中国农业大学食品学院生物化学讲义笔记解析大全.pdf

才思教育考研考博全心全意 中国农业大学食品学院生物化学讲义笔记讲解 第四节蛋白质的氨基酸序列与生物功能 一、同源蛋白质的物种差异与生物进化 1、同源蛋白质：不同有机体实现同一功能的蛋白质，或具有明显序列同源的蛋白质，如血红蛋白； 不变残基：同源蛋白质中氨基酸顺序种有许多位置的氨基酸对所所有种属来说都是相同的 可变残基：其他位置对于不同的种属有相当大的变化 同源蛋白质氨基酸顺序的得相似性反映了种属的亲缘关系 2、细胞色素C 含血红素的电子转运蛋白，是氧化传递链的一个组份 细胞色素C 的分子量为12500，100 多个氨基酸残基 25 通过比较亲源关系不同的生物肽链氨基酸序列发现，一级结构中有28 个位置的氨基酸残基是相对不变的 不变氨基酸残基对蛋白质生物学功能非常重要，可变残基是一些填充区域。而不同来源的细胞色素C 可变 氨基酸残基的数目与这些生物在系统发育上的位置有密切的关系，进化位置愈远氨基酸顺序之间的差距愈 大。 3、系统树 系统树是用计算机分析细胞色素C 序列建立起来的，与经典的分类学建立的系统树非常一致。 二同源蛋白质具有共同的进化起源 1、氧合血红素蛋白 人肌红蛋白与人α-珠蛋白有38 个氨基酸残基相同；α-珠蛋白与β-珠蛋白有64 个氨基酸残基相同。 反映三者的进化顺序。 2、丝氨酸蛋白酶类 胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶，活性中心丝氨酸起关键作用。凝血酶和纤溶酶亦属于此类。 结论：可能是祖先丝氨酸蛋白酶基因复制而来。 3、一些功能差异很大的蛋白质 功能差异较大，但三级结构十分相似，如溶菌酶和α-乳清蛋白，可能有共同的起源。 三、一级结构的局部断裂与蛋白质激活 动物体内的某些蛋白质分子必须先按特定的方式断裂，然后才呈现生物活性。如血液凝固时需纤维蛋白原 和 凝血酶原的复杂变化；消化液中蛋白水解酶的激活；多肽和蛋白质激素的前体激活等等。 胰岛素原的激活：前胰岛素原（核糖体上），切去前顺序胰岛素（高尔基器中）肽。 第五章蛋白质的三维结构 一、研究蛋白质构象的方法 ㈠X-衍射法：推算出分子的形状，原理，步骤 更多资料下载： 才思教育考研考博全心全意 ㈡研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法 1、紫外差光谱：推断蛋白质分子的大体构象 2、荧光和荧光偏振：测定疏水区形成的微区 3、圆二色性:测定-螺旋,-折叠片含量 4、核磁共振:蛋白质分子的三维构象 5、拉曼光谱:测定主链构象。 二、稳定蛋白质三维结构的作用力 键能 肽键 二硫键两者共90kcal/mol 离子键3kcal/mol 氢键1kcal/mol 疏水键1kcal/mol 范德华力0.1kcal/mol 这四种键能远小于共价键，称次级键 提问：次级键微弱但却是维持蛋白质三级结构中主要的作用力,原因何在?，数量巨大 ㈠氢键：多肽主链上的羰基氧和酰胺氢形成氢键，维系蛋白质二级结构的主要作用力；侧链间、侧链与水 介质、 主链肽基与侧链、主链肽基与水之间均可形成氢键 26 形成：成键电子云偏向负电性大的原子的原子核，氢原子核外电子云分布较少，质子裸露，如遇负电性强 的 原子就形成氢键 大多数蛋白质折叠策略：主链肽键之间形成最大数目的分子间氢键，而侧链与水相作用 ㈡范德华力：分子间相互作用力,包含三种效应 1、定向效应：极性分之间的相互作用。 2、诱导效应：极性分子与非极性分分子间，永久性偶极和它诱导出来的诱导偶极间的相互作用。 3、分散效应：非极性分子和基团间的相互作用，非极性基团和分子的主要作用力，当电子云运动不对称时 即可 能产生瞬时偶极，诱导偶极产生了相互作用力。 ㈢疏水作用：水介质中球形蛋白质的折叠倾向于把疏水残基埋藏在分子内部 维持三维构像的主要作用力 形成：当疏水化合物和基团浸入水中时其分子周围形成笼形有序结构，这种结构在能量是不利能势，与此 相 反的过程即疏水作用，经过变化，两非极性基团相互靠近，有序分子被排入水中，有序分子被带入水中熵 增， 因此疏水作用是一个自发的过程 ㈣离子键：由带相反电荷的两个基团的静电吸引形成。在生理值下，酸性氨酸带负电，碱性氨基酸相反， 即可 形成盐键，金属离子与氨基酸残基间 ㈤二硫键：不指导多肽折叠，对三级结构的构象起稳定作用，有链内二硫键和链间二硫键，绝大多数情况 下二 硫键在多肽β-转角处形成。 更多资料下载：