（ｍｙｏｆｉｂｒｉｌ） 构相似。通过不同来源的钙蛋白酶 ｃＤＮＡ序列可 的完整性和稳定性的功能，同时肌联蛋白和伴肌 以发现，ｃａｌｐａｉｎ１和 ｃａｌｐａｉｎ３大亚基均由４个结 动蛋白（ｎｅｂｕｌｉｎ）是 Ｎ 线的组分。肌原纤维蛋白 构域组成（图１），二者均包含域 、 、 和 ，域 ２ Ⅰ Ⅱ Ⅲ Ⅳ 质降解的第 １步必须是肌原纤维分解成肌丝，超 是 Ｎ－末端域，域 是蛋白质水解的区域，域 Ⅰ Ⅱ Ⅲ 微结构研究表明 Ｎ 线是宰后钙蛋白酶最先降解 的功 能 未 知，域 是 由 ４个 含 Ｅ、Ｆ 的 螺 ２ Ⅳ 的结构之一。因此本文依据近年来国际上的研究 旋 －环 －螺旋结构（ＥＦｈａｎｄ）组成的主要钙离子 来讨论 ｃａｌｐａｉｎ３在骨骼肌中的功能和作用。 结合域。Ｃａｌｐａｉｎ３有３个额外的插入区域，即 ＮＳ 区、前肽 ＩＳ１区和结合肌联蛋白的ＩＳ２区。 １　骨骼肌特异性钙蛋白酶的结构 钙蛋白酶主要由２种广泛存在的钙蛋白酶（ｕ 图１