1：水,无机盐,糖,蛋白质概述.pptxVIP

生物化学;人体的25种元素;第二节：糖类;单糖：不能被水解成更小分子的糖类； 寡糖：水解时产生2-20个单糖分子的糖类，如 双糖、三糖，其中双糖最为普遍； 多糖：水解时产生20个以上单糖分子的糖类， 同多糖：水解后只产生一种单糖或单糖衍生物 杂多糖：水解后产生一种以上单糖或/和单糖衍生物 ;3．糖类的分布 存在于植物界的最多，约占其干重的85-90％ 人和动物的脏器、组织中含糖不超过其干重的2％ 微生物含糖量约占菌体干重的10—30％。;二：单糖：; 葡萄糖的投影式和透视式：;葡萄糖含4个手性碳原子，果糖含3个手性碳原子。 手性碳原子：碳的四个键上基团都不相同，除二羟基丙酮为，都含手性碳原子;通常所谓的单糖构型是指分子中离羰基（有碳氧双键的基团）碳最远的那个手性碳原子的构型，如果在投影式中此碳原子上的羟基具有与D（+）-甘油醛C2-OH相同的取向，则为D型糖，反之为L型糖。;（三）单糖的环状结构; 1： α β构型：环化后，羰基碳上形成的差向异构体称为异头物。半缩醛碳原子也称为异头碳原子或者异头中心。 异头碳的羟基与最末的手性碳原子的羟基具有相同取向的称为α异头物，具有相反取向的称为β异头物。 ;氧环上的碳原子顺序按顺时针排列时，羟甲基在环平面上方的为β 型糖，在环平面下方的为α型糖； ;2：船椅式;（四）：单糖的性质;三：寡糖：2-20个单糖;四：多糖;支链淀粉： α-1,4糖苷键，分支时候第一个键为α-1,6糖苷键，遇碘变棕红色;2：糖原： α-1,4糖苷键，分支比淀粉更多，更易溶解于水，遇碘为红褐色;（二）蛋白质的分类 ;1. 按蛋白质的构象分类（28页）;纤维状蛋白质（fibroue protein） 胶原蛋白、弹性  蛋白、角蛋白、丝心蛋白等。;催化蛋白（酶） 调节蛋白 结构蛋白 运输蛋白 贮藏蛋白 运动蛋白 防御蛋白 电子传递蛋白;3.按蛋白质的组成和溶解性分类;二、蛋白质的基本组成单位–氨基酸 ;（一）氨基酸的种类;（一） 氨基酸的结构;脯氨酸;（二）氨基酸的分类;;;;2. 非编码氨基酸;3.非蛋白质氨基酸 ; 1.氨基酸的两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质（ampholyte）;氨基酸两性解离;;　;　; （1）氨基酸的构型 除甘氨酸以外，其余 20 种氨基酸的 Cα都是不对称碳原子（手性）。;甘氨酸的结构式;参与蛋白质组成的氨基酸在可见光区都没有光吸收； 在紫外光区只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸有吸收光的能力。其最大吸收波长(λ)分别为280nm、275nm、257nm； 是利用紫外分光光度计，在280nm波长处，测定蛋白质浓度的基础。 ;三、蛋白质的结构;;一级结构（primary structure）； 二级结构（secondary structure）； 超二级结构（supersecondary structure）； 结构域（structural domain）； 三级结构（tertiary structure）； 四级结构（quarternary structure） ; ;蛋白质一级结构的表示法;2.?二级结构;（1）α-螺旋;每隔3.6个氨基酸残基，螺旋上升一圈，每圈间距0.54nm. 氢键环内包括13个主链原子，因此称这种螺旋为3.613螺旋。 ;（2）β-折叠;（3）β-转角;（4）无规卷曲;;（2）结构域;4.三级结构;5. 四级结构;?稳定蛋白质构象的作用力;第三节 蛋白质的理化性质和分类;蛋白质呈两性 蛋白质的胶体性质 蛋白质的沉淀作用 蛋白质的变性 蛋白质的紫外吸收 蛋白质的颜色反应 ;1、蛋白质呈两性（酸性和碱性）;2、蛋白质具有胶体性质;羟基：-OH;3、蛋白质的沉淀作用;蛋白质的沉淀;;2、有机溶剂???淀法;;（三）重金属盐沉淀;蛋白质的变性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质特定的空间结构被破坏，引起其理化性质改变并导致其生物活性丧失的现象。; 变性不改变蛋白质的一级结构。;蛋白质变性后的性质改变： 　 变性蛋白质通常都是固体状态物质，不溶于水和其它溶剂，也不可能恢复原有蛋白质所具有的性质。所以，蛋白质的变性通常都伴随着不可逆沉淀。 表现在：; 应用举例 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 豆腐的制作 急救 ：中毒后灌豆浆、牛奶等 煮熟食物方便消化 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 ;大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。 这三种氨基酸的在280nm 附近有最大吸收。因此，大多数蛋白质在280nm 附近显示强的吸收。 利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。;6、蛋白质的颜色反应;2、双缩脲反应;请完成课本上习题