由过渡态理论计算反应速率常数.PPTVIP

若反应式中反应物、产物计量系数不同，则 ? ? ? ?；一般地，可定义： r ： 反应速率（实验可测）； Ia ：吸收光速率（实验可测，化学露光计），单位时间、单位体积内吸收光能的 “Em” 数（即吸收几个 u 的能量？或吸收几 mol 的光子？ ） 五、光化学反应动力学 简单反应 其反应历程 Ia：吸收光子的速率（单位时间、单位体积 中吸收光子的数目或“Einstein”数。 §12.7 光化学反应 总包反应 反应机理 动力学方程 反应(1)中,速率只与 有关,与反应物浓度无关。 §12.7 光化学反应 六、光化学平衡和热化学平衡 设反应物A、B在吸收光能的条件下进行反应： 若产物对光不敏感，按热反应又回到原态 当正逆反应速率相等，达到稳态，称为光稳定态 如果在没有光的存在下，上述反应也能达到平衡，这是热化学平衡 §12.7 光化学反应 光化学反应与温度的关系 如果反应的焓变是负值，且绝对值大于活化能 若总的速率常数中包含着某一步骤的速率常数和平衡常数，并设关系为 增加温度反应速率反而降低，有负的温度系数 §12.7 光化学反应 一、催化剂与催化作用 可明显改变反应速率，而本身在反应前后保持数量和化学性质不变的物质称为催化剂。 1、催化剂的定义 §12.9 催化反应动力学 催化剂的毒物 固体催化剂的活性中心被反应物中的杂质占领而失去活性，这种杂质称为毒物。 设某基元反应为 活化能为 加入催化剂 K 后的反应机理为 (快平衡) (慢反应) 用平衡假设法推导速率方程 得： §12.9 催化反应动力学 也有某些催化反应，活化能降低得不多，而反应速率却改变很大。有时也发现同一反应在不同的催化剂上反应，其活化能相差不大，而反应速率相差很大，这种情况可由活化熵的改变来解释。 如果活化熵改变很大，相当于指前因子改变很大，也可以明显地改变速率常数值。 §12.9 催化反应动力学 2、催化反应的特点 （2）反应前后,催化剂化学性质没有改变，但物理性质可能会发生改变. 即不能改变热力学函数 的值 （1）本质是改变了反应的历程，降低了整个反应的表观活化能。 （3）催化剂不影响化学平衡，不能改变反应的方向和限度，催化剂同时加速正向和逆向反应的速率，使平衡提前到达。 §12.9 催化反应动力学 （4）催化剂有特殊的选择性，同一催化剂在不同的反应条件下，有可能得到不同产品。 （5）有些反应其速率和催化剂的浓度成正比，这可能是催化剂参加了反应成为中间化合物。 对于气-固相催化反应，增加催化剂的用量或增加催化剂的比表面，都将增加反应速率。 （6）少量的杂质既可成为助催化剂也可成为反应的毒物。 §12.9 催化反应动力学 酶催化反应 酶催化反应历程 用稳态近似法处理 酶催化的反应速率曲线 酶催化反应的级数 米氏常数 酶催化反应特点 §12.9 催化反应动力学 酶催化反应历程 Michaelis-Menten,Briggs,Haldane,Henry等人研究了酶催化反应动力学，提出的反应历程如下： 他们认为酶(E)与底物(S)先形成中间化合物ES,中间化合物再进一步分解为产物(P)，并释放出酶(E)，整个反应的速控步是第二步。 §12.9 催化反应动力学 用稳态近似法处理 §12.9 催化反应动力学 酶催化反应的级数 令酶的原始浓度为[E]0，反应达稳态后，一部分变为中间化合物[ES]，余下的浓度为[E] 以r为纵坐标，以[S]为横坐标作图，从图上可以看出酶催化反应一般为零级，有时为一级。 酶催化的反应速率曲线 1.当底物浓度很大时，[S]KM，r =k2[E]0，反应只与酶的浓度有关，而与底物浓度无关，对[S]呈零级。 2.当[S]KM时，r =k2[E]0[S]/KM 对[S]呈一级。 3.当[S]→∞时，r = rm=k2[E]0。 §12.9 催化反应动力学 酶催化的反应速率曲线 §12.9 催化反应动力学 米氏常数KM 为了纪念Michaelis-Menten对酶催化反应的贡献， 下面的数学处理可以求出KM和rm 重排得： 以 作图，从斜率和截距求出KM和rm 将KM=(k-1+k2)/k1称为米氏常数， 将KM=[E][S]/[ES]称为米氏公式。 当反应速率达到最大值rm的一半时， KM=[S]。 §12.9 催化反应动力学 酶催化反应特点 酶催化反应与生命现象有密切关系，它的主要特点有： 1.高选择性 它的选择性超过了任何人造催化剂，例如脲酶它只