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                不同溶液中牛血清白蛋白与花青素相互作用特征及抗氧化性
                    2013, Vol.34, No.15  11 
            
                   
                                
                     (   100083) 
               -                            dH O NaCl         (PBS)3 
           2                                                               
                                                                           
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   dH O                  PBS NaCl                  NaCl PBS dH O 
                      2                                  2                 
                  dH O PBS NaCl               -         ABTS+           60 
    2                                                                      
           DPPH                                       - 
                                                                           
    
                                   - 
    
 
                          ZHOU Rui DONG Xue-yan JING Hao 
       (College of Food Science and Nutritional Engineering, China Agricultural University, Beijing  100083, China) 
   Abstract The effects of deionized water (dH2O), NaCl solution and phosphate buffer saline (PBS) on bovine serum 
   albumin (BSA)/anthocyanin (ACN) interactions and antioxidant activity were investigated by UV-visible spectroscopy, 
   fl uorescence spectroscopy and free radial scavenging assay. ACN had a strong ability to quench the fl uorescence of BSA in 
   a static manner and hydrogen bond and Van der Waals force were the dominant interactions between them. The BSA/ACN 
   interaction varied only slightly in different solutions. The highest binding constant was obtained in NaCl solution, followed 
   by PBS and dH O, while the binding distance was increased in the order of NaCl   PBS   dH O. Consequently, it was 
            2                                               2 
   speculated that the binding force between BSA and ACN was in
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