第六课诊断酶学.docVIP

第六章 诊断酶学 酶（enzyme）是能催化生物体内化学反应的一类特殊蛋白质。人们利用体液中酶活性的测定进行临床诊断至今已有百年的历史。 目前临床上以检测血清中酶应用最广，根据需要也可测定尿液及其他体液（如胸水、腹水、脑脊液）中的酶。 第一节 概 述 酶是活细胞赖以生存的基础，具有特殊的分子结构和功能。 一、酶的组成、结构和功能 酶的本质和特性 酶的本质是蛋白质，对生物体内的化学反应具有催化性。酶除了具有蛋白质的理化性质，一般催化剂的共同性质外，还具有极高的催化效率、高度的特异性或称专一性（specificity）以及催化作用的可调节性等特点。 近些年的实验表明，核酸分子也可有酶活性。具有生物催化功能的核糖核酸（RNA）称为核酶（ribozyme），主要参与RNA的加工和成熟。 酶的结构与功能 酶是大分子，根据组成成分不同可分为单纯酶和结合酶。单纯酶完全由约100～10 000个氨基酸肽键相连而成。体内酶大多数为结合酶，除含蛋白质外，还含有非蛋白部分，前者一般称为酶蛋白（apoenzyme），非蛋白部分称为辅因子（cofactor）。辅因子按照其和酶蛋白结合的紧密程度不同可分为两类：①辅酶（coenzyme），往往是维生素或维生素衍生物。与酶蛋白结合疏松。②辅基（prosthetic group），与酶蛋白结合紧密，并在酶促反应中发生复杂变化。 二、酶的催化作用机制 （一）活化能 一般化学反应速率取决于反应体系中作用物分子所含的能量。凡所含能量已达到能参与反应的分子称为活化分子。使作用物由一般状态转化为活化状态所需的能量称为活化能（activation energy）。化学反应的速率取决于反应所需活化能的多少和活化分子的数量。 （二）酶降低活化能的作用机制 酶通过与底物形成一种或多种中间复合物来降低反应的活化能。 酶存在多种催化作用机制。主要是底物和酶诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应(proximity effect)和定向排列(orientation arrange)、多元催化(multi-element catalysis)及表面效应(surface effect)等作用使酶所催化的反应得以高速进行。 三、酶的命名、分类与编号 酶的命名 1.习惯命名法 根据酶所催化的底物、反应的性质以及酶的来源等进行命名。 2.系统命名法 国际酶学委员会于1961年提出了酶的系统命名法（又称EC命名法）。规定每一酶均有一个系统名称，它标明酶的底物与反应性质，底物名称之间以“：”分隔开。 （二）酶的分类与编号 根据酶所催化反应类型可将酶分为氧化还原酶（oxido-reductases）、转移酶（transferases）、水解酶（hydrolases）、裂解酶（或裂合酶）（lyases）、异构酶（isomerases）和合成酶（或连接酶）（synthetases或ligases）六大类。 国际酶学委员会将每种酶用4个数字加以系统编号。数字前冠以EC，数字之间用黑点隔开。第一个数字表示酶的类别，第二个表示亚类，第三个表示亚-亚类，第四个表示酶的编号序数。还规定凡是有关酶为主题的论文应该把酶的编号、系统命名和来源在第一次叙述时全部写出，后文可用习惯名称。 第三节 血清酶 血清酶的来源 根据酶的来源及其在血浆中发挥催化功能的情况，可将血清酶分成两大类。 1.血浆特异酶 主要指作为血浆蛋白的固有成分，在血浆中发挥特定的催化作用的酶。大多数在肝脏合成，当肝功能减退时，可见血浆中这些酶活性降低。 2.非血浆特异酶 这类酶在血浆中浓度很低，并且在血浆中很少发挥催化作用。可进一步再分为：①外分泌酶，指来源于消化腺或其他外分泌腺的酶。如胰淀粉酶、胰脂肪酶、胃蛋白酶、胰蛋白酶和前列腺酸性磷酸酶等。它们在血液中含量与相应的分泌腺的功能及疾病有关。②细胞酶，指存在于各组织细胞中进行代谢的酶类。随着细胞的新陈代谢，有少量酶释入血液。其中大部分无器官专一性，只有小部分来源于特定的组织，有器官专一性。这类酶细胞内外浓度差异悬殊，病理情况下极易升高，其下降的临床意义很少。这些酶最常用于临床诊断，如转氨酶、LD、CK等。 血清酶的去路 一般认为，血清中酶的清除方式与其他血浆蛋白质类似，但是具体清除途径尚不十分明了。 1.血清酶的半寿期 酶失活至原来活性一半时所需时间称为酶的半寿期（T1/2）。一般以半寿期来代表酶从血中清除的快慢。 2.血清酶的失活和排泄 研究表明酶主要是在血管内失活或分解的，酶的清除与血浆蛋白的清除途径并不完全相同。用放射性核素标记纯酶后的实验证明，血清酶受蛋白酶水解而产生的低分子多肽或氨基酸可经小肠粘膜排至肠腔，再彻底分解成氨基酸后重吸收，其中大