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酶学原理笔记
第一章绪论
酶是生物细胞产生的、具有催化能力的生物催化剂。
定义:酶是生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。
酶的重要两大类:
主要由蛋白质组成——蛋白类酶(P酶)
主要由核糖核酸组成——核酸类酶(R酶)
酶与其他化学催化剂的区别、特点:
(1)酶的催化高效性 通常要高出非生物催化剂催化活性的106~1013倍
(2)高度专一性
(3)温和的作用条件 常温常压和温和的酸碱度条件
(4)容易控制酶的反应
(5)酶的来源广泛
第二章酶学基础
酶的活性中心:是它结合底物和将底物转化为产物的区域,通常是整个酶分子相当小的部分,它是由在线性多肽中可能相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。
必需基团:活性中心的一些化学基团为酶发挥作用所必需
活性中心外的必需基团--结构残基;
非贡献残基(非必需残基):是除了酶的必须基团之外,酶蛋白的其余部分中的氨基酸残基。
8种频率最高的氨基酸残基:丝氨酸、组氨酸、胱氨酸、酪氨酸、色氨酸、天冬氨酸、谷氨酸和赖氨酸。
酶的结构;
1、酶的一级结构:是催化基础,是把蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序。二硫键的断裂将使酶变性而丧失其催化能力。
2、酶的二级结构:是肽链主链不同肽段通过自身的相互作用,形成氢键,延一条主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构。
3、酶的三级结构:是多肽在二级结构基础上,通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠,形成的特定构象。
4、酶的四级结构:是指由不同或相同的亚基按照一定排布方式聚合而成的蛋白质结构。具有四级结构的酶按其功能分,一类与催化作用有关,另一类与代谢调节关系密切。
(亚基虽然具有三级结构,但单独存在时通常没有生物学活性或活性低,只有缔合形成特定的四级结构时才具有生理功能。)
活性中心空间构象的维持则依赖于酶蛋白的二、三级结构的完整性。
酶分子的结构域:是指蛋白质肽链中一段独立的具有完整、致密的立体结构区域,一般由40—400个氨基酸残基组成。
酶的催化原理:(中间产物理论)在酶浓度固定的条件下,要达到最大初速率必须增加底物浓度,这是大多数酶的特征。酶先与底物结合,形成酶—底物络合物,进一步发生分解,形成酶和底物.。酶(E)与底物(S)结合生成不稳定的中间物(ES),再分解成产物(P)并释放出酶,使反应沿一个低活化能的途径进行,降低反应所需活化能,所以能加快反应速度。
形成复合物的作用力:离子键、氢键、范德华力
酶与底物的结合模型
a. 锁和钥匙模型 课用于解释酶的专一性。
b .诱导锲合模型 :酶分子(包括辅酶)的构象与底物原来并非恰当吻合,只有底物分子与酶分子相碰时,才可诱导后者的构象变得能与底物配合,然后才结合成中间络合物,进而引起底物分子发生相应的化学变化。也存在局限性
C. 过渡态学说(Linus-Pauling)内容:
酶的作用专一性既寓于酶与底物的结合,也是酶对底物的催化,酶与底物的结合不仅仅促成了结合基因和催化基团的正确取位,同时,也为下一步酶对底物的催化做好了准备。
酶作用的高效机制
1、邻近效应和定向效应 所谓邻近效应就是底物的反应基团与酶的催化基团越靠近,其
反应速度越快。
2酸碱催化;
3共价催化; 底物与酶以共价方式形成中间物。这种中间物可以很快转变为
活化能大为降低的转变态,从而提高催化反应速度
4金属离子催化;
5多元催化;
6微环境的影响;
7张力效应与底物形变。
酶的分类
1.氧化还原酶 包括脱氢酶(Dehydrogenase) 、氧化酶(Oxidase) 、过氧化物酶、氧合酶、
细胞色素氧化酶等
2.转移酶 包括酮醛基转移酶、酰基转移酶、糖苷基转移酶、含氮基转移酶等
3.水解酶 脂肪酶、糖苷酶、肽酶等,水解酶一般不需辅酶
4.裂合酶 这类酶可脱去底物上某一基团留下双键,或可相反地在双键处加入某一基团。
5.异构酶 此类酶为生物代谢需要对某些物质进行分子异构化,分别进行外消旋、差向异构、顺反异构等
6.连接酶(合成酶) 这类酶关系很多生命物质的合成,其特点是需要三磷酸腺苷等高能磷酸酯作为结合能源,有的还需金属离子辅助因子。分别形成C-O键(与蛋白质合成有关)、C-S键(与脂肪酸合成有关)、C-C键和磷酸酯键。
7.核酸酶(催化核酸 核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA,能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。
酶的活力单位
一个酶活力单位(unit,u) 是指在25℃下, 其它条件如pH及底物浓度均采用最适条件, 在1分钟内转化1μmol底物的酶量(或转化1μmol底物的有关基团的酶量).但是,酶的活力单位常根据实际需要来规定。
酶的比活力(specific activ
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