关于2 蛋白质的结构与功能1.pptVIP

* 五、? 氨基酸的主要理化性质 1、?? 光学活性 （1）氨基酸的光吸收特性 Tyr、Phe、Trp的R基含有共轭双键，在220-300nm近紫外区有吸收。 λ（nm） ε Tyr 278 1.4×103 Phe 259 2.0×102 Trp 279 5.6×103 在280nm有最大光吸收 * （2）氨基酸的旋光性 除甘氨酸外，其余19种氨基酸都有至少一个不对称碳原子，故具有旋光性，且均为L-型氨基酸。 （3）氨基酸的熔点 均大于2000C，常温下氨基酸均为固态，而等分子量的其他有机物均为液态。说明氨基酸与氨基酸之间的结合力很强，以离子键结合，即氨基酸是以离子状态存在的，而不是以中性分子存在。 * 2、氨基酸的两性解离和等电点 同一分子上带有数量相等的正负两种电荷的离子称为两性离子或兼性离子。氨基酸为两性电解质。 * pH1 pH 11 pH6 对某种氨基酸来讲，当溶液在某一特定的pH时，氨基酸以两性离子形式存在，正电荷与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中，既不向正极移动，也不向负极移动，这时溶液的pH值称为氨基酸的等电点。（isoelectric point，pI）。 * 在pI时，氨基酸的导电率最低，溶解度最小，容易发生沉淀。 pH pI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成- COO-，向正极移动。 pH = pI时，氨基酸净电荷为零 pH pI时，氨基酸带正电荷，-NH2解离成- NH3+，向负极移动。 * pH=pI +OH- pHpI +H+ +OH- +H+ pHpI 氨基酸的兼性离子 阳离子 阴离子 CH NH 2 COOH R CH NH 2 COOH R CH NH 3 + COO - R CH NH 3 + COO - R CH NH 2 COO - R CH NH 2 COO - R CH COOH R NH 3 + CH COOH R NH 3 + * 总结 a、各种aa的pI不同； b、同一pH下，各种aa所带电荷不同；用 离子交换、电泳将aa分开。 pH＜pI ：aa+ pH＞pI：aa- c、处于pI时，aa溶解度最小，易沉淀； 可分离aa。 * 自测 丙氨酸Ala的 pI＝6.02，在pH＝7时，在电场中向（ ）极移动。 答案：正 * （1）与茚三酮反应 茚三酮在弱酸中与α-氨基酸共热，引起氨基酸的氧化脱氨、脱羧反应，最后，茚三酮与反应产物－氨和还原茚三酮反应，生成紫色物质。（λmax=570nm）。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。Pro、Hy-Pro与茚三酮反应直接形成黄色化合物 。 3、氨基酸的化学反应 * * (2)埃德曼反应(Adman reaction） 苯异硫氰酸酯，PITC 苯乙内酰硫脲衍生物（PTH-氨基酸），无色，可以用层析法分离鉴定。 被Edman用来鉴定多肽的NH2末端氨基酸 * * 第二章 蛋白质的结构与功能 Chapter 2 Structure and Function of Protein * 第一节 蛋白质的一般概念 生命是蛋白体的存在方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断自我更新。 恩格斯《反杜林论》1878 * 一、蛋白质的定义 蛋白质（protein，简写pro): 是由20种L-α- 氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具较稳定构象并具一定生物功能的生物大分子。 Protein一词来自希腊文“Proteios”，意即“第一位的”、“最重要的”。 * ☆ 18世纪中叶Beccari首次报道应用稀酸、稀碱 和盐类从动、植物组织中分离到含氮类物质。 ☆ 1838年荷兰化学家Mulder将之应用于从动植 物细胞中所发现的复杂的有机含氮化合物。 ☆ 蛋白质是一类含氮的生物高分子，分子量大，结构复杂。 例如，血红蛋白的分子式是 C3032H4816O812N780S8Fe4 。 * 二、蛋白质的生物学功能 蛋白质是生命的表征，哪里有生命活动哪里就有蛋白质 1、催化作用 酶有两类：蛋白质（蛋白酶），核酸（核酶） * 2、激素的调节作用：蛋白质或多肽类激