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蛋白质化学 三、简答题 1．α–螺旋的特征是什么？如何以通式表示α–螺旋？ 答：α–螺旋结构特征： （1）每一圈包含3.6个残基，螺距 0.54nm，残基高度 0.15nm，螺旋半径 0.23nm。 （2）每一个φ角等于-57°，每一个ψ角等于-47°。 （3）相邻螺圈之间形成链内氢键。即一个肽单位的 c o基氧原子与其前的第三个肽单位的 N H基氢原子生成一个氢键。氢键的取向与螺轴几乎平行。氢键封闭环本身包含13个原子。α–螺旋构象允许所有的肽键都能参与链内氢键的形成。因此，α–螺旋构象是相当稳定的，是最普遍的螺旋形式。α–螺旋依靠氢键维持。若破坏氢键，则α–螺旋构象遭到破坏，而变成伸展的多肽链。α–螺旋表示为 3.613–螺旋。 2．蛋白质β–折叠二级结构的主要特点？ 答：二条β–折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成β–折叠片。β–折 叠片又称为β–折叠。为了在相邻主链骨架之间形成最多的氢键，避免相邻侧链间的空 间障碍，各主链骨架同时作一定程度的折叠，从而产生一个折叠的片层。其侧链近似垂 直于相邻二个平面的交线，交替地位于片层的两侧。β–折叠片分为平行β–折叠片和 反平行β–折叠片两种类型。 3．参与维持蛋白质空间结构的化学键有哪些？其作用如何？ 答：参与维持蛋白质空间结构的化学键有： （1）范德华引力：参与维持蛋白质分子的三、四级结构。 （2）氢键：对维持蛋白质分子的二级结构起主要作用，对维持三、四级结构也起到一定的作用。 （3）疏水作用力：对维持蛋白质分子的三、四级结构起主要作用。 （4）离子键：参与维持蛋白质分子的三、四级结构。 （5）配位键：在一些蛋白质分子中参与维持三、四级结构。 （6）二硫键：对稳定蛋白质分子的构象起重要作用。 4．胰岛素原与胰岛素在一级结构上有哪些差异？胰岛素原是如何变成有活性的胰岛素的？ 答：从胰岛细胞中合成的胰岛素原是胰岛素的前体。它是一条多肽链，包含 84个左右的氨基酸残基（因种属而异）。对胰岛素原与胰岛素的化学结构加以对比，可以看出，胰岛素原与胰岛素的区别就在于：胰岛素原多一个 C肽链。通过 C肽链将胰岛素的A、B 两条肽链???尾相连（B链–C 链–A 链） ，便是胰岛素原的一条多肽链了。因此，胰岛素原没有生理活性与C肽链有关。 如果用胰蛋白酶和羧肽酶从胰岛素原的多肽链上切除C肽链，就可以变成有生理活 性的胰岛素了。 5．血红蛋白的氧结合曲线为什么是 S形的？此 S形曲线有何生理意义？ 答： 血红蛋白分子是寡聚蛋白，在结合氧的过程中，存在着亚基之间的相互作用，即变构效应，因此，其氧结合曲线是 S形的。此S形曲线具有重要的生理意义。在肺部，它有利于脱氧血红蛋白结合更多的氧；在肌肉中，它有利于氧合血红蛋白分子释放更多的氧，以满足肌肉中生物氧化的需要。 6．为什么用电泳法能将不同蛋白质的混合物分离出来？ 答：蛋白质分子在直流电场中的迁移率与蛋白质分子本身的大小、形状和净电荷量有关。净电荷量愈大，则迁移率愈大；分子愈大，则迁移率愈小；净电荷愈大，则迁移率愈大；球状分子的迁移率大于纤维状分子的迁移率。在一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、大小、形状的不同，一般有不同的迁移率，因此可以采用电泳法将蛋白质分离开来。 7．蛋白质为什么能在水溶液中稳定存在？ 答：蛋白质大小在胶体溶液的颗粒大小范围之内。绝大多数亲水基团在球蛋白分子的表面上，在水溶液中，能与极性水分子结合，从而使许多水分子在球蛋白分子的周围形成一层水化层（水膜） 。由于水膜的分隔作用，使许多球蛋白分子不能互相结合，而以分子的形式，均匀地分布在水溶液中，从而形成亲水胶体溶液，比较稳定。此外，蛋白质分子带有相同的电荷，由于同性电荷相互排斥，使大分子不能结合成较大的颗粒。上述两个稳定因素使蛋白质分子能够在水溶液中稳定存在。 8．蛋白质分子为什么具有紫外吸收光谱？ 答：蛋白质之所以能够产生紫外吸收光谱，原因是： （1）多肽链中所有的肽键在紫外光区（220nm波长）有很强的光吸收； （2）Trp、Tyr 和Phe残基，由于其侧链基团含有共轭双键系统，在近紫外区（220～300nm波长） ，有吸收光的能力。 四、论述题 1．举例说明多肽一级结构与功能的关系？ 答：催产素和加压素都是由人和高等动物的垂体后叶所分泌的多肽激素。催产素能促进子宫和乳腺平滑肌收缩，临床上用于引产和减少产后出血；加压素有增加血压和抗利尿的作用，临床上用于治疗尿崩症等。催产素和加压素的一级结构及其相似。所以催产素有微弱的加压素的功能，加压素也有微弱的催产素的功能，但由于二者在第3 位和第8位的残基不同，因此，它们有不同的生理功能。 2．什么是蛋白质变性？有哪些因素可使蛋白质变性？变性蛋白质有哪些表现？用哪些方法可以