第十四章--氨基酸、多肽与蛋白质2005.pptVIP

第十四章 氨基酸、多肽与蛋白质 蛋白质是天然高分子化合物，是生命物质的基础。我们知道，生命活动的基本特征就是蛋白质的不断自我更新。蛋白质是一切活细胞的组织物质，也是酶、抗体和许多激素中的主要物质。所有蛋白质都是α-由氨基酸构成的，因此，α-由氨基酸是建筑蛋白质的砖石。要讨论蛋白质的结构和性质，首先要研究α-由氨基酸的化学。 第一节 氨基酸 一、分类、命名和构型 组成蛋白质的氨基酸（天然产氨基酸）都是α-氨基酸，即在α-碳原子上有一个氨基，可用下式表示： 二、氨基酸的性质 氨基酸分子中的氨基显碱性，而羧基显酸性，因而氨基酸既能与酸反应，也能与碱反应，是一个两性化合物。 （2）等电点 2．氨基酸的反应 （2）氨基的烃基化 氨基酸与RX作用则烃基化成N-烃基氨基酸： (4).与甲醛反应 (6).与茚三酮反应 α-氨基酸在碱性溶液中与茚三酮作用，生成显蓝色或紫红色的有色物质，是鉴别α-氨基酸的灵敏的方法。 (7).受热反应 ?-氨基酸 (8).脱氨和脱羧 第二节 多 肽 一、多肽的组成和命名 1． 肽和肽键 一分子氨基酸中的羧基与另一分子氨基酸分子的氨基脱水而形成的酰胺叫做肽，其形成的酰胺键称为肽键。 2．肽的命名 根据组成肽的氨基酸的顺序称为某氨酰某氨酰…某氨酸（简写为某、某、某）。 例如： 4．肽链的选择性断裂及鉴定 上述测定多肽结构顺序的方法，对于分子量大的多肽是不适用的。对于大分子量多肽顺序的测定，是将其多肽用不同的蛋白酶进行部分水解，使之生成二肽、三肽等碎片，再用端基分析法分析个碎片的结构，最后将各碎片在排列顺序上比较并合并，即可推出多肽中氨基酸的顺序。 部分水解法常用的蛋白酶有： 胰蛋白酶——只水解羰基属于赖氨酸、精氨酸的肽键。 糜蛋白酶——水解羰基属于苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸的肽键。 溴化氰———只能断裂羰基属于蛋氨酸的肽键。 例：某八肽完全水解后，经分析氨基酸的组成为：丙、亮、赖、苯丙、脯、丝、酪、缬。 端基分析：N-端 丙……………………亮 C-端。 糜蛋白酶催化水解：分离得到酪氨酸，一种三肽和一种四肽。 用Edman降解分别测定三肽、四肽的顺序，结果为：丙-脯-苯丙；赖-丝-缬-亮。 由上述信息得知，八肽的顺序为： 三、多肽的合成 1．保护-NH2 (氯甲酸苄酯法,氯甲酸叔丁酯法) 氨基酸是多官能团化合物，在按要求形成肽键时，必须将两个官能团中的一个保护起来，留下一个去进行指定的反应，才能达到合成的目的。对保护基的要求是：易引入，之后又易除去。 第三节 蛋 白 质 分子量在1000以上，构型复杂的多肽称为蛋白质 一、蛋白质的分类 根据蛋白质的形状分为： （1）纤维蛋白质 如丝蛋白、角蛋白等； （2）球状蛋白质 如蛋清蛋白、酪蛋白、血红蛋白、γ-球代表蛋白（感冒抗体）等。 2．根据组成分： 单纯蛋白质——其水解最终产物是α- 氨基酸。 （2） 结合蛋白质——α- 氨基酸 + 非蛋白质（辅基） 辅基为糖时称为糖蛋白；辅基为核酸时称为核蛋白；辅基为血红素时称为血红素蛋白等。 根据蛋白质的功能分； （1） 活性蛋白 按生理作用不同又可分为；酶、激素、抗体、收缩蛋白、运输蛋白等。 （2）非活性蛋白 担任生物的保护或支持作用的蛋白，但本身不具有生物活性的物质。例如：贮存蛋白（清蛋白、酪蛋白等），结构蛋白（角蛋白、弹性蛋白胶原等）等等。 二、蛋白质的一级结构 三、蛋白质分子中维持构象的次级键a.氢键；? b.离子键；? c.疏水键；? d.二硫键 四、蛋白质的二级结构 五、蛋白质的三级结构 六、蛋白质的四级结构 血红蛋白分子的四级结构 七、蛋白质的两性电离和等电点 八、蛋白质的沉淀1.盐析??? 向蛋白质溶液加入一定浓度的中性盐[如 (NH4)SO4、Na2SO4、NaCl等]，使蛋白质发生沉淀的作用称盐析。 2.加脱水剂??? 当向蛋白质溶液中加入甲醇、乙醇或丙酮等极性有机溶剂，由于这些有机溶剂与水的亲合力较大，能破坏蛋白质分子的水化膜以及降低溶液的介电常数从而增加蛋白质分子相互间的作用，使蛋白质凝聚而沉淀。 九、蛋白质的变性 天然蛋白质因受物理或化学因素的影响，改变了蛋白质分子的内部结构，从而导致蛋白质生物活性和理化性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。 蛋白质的变性按性质和程度的不同，可分为可逆变性和不可逆变性两种类型。蛋白质变性后如分子结构改变不大(如改变至三级结构)，可重新恢复原来性质的，称为可逆变性。变性后如分子结构改变较大时(如改变至二级结构)，就不易恢复原有性质，称为不可逆变性。 物理因素如加热、紫外线照射、X-射线、超声波、剧烈振荡和搅拌等，化学因素如强酸、强碱、尿素、重金属盐、三氯乙酸、乙醇、丙酮等的作用