第六课 酶.pptVIP

第八章 酶通论 酶的早期利用 公元前21世纪，我国人民就会酿酒 19世纪中叶对发酵本质的探讨 1833年Payen 和 Persoz：淀粉糖化酶（diastase） 19世纪70年代 Pasteur：发酵是酵母细胞活动的结果 1878年kühne: Enzyme-—“在酵母中” 1897年Büchner兄弟：用酵母提取液实现发酵（1907年的诺贝尔化学奖） 关于酶的化学本质的认识 1926年，Sumner从刀豆种子中分离、纯化得到了脲酶结晶，首次证明酶是具有催化活性的蛋白质。（1949年诺贝尔化学奖） 1982 年Cech从四膜虫发现rRNA的自身催化作用，并提出了核酶（ribozyme）的概念。（1989年诺贝尔化学奖） 酶反应机制的研究 1894年Fisher，锁钥学说。 1903年Henri，中间复合物学说。 1913年，Michaelis和Menten提出了酶促动力学原理—米氏学说。 1925年，Briggs和Handane对米氏学说做了一项重要修正，提出稳态学说。 邹承鲁 60年代初，提出酶蛋白必需基团的化学修饰和活性丧失的定量关系公式和确定必需基团数的方法，分别被称为“邹氏公式”、“邹氏作图法”。还提出了酶活性部位的柔性学说 主要内容 酶催化作用的特点 酶的化学本质及其组成 酶的命名和分类 酶的专一性 酶的活力测定和分离纯化 核酶和抗体酶 酶工程简介 8.1、酶催化作用的特点 一、酶是催化剂——降低酶促反应活化能。 8.1、酶催化作用的特点 二、酶是生物催化剂 反应条件温和，常温常压，中性PH，酶易失活。 酶具有很高催化效率，比非催化反应一般可提高108－1020倍。 酶具有高度专一性（反应专一性，底物专一性）。 酶活性受调节控制。 酶活力受到调节和控制 调节酶浓度 激素控制 反馈调节 抑制剂或激活剂调节 别构调控、共价修饰调节、酶原激活等。 8.2、酶的化学本质及其组成 一、酶的化学本质： 目前发现的大多数酶符合蛋白质的特性，是蛋白质。 有些酶的成分是RNA，称为核糖酶。 8.2、酶的化学本质及其组成 二、酶的化学组成 简单蛋白质：除蛋白质外，不含其它物质。如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。 缀合蛋白质：除蛋白质外，还包含了非蛋白组分（辅助因子）。如细胞色素、丙酮酸氧化酶等。 几个概念：脱辅酶（酶蛋白， apoenzyme，apoprotein）、辅助因子（cofactor） 、全酶(holoenzyme)、辅基(prosthetic group)、辅酶(coenzyme)。 8.2、酶的化学本质及其组成 三、单体酶、寡聚酶、多酶复合体 单体酶：通常由一条肽链组成，如溶菌酶。 寡聚酶：二个或以上的亚基组成，亚基可以是相同的，也可不同；通常是偶数个亚基，亚基之间以次级键结合；如苹果酸脱氢酶、过氧化氢酶。 多酶复合体：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。如丙酮酸脱氢酶复合体、脂肪酸合成酶复合体等。 8.3、酶的命名与分类 习惯命名：根据底物或作用性质来进行命名如淀粉酶、 胃蛋白酶、胰蛋白酶、过氧化氢酶。 国际系统命名：明确酶催化反应的底物与反应性质，如： 乙醇：NAD+氧化还原酶 丙氨酸：?-酮戊二酸氨基转移酶 脂肪：水解酶 8.3、酶的命名与分类 酶的国际系统分类 1.氧化还原酶类 2.转移酶类 3.水解酶类 4.裂合酶类 5.异构酶类 6.合成酶（连接酶）类 氧化-还原酶类 Oxido-reductases 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应： 转移(移换)酶类 Transferases 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。 水解酶类 hydrolases 水解酶催化底物的水解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，胰蛋白酶(trypsin)催化的肽链的水解反应： 裂合（裂解）酶类 Lyase 主要包括醛缩酶、水化酶（脱水酶）及脱氨酶等。 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子而形成双键的反应及其逆反应。 例如， 丙酮酸脱羧酶催化的反应： 异构酶类 Isomerases 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，丙氨酸消旋酶催化的反应。 合成酶类 Ligases or Synthetases 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A ? B + ADP +Pi