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第三章 蛋白质(protein) 　　　(123页 第3，4，5，6，7章) 第一节 　氨基酸 第二节 　蛋白质概述 第三节 　蛋白质的共价结构 第四节 　蛋白质的三维结构 第五节 　蛋白质结构与功能的关系 第六节 　蛋白质的性质、分离与纯化 蛋白质的概念 存在于所有的生物细胞中，是由20种α－氨基酸按一定的序列通过酰胺键（蛋白质化学中称为肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。有些蛋白质尚含有非蛋白成分。 　第一节 氨基酸（amino acid）123页 一、氨基酸—蛋白质的构件分子 二、氨基酸的分类 三、氨基酸的酸碱化学 四、氨基酸的化学反应 五、氨基酸的光学活性和光谱性质 六、氨基酸混合物的分析分离 一、氨基酸—蛋白质的构件分子 蛋白质水解 氨基酸的一般结构 　1.蛋白质的水解 常见蛋白质氨基酸（基本氨基酸－－20种） 不常见的蛋白质氨基酸－－几种 　2.氨基酸的一般结构（20种基本氨基酸） 结构通式 结构特点 其它特性 (1)结构通式 构型 氨基酸的构型指α－碳的构型（D与L型）。 组成蛋白质的氨基酸是　L-型 (2) 结构特点 除脯氨酸为α-亚氨基酸外，均为　L-α-氨基酸。 除甘氨酸外, α-碳原子为不对称碳原子.都具有旋光性。 其它特性　　　124页 ①在中性pH时－－兼性离子 ②都有特殊的白色结晶形状，可用来鉴别氨基酸。溶点很高。 ③除胱氨酸和酪氨酸外，一般都能溶于水。 二、氨基酸的分类（体内氨基酸） 常见的蛋白质氨基酸 (20种) 不常见的蛋白质氨基酸(少数几种） 非蛋白质氨基酸(150多种) 1.常见的蛋白质氨基酸（20种，124页　表3－1）） 按R基团的化学结构 ①脂肪族氨基酸：15种　 ②芳香族氨基酸：3种，苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸 ③杂环氨基酸：2种，组氨酸、脯氨酸 根据侧链R基团的极性 ( 127页　表3－2) ①带正电荷的极性R 基氨基酸：3种 ④带负电荷的极性R 基氨基酸：2种 ②不带电荷的极性 R 基氨基酸： 7种 ③非极性 R 基氨基酸：8种　 按分子中氨基和羧基的数目 酸性氨基酸：2种 碱性氨基酸：3种 中性氨基酸：其余 根据人体能否自身合成 ①必需氨基酸：8种 　赖氨酸(Lys)、　缬氨酸(Val)、　蛋氨酸(Met)、色氨酸(Try)、 　亮氨酸(Leu)、 异亮氨酸(Ile)、　苏氨酸(Thr)、苯丙氨酸(Phe) ②半必需氨基酸：2种，Arg、His婴儿期供给不足 ③非必需氨基酸：其余 2.不常见的蛋白质氨基酸　128页 是在蛋白质合成后由常见的氨基酸经修饰而来的.　 3.非蛋白质氨基酸 　 129页 大多是L-氨基酸衍生物 细菌中含有多种D-型氨基酸 有一些是重要的代谢物前体或代谢中间物 　（β－丙氨酸，鸟氨酸，瓜氨酸等）. 三、氨基酸的酸碱化学 　129页 氨基酸的兼性离子形式 氨基酸的解离 氨基酸的等电点 氨基酸的甲醛滴定 1.氨基酸的兼性离子形式 两个事实 溶点高；离子晶格 能使水的介电常数增高； 2.氨基酸的解离 酸碱质子理论（丹麦化学家布朗斯特和英国化学家劳里于1923年提出 　 　　　　HA　＋　B 　　　　 A- + B H 氨基酸是一类两性电解质，完全质子化时－－－多元酸 甘氨酸的解离(分步解离) 解离常数　　　　　131－133页　表3－3 解离常数pKa：表示解离基团有一半解离时的pH。 　　　A＋－?　A0　 ＋　H＋ 　－?　A－ ＋　H＋ 　 解离常数按酸性递减顺序编号为：pKa1， pKa2、 pKa3等。 氨基酸的解离常数用测定滴定曲线方法求 氨基酸的解离常数用测定滴定曲线方法求 甘氨酸的滴定曲线 谷氨酸的滴定（解离）曲线　 组氨酸的滴定（解离）曲线　 赖氨酸的滴定（解离）曲线　 Handerson-Hasselbalch公式 可计算出在任一pH条件下一种氨基酸的各种离子的比例 氨基酸的带电状况与溶液的pH值有关。 例：计算在pH5.0时，甘氨酸的阳离子、两性离子所占的比例？ 生理条件下有明显的冲缓作用的氨基酸　　　132页 缓冲剂：能阻止由于酸或碱的加入而引起的[H＋]的变化。 组氨酸侧链咪唑基的pK为6.0 3.氨基酸的等电点（isoelectric point,pI,133页） 等电点： 当溶液pH低于该氨基酸等电点时，氨基酸净电荷为正，反之为负。 氨基酸在等电点时溶解度最低．不同氨基酸等电点不同． 应用 根据氨基酸的电荷不同（电泳法,离子交换层析）分离混合物。 根据氨基酸的等电点不同（调节溶液pH ）分离混合物。 电泳 在外电场的作用下，带电颗粒，如不处于等电点状态的分子，将向着与电性相反的电极移动，这种现象称为。 等电点的计算　　　　　 13