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生化3-1

①由多肽链上4个连续的氨基酸残基组成 ②主链骨架以180°返回折叠(发夹结构) β转角的特征 ③第1个AA残基C=O与第4个AA残基N-H生成氢键 ④多数由亲水氨基酸残基组成,位于表面 ⑤Pro和Gly常见 β转角的特征 无规卷曲 没有确定规律性的肽链构象,但仍是紧密有序的稳定结构; 通过主链间及主链与侧链间氢键维持构象; 酶的活性部位或蛋白质的功能部位; 分成两类: 紧密环(compact loop) 连接条带(connection straps) RNase的某些二级结构 3.1.5 胶原蛋白 维生素C与坏血病 N His12 C His119 Lys41 核糖核酸酶三级结构示意图 超二级结构,又称模序(motif) : 由若干个相邻的二级结构单元组合在一起, 形成有规则,在空间上能辨认的二级结构组合体, 用于充当三级结构的构件。 组织层次上介于二级和三级结构之间, 但没有完整的结构域。 3.2.1 超二级结构 α-螺旋的聚集体(αα)、 β- 发卡 α-螺旋和β-折叠的聚集体 (βαβ), β—回曲 希腊钥匙 已知的超二级结构有5种基本组合形式 αα 由2股或3股右手α-螺旋彼此 缠绕而成的左手超螺旋。存在于α-角蛋白, 肌球蛋白,原肌球蛋白和纤维蛋白原中。 右手α-螺旋 左手超螺旋 x为α-螺旋,最常见的是βαβαβ, 称Rossmann折叠,存在于苹果酸脱氢酶, 乳酸脱氢酶中。 βαβ 细胞核抗原的βαβ结构 ββ(β迂回) 由多个相邻的反平行β-折叠组成,中间以短肽链相连,例如 纤溶酶原的ββ结构 基于motif的蛋白质结构分类数据库 SCOP Structural Classification of Proteins. http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/ 3.2.2 结构域 (domain) 又称为辖区,是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域,是多肽链上在一级结构上是相邻的多个超二级结构单位通过折叠,彼此聚集在一起,形成结构紧凑的、在空间上可以明显区分的区域,且在功能上相对独立的结构。 结构域是多肽链的独立折叠单位,一般由100-200个氨基酸残基构成。 结构域自身紧密装配,但其之间关系相对松懈。 肌钙蛋白 每个结构域承担一定的生物学功能,所以也叫做功能域。几个结构域协同作用,可体现出蛋白质的总体功能。 Eg. 脱氢酶类的多肽主链有两个结构域, 一个为 NAD + 结合结构域, 一个是起催化作用的结构域, 两者组合成脱氢酶的脱氢功能区。 一般情况下,酶的活性部位在两个结构域的裂缝中。结构域间的裂缝——活性部位和反应物的出入口。 大的多结构域的蛋白质可能是多功能酶,每一催化活性都是与一条多肽链的1或多个结构域相联系,一般是依次催化代谢途径中的反应,优越性是可以协同调控酶的合成和活性,反应剂可直接在活性部位之间传递,及保护不稳定的中间产物。 锌指结构(zinc fingre) 锌指:一种常出现在DNA结合蛋白中的一种结构基序。是由一个含有大约30个氨基酸的环和一个与环上的4个Cys或2个Cys和2个His配位的Zn2+构成,形成的结构像手指状。 共同特征是通过肽链中氨基酸残基的特征基团与Zn2+的结合来稳定一种很短的,可自我折叠成“手指”形状。 锌指结构 (螺旋-折叠-折叠模体) 三级结构 1、定义:是指多肽链在二级结构、超二级结构的基础上,肽链的不同区段的侧链基团相互作用(各种次级键)在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。 整条多肽链或亚基通过盘旋、折叠,形成紧密的、借各种次级键维持的球状构象。 多肽链首先是在某些区域相邻的氨基酸残基形成有规则的二级结构; 由相邻的二级结构片段集装在一起形成超二级结构; 在此基础上多肽链折叠成近似于球状的三级结构。 肌红蛋白是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白 抹香鲸的肌红蛋白三级结构 1960年由Kendrew用X线衍射法阐明,这是世界上第一个被描述的蛋白质三级结构。 比 较 超二级结构是指由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则在空间上能够辨认的二级结构组合体,三种基本组合形式αα、αβα、βββ。 结构域是指在二级结构单元或 超二级结构基础上组装而成的三级结构内的局部折叠区,这种相对独立的三维实体叫结构域。 三级结构是 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸

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