酶非你不可.docVIP

酶，非你不可 Enzymes,nothing exists without you. （吴恒Wuheng 3110102666） 【前言】我的专业是医学试验班，尽管最初几年可能对医学、生物、化学接触的不是太多，但是由于高中对生物学习的兴趣，所以很喜欢关于生物的一些话题，但由于知识有限，也只能靠不断的充实来提高了。刚开始接触生物时，我就比较关注酶这个话题了——它让生命成为了可能。仅仅是这一点就足够让人叹服于自然的神奇，生命的神秘了，于是，我试着走近它，认识它。 早在几千年我们的祖先就曾有酿酒、制醋、做酱的记载,所有这些,实际上都是酶知识的应用。但是,有关酶知识的自觉应用和深入研究,是从19世纪末期开始的。此后，随着酶生产的不断发展，酶的应用越来越广泛。现在，酶工程已在医药、食品、工业、农业、饲料、环保、能源、科研等领域广泛应用。成为基因工程、细胞工程、蛋白质工程等新技术领域的科学研究和技术开发中不可取代的工具。“酶”（Enzyme）的概念，是由德国科学家Kuhne在1878年首先提出用以表示未统一名称的已知的各种酵素。这个词（enzyme）本身的意思是“在酵母中”，起源于希腊语，其中en表示“在之内，zyme 表示酵母或酵素。而我所接触的课本或者一些读物上给出了更加通俗的定义：酶是生物体产生的一类具有生物催化活性的生物大分子。这里的生物大分子主要指蛋白质，因为绝大多数的酶是蛋白质，但也有少部分辅酶是RNA。 那么酶是究竟是怎么样被人类所熟识的呢？ 早在4000多年前，人们就已经在酿酒、制饴、制酱等过程中不自觉地利用了酶的催化作用。我国古书《书经》中有“若作酒醴，尔维麴蘖”的记载，即在制作酒的过程中需要用到长满微生物的谷物，而其中就包含了丰富的酶。虽然当时人们还没有意识到这些，但是酶已经被使用是不争的事实。 19世纪开始，人们逐渐真正的认识到酶的存在和作用。1833年法国化学家Payen和Persoz从麦芽汁提取物中首次发现了淀粉酶，并开始触及到例如热稳定性方面等本质问题，随后科学家们陆续发现了胃蛋白酶、多酚氧化酶、过氧化物酶转化酶等。从此酶以它独特的魅力登上了历史舞台，成为了生物、化学领域的一大骄子，它的高效性、专一性是无法取代的。 人们开始探索酶的工作机理。在大量实验研究的基础上，Fischer于1894年提出了“锁和钥匙”模型（即锁钥结构），  就如他钥匙和锁的关系一样，它们的结合点是相互吻合的，由此不难解释酶催化的专一性，虽然这是过于简单的比喻，但这一模型成功解释了酶的催化反应机制。 酶催化专一性理论研究的另一重要成就是1959年Koshland提出的“诱导契合”理论，以解释酶的催化理论和专一性，同时也搞清了某些酶的催化活性与生理条件变化有关。 20世纪50年代开始，由于分子生物学和生物化学的发展，对生物细胞核中存在的脱氧核糖核酸（DNA）的结构与功能有了比较清晰的阐述。70年代初实现了DNA重组技术或称克隆技术，极大地推动着食品科学与工程的发展，也促使酶学研究进入新的发展阶段。而且随着科学家们对酶的研究的深入，也渐渐揭开了酶的神秘面纱。 关于酶的作用机理，现在人们广为接受的是复合物学说： 如左图所示酶催化某一反应时，首先在酶的活性中心与底物结合生成酶－底物复合物，此复合物再进行分解而释放出酶，同时生成一种或数种产物在任何化学反应中，反应物必须超过一定的能阈，成为活化的状态，才能发生变化，形成产物。这种提高低能分子达到活化状态的能量，称为。催化剂的作用，主要是降低反应所需的活化能，以致相同的能量能使更多的分子活化，从而加速反应的进行。 趋近效应（approximation）和定向效应（oientation）酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。 2.张力作用（distortionorstrain） 底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。 3.酸碱催化作用（acid-basecatalysis） 酶的活性中心具有某些的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。 4.共价催化作用（covalentcatalysis） 某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。 易从反应系统中分离，且易于控制，能反复多次使用便于运输和贮存，有利于自动化生产只是用物理的或化学的方法使酶与水不溶