第三军医大学考试课程资料生物化学总结.ppt

葡萄糖的结构（α-型，β-型互为异头物，不呈对映异构体）； 蔗糖（α,β-1,2-糖苷键特点）； 糖原(同多糖。 α-1,4糖苷键成链。α-1,6糖苷键分支)； 淀粉（同多糖。直链α-1,4糖苷键成链；支链中的糖苷键特点同糖原）； 淀粉的碘反应。 单糖，蔗糖，麦芽糖，多糖的还原性。 脂肪、磷脂的结构与功能； 必需脂肪酸（亚油酸18:2△9c,12c、亚麻酸18:3△9c,12c,15c、花生四烯酸20:4△5c,8c,11c,14c）； 膜的特点（磷脂双层结构、流动性、不对称性） 磷脂的两亲性（亲水头部和疏水的尾部）； 缩写符号： CM——乳糜微粒，主要运输外源性甘油三酯 VLDL——极低密度脂蛋白，主要转运内源性甘油三酯 LDL——低密度脂蛋白，主要转运胆固醇 HDL——高密度脂蛋白，主要转运磷脂及胆固醇 蛋白质的生物功能； Pr的含N量（16%）及蛋白质含量计算； 组成蛋白质AA特征； 蛋白质组成，20种AA种类与代号；AA分类； AA的等电点概念及其计算； AA及Pr的紫外吸收特征（280nm）； 蛋白质序列分析；蛋白质的酸水解和碱水解特征； 2,4-二硝基氟苯测定N末端； 肼解法测定C末端； 酶解法（胰蛋白酶的催化特征) 蛋白质的一级、二级（种类：α螺旋、β折叠、β转角）、三级、四级结构及其稳定力； 蛋白质必须具备一、二、三级结构； GSH的特征与功能； 蛋白质的分离技术： 盐析沉淀原理；盐溶；Pr胶体稳定的性质，pI沉淀原理； 蛋白质的变性； 透析与超滤； 电泳术原理(带电粒子在电场作用下向相反方向移动的现象。泳动速度与分子量成反比，与所带电荷成正比)； 等电聚焦电泳原理，应用。（通过两性电解质产生pH梯度，可用于测定等电点） 层析技术： 凝胶过滤层析（分子筛层析。分离原理：带网孔的胶体为固定相。大分子通过间隙先被洗脱，小分子四处扩散，下移缓慢后被洗脱）； 离子交换层析原理；亲和层析原理原理。 酶的本质及催化特点（高效率、专一性、可调性）； 结构专一性（绝对专一性、相对专一性）；立体专一性(旋光异构、几何异构)； 单纯蛋白酶，结合蛋白酶； 辅酶、辅基； 单体酶、寡聚酶、多酶复合体、多功能酶； 酶的分类及表示方法（ECn.n.n.n）； 酶的活力单位（U，IU）；酶的比活力； 酶的影响因素及影响结果：[S]影响，Km概念和意义、米氏方程（表示的是[S]对酶促反应速度的影响）； 抑制剂影响；不可逆抑制剂、有机磷农药的杀虫机理；可逆抑制（竞争性、非竞争性、反竞争性，对动力学参数Vmax、Km的影响）； 磺胺药物的抗菌原理）； T、pH、[E]、激活剂影响； 酶的活性中心（包括底物结合部位；催化部位） 酶的邻近效应和定向效应； 酶活性调节：酶原激活及其生理意义；酶的变构调节，共价修饰调节；酶含量调节的相关内容； 同工酶；LDH; 蛋白酶类（羧肽酶，如胰蛋白酶；氨肽酶 ） 脂溶性维生素（A,D,E）主要功能， 水溶性维生素生物功能及缺乏症（B1，B2，PP，叶酸、B6等）； B族维生素以其衍生物的形式（活性形式）在体内的作为酶的辅助因子， Vc的功能(抗氧化)； 缩写及其功能： TPP、NAD+、NADP+、FMN、FAD、FH4(THF)等； DNA和RNA功能； 碱基；NMP、NDP、NTP；dNMP、dNDP、dNTP； 3’5’-磷酸二酯键; 核酸的3’端、5’端特点； DNA的二级结构——右手双螺旋结构要点及稳定力； 内切酶、外切酶； RNA的种类、结构与功能； mRNA的功能；真核细胞mRNA的结构特点、 tRNA的结构（二级）特点及功能； rRNA的功能； 核酸的紫外吸收特点（260nm）DNA的热变性（双链解开，松散，黏度下降，紫外吸收增强-增色效应）、复性（双链恢复双螺旋，黏度增加，紫外吸收降低-减色效应）； 解链温度（或融解温度，Tm）； Tm与碱基种类及含量的关系； 核酸分子的杂交（通过复性可将具有同源性的单链DNA-DNA；DNA-RNA；RNA-RNA间通过碱基配对原则结合起来） 杂交的应用：如印迹技术； DNA印迹技术（Southern blotting)； RNA印迹技术（Northern blotting）； 碱基配对原则（DNA-DNA；DNA-RNA；RNA-RNA）； 分子生物学中心法则； DNA分子的测序（链终止法原理,在对DNA片段复制时分别加入四种ddNTP，使复制在任意一点均有终止的可能，所以可得到任何一种长度的片段，经电泳可得出DNA序列中的各种碱基）； 基因重叠，真核mRNA的内含子，外显子。 RNA的分类 mRNA；编码序列、非编码序列、 原核：多顺反子 真核：单顺反子、内含子、外显子、帽子结构、尾巴结构。 功能：做为模板，指导合成蛋白质。 tRNA结构