生物化学 第二篇习题.pptVIP

第二篇要点 1、酶的化学本质：蛋白质或RNA 2、酶促反应和非酶促反应的异同 3、能用“锁和钥匙”模型、“诱导契合”模型、“三点附着”模型和“四点着陆”模型解释酶作用的专一性，掌握什么是活性中心以及活性中心的性质。 4、了解影响酶促反应速率的因素，明确最适pH和最适温度的概念。 5、能推导米氏方程，记住米氏方程成立的三个条件。 6、掌握酶的可逆性抑制剂和不可逆性抑制剂的类型和抑制机制。 7、能使用双倒数作图方法区分竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。 8、酶稳定过渡态的几种机制：广义酸碱催化、静电催化、金属催化、共价催化和底物变形。 9、掌握丝氨酸蛋白酶和天冬氨酸蛋白酶的催化机制。 10、酶活性的物种“质变”调节机制：别构调节、共价修饰、水解激活、调节蛋白作用和单体/多聚体的互变。 11、正确区分酶的别构效应和协同效应，能用齐变学说和序变学说解释别构酶的作用机制和酶的协同效应。 第二篇复习题 填空题 1、酶的化学本质主要是蛋白质，也有少数是RNA，具有催化活性的RNA称为核酶。丧失辅助因子的酶称为脱辅酶，与辅助因子结合在一起的酶称为全酶。酶的辅助因子一般包括辅酶、辅基和金属离子。许多辅助因子为水溶性维生素的衍生物。 2、根据酶蛋白本身的结构特征，酶可以分为单体酶、寡聚酶和多酶复合物。只由一条肽链组成，但同时具有多个酶活性的酶称为多功能酶。 3、酶促反应的反应物称为底物。酶只能催化热力学允许的反应，不改变平衡常数。 4、酶的活性中心是指酶分子上直接与底物结合、与催化作用直接相关的区域。活性中心由结合基团和错话基团组成。活性中心通常为酶分子表面的一个裂缝、空隙或口袋，活性中心内多为疏水氨基酸残基，但行使催化的是亲水氨基酸残基，底物结合的特异性取决于其与底物之间在结构上一定程度的互补性。 5、酶的专一性可分为绝对专一性、基团专一性、键专一性和立体专一性。可使用锁与钥匙学说和诱导契合学说解释酶作用的专一性。可使用三点附着模型和四点定位模型解释酶为什么能区分対映异构体以及一个假手性碳上两个一样的基团。 6、酶反应速率一般以单位时间内底物或产物浓度的变化值来表示。影响酶促反应速率的主要因素有酶浓度、底物浓度、反应温度、pH、和离子强度，以及有无抑制剂或激活剂的存在。 7、酶反应的米氏动力学假定反应速率为初速度，酶底物复合物处于稳态和符合质量作用定律。 8、Km是指酶反应初速度为Vmax一半时底物的浓度。一个酶的Km越大，意味着该酶与底物的亲和力越低，酶的转化数是指在单位时间内一个酶分子将底物转变成产物的分子总数，Kcat/Km通常被用来衡量酶的催化效率。 9、酶的抑制剂可分为可逆性抑制剂和不可逆性抑制剂。可逆性抑制剂以次级键与酶可逆性结合，使用透析或超滤就可除去，使酶恢复活性；不可逆性抑制剂以强的化学键与酶结合，导致酶的有效浓度降低。 10、竞争性抑制剂不改变Vmax，但能提高Km；非竞争性抑制剂不改变酶的Km，降低Vmax；反竞争性抑制剂能降低酶的Km，降低Vmax。与不可逆性抑制剂动力学曲线相似的可逆性抑制剂是非竞争性抑制剂。 11、基团特异性抑制剂在结构上与底物无相似之处，但能共价修饰酶活性中心上的必需侧链基团而导致酶活性不可逆的失活；自杀性抑制剂是受酶自身激活的不可逆性抑制剂。 12、别构酶除了含有活性中心以外，还有别构中心。一种典型的别构酶的反应速率对底物浓度曲线为S形，对竞争性抑制剂的作用表现为双相反应。 13、被酶学家用来解释各种酶的催化机制学说是过渡态稳定学说，。相关的催化策略包括邻近定向效应、广义的酸碱催化、静电催化、金属催化、共价催化和底物形变。形成酶与底物共价中间物的手段主要是亲核催化 ，也有亲电催化。 14、所有的蛋白酶在催化过程中都经历四面体的过渡态，该过渡态形成的原因是一个亲核基团进攻肽键的羰基碳。 15、可使用齐变学说和序变学说解释别构酶的动力学行为，这两种学说都认为酶具有T态和R态，活性高的是R态。不能解释负协同效应的学说是齐变学说。 16、能改变酶活性的共价修饰是磷酸化、乙酰化、甲基化、核酸酸化等，仅发现在某些原核生物的共价修饰形式是核算酸化。 17、测定酶促反应速率要保证反应条件为最适条件，反应速度为初速度和底物浓度过量。测定酶活力的方法有直接测定法、间接测定法和偶联测定法。 18、具有抗氧化性的三种维生素是A、C和E，可视为激素的两种维生素是A和D，不能作为辅酶或辅基的维生素是A、D和E。 判断题 1、一种酶的最适pH、最适温度以及其对某种底物的Km值都是酶的特征常数。（错） 2、随着反应的进行，竞争性抑制剂的抑制效果会越来越强。对 3、酶的竞争性抑制剂总是通过与活性中心的结合，来抑制酶促反应。错 4、行使广义酸碱催化的酶的催化效率不依赖于缓冲溶液的浓度。错 5、酶底物的类似物和过渡态类似物