植物生理学PPT1.ppt

生物化学课件 (供临床医学专业使用) 2008，3;蛋白质的结构与功能;一、什么是蛋白质?;二、蛋白质的生物学重要性;1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递;蛋 白 质 的 分 子 组 成The Molecular Component of Protein;二、蛋白质的基本单位-氨基酸(一)氨基酸的结构(通式) ;H; C H;非极性側链氨基酸 非电离极性側链氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸;甘氨酸 glycine Gly G 5.97;色氨酸 tryptophan Try W 5.89;天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97;几种特殊氨基酸;? 半胱氨酸 ;* 以肽键相连接,肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的?-羧基上的羟基与另一个氨基酸的?-氨基上的氢原子脱水缩合而形成的化学键,如图示:;+;H2N;* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。;N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端;N末端;. 几种生物活性肽;GSH过氧化物酶; 体内许多激素属寡肽或多肽;抗利尿素与催产素(9肽)、胰高血糖素（29肽）、脑啡肽（5肽）、 降钙素（32肽）、 ACTH（39肽）、胰岛素（51肽）肌肽（2肽）、 P物质（10肽、属神经肽类）、β内啡肽（31肽）;蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein;蛋白质的分子结构包括 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure);.概念： 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。;.提示：一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。它由遗传密码决定,其上有酶切位点,一级结构可测定,并不同种属间有同源性.;二、蛋白质的空间结构;参与肽键的6个原子C?1、、C、O、N、H、C?2位于同一平面，，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) 。;; 2.二级结构的概念与基本形式 A.概念:一条多肽链中局部原子的空间排佈 B.二级结构的基本形式;（1）、α螺旋特点 ①、②、③、④ （2）、β折叠特点 ①、②、③ （3）、 β转角 （4）、无规则卷曲; ?-螺旋;;;?-折叠;?-折叠;N;N;?-转角;;β-转角 ① 180°的转角部位②由4个氨基酸残基构成③由第一个残基的羰基氧（O）与第四个残基的氨基氢（H）可形成氢键④多含脯氨酸和甘氨酸;不规则卷曲;;;N;.氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响;(二)、蛋白质的三级结构;; 肌红蛋白 (Mb) ;2.维系力 亚基之间的结合力有疏水作用， Van der Waals力以及氢键和离子键,还有二硫键。;.蛋白质的四级结构;review;Summary;三、 蛋白质结构与功能的关系;.一级结构是空间构象的基础 ;.一级结构与功能的关系;;.肌红蛋白与血红蛋白的结构 ;Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。;肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线;* 协同效应(cooperativity) ;;O2;变构效应(allosteric effect); 天然状态，有催化活性;.蛋白质构象改变与疾病 ;蛋白质构象改变导致疾病的机理：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。;疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。 PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。;第三节;蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。 ; Pr;蛋白质等电点;二.蛋白质的胶体性质 ;+;三.蛋白质的变性、沉淀和凝固 ; 引起变性的因素:物理、化学与生物学因素如 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重