郭轶（吉林大学）生物材料学-2.pptVIP

生物材料学 第三章 结构蛋白质 蛋白质(protein) 是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的长链生物大分子。 蛋白质的分子组成 蛋白质是一类含氮有机化合物，元素在蛋白质中的组成百分比约为： 碳 50-55％ 氢 6-8％ 氧 19-24％ 氮 16％ 硫 0-3％ 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。 ? 蛋白质元素组成的特点 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位 在所有蛋白质中常见的天然氨基酸共20种。 基本结构 20种常见氨基酸中，具有如下共同的化学结构： 氨基酸的重要理化性质 一般物理性质 常见氨基酸均为无色结晶,其形状因构型而异 氨基酸的紫外吸收 肽 在?-转角部分，由四个氨基酸残基组成; 弯曲处的第一个氨基酸残基的 -C=O 和第四个残基的 –N-H 之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。 这类结构主要存在于球状蛋白分子的表面。 ?-转角处的氨基酸多为脯氨酸和甘氨酸。 胶原蛋白 丝心蛋白 角蛋白 弹性蛋白 肌球与肌动蛋白 胶原蛋白 (collagen)是很多脊椎动物和无脊椎动物体内含量最丰富的蛋白质，它也属于结构蛋白质，使骨、腱、软骨和皮肤具有机械强度。胶原蛋白包括多种类型，分别称胶原蛋白I、II、III型等。 腱的胶原纤维具有很高的抗张强度(tensile strength)，约为20-30 kg／mm2，相当于12号冷拉钢丝的拉力。 骨骼中的胶原纤维为骨骼提供基质，在它的周围排列着羟基磷灰石(hydroxyapatite)[磷酸钙聚合物Ca10(PO4)6(OH)2]结晶。脊椎动物的皮肤含有编织比较疏松，向各个方向伸展的胶原纤维。血管亦含有胶原纤维。 胶原蛋白的结构 胶原蛋白在体内以胶原纤维的形式存在。其基本组成单位是原胶原蛋白分子(tropocollagen)，长度为280nm，直径为1.5nm，分子量为300,000。 原胶原蛋白分子经多级聚合形成胶原纤维。在电子显微镜下，胶原纤维呈现特有的横纹区带，区带间距为60-70nm，其大小取决于胶原的类型和生物来源； 原胶原蛋白分子在胶原纤维中都是有规则地按四分之一错位，首尾相接，并行排列组成纤维束。 由于原胶原肽链上残基所带电荷不同，因而电子密度不同，这样通过1／4错位排列便形成间隔一定的（大约70nm)电子密度区域，而呈现模纹区带。 胶原蛋白的二级结构是由三条肽链组成的三股螺旋，这是一种右手超螺旋结构。螺距为8.6nm，每圈每股包含30个残基。其中每一股螺旋又是一种特殊的左手螺旋，螺距为0.95nm，每一螺圈含3.3个残基,每一残基沿轴向的距离为0.29nm（a螺旋为0.15nm）。 胶原三螺旋只存在于胶原纤维中。至今没有在球状蛋白质中发现。 腱 腱是胶原纤维组成的典型组织。 腱是连接肌肉和关节附近骨的结缔组织，其功能是把肌肉的收缩转变成关节的运动。 要求腱既有韧性又有足够的强度，以便有效地传递肌肉发出的力。同时，腱还要能够吸收大量的能量而不断裂，例如：吸收在落地时膝关节上产生的力。 腱的分级结构  开始是基本的原胶原螺旋结构。原胶原分子首尾相连，并侧向聚集成微纤维。在微纤维中原胶原分子排成亚纤维中的空间点阵结构。 亚纤维组合在一起形成电镜下可观察到的64nm周期带状花样的胶原纤维。 多根胶原纤维按一定规则组装成纤维束单元。这一规则在偏振光显微镜下可见，胶原纤维排列成波形形貌。这种波形形貌是相邻纤维束互成一定角度排列的结果。在外力拉伸下，波形逐渐平缓，甚至可以拉成直线。就是这种纤维束的波形构造使腱有高度的弹性，在轴向反复拉压作用下不会破坏纳米尺度上原胶原分子的结构。 一级结构是由两根或三根纤维束组成的腱。 腱的拉伸应力-应变曲线一般可分为三个区域。 在正常的生理负荷下，曲线都处于非线性的起始区。当所有的纤维都拉直后，弹性模量为一常数。 在线性区，拉直的纤维逐渐被弹性地拉长。如果撤去负荷，腱内纤维束可以完全复原为波形结构。 如果应变足够大，腱表现为屈服，结构受到不可逆的损伤，此时胶原纤维开始分解为亚纤维或微纤维。 用分级结构中级间滑移或出现的空隙可以解释曲线上表现出的宏观屈服行为。这样，一旦腱屈服后，它就不能完全恢复原状。但是，这种分级结构吸收大量能量把应力分散在整个组织中，而不是集中在局部造成断裂，从而使部分损失的腱仍能接近于正常腱那样继续工作。 肠 肠的结构是半透析的柔性管道。 功能