生物化学课件5 蛋白质的三维结构.ppt

2005-12-25 台州学院生命科学与医药化工学院 柯世省 原胶原蛋白分子即胶原蛋白的二级结构是由三条肽链组成的三股螺旋，这是—种右手超螺旋结构。螺距为8.6nm，每圈每股包含30个残基。 其中每一股螺旋又是一种特殊的左手螺旋，螺距为0.95nm，每一螺圈含3.3个残基,每一残基沿轴向的距离为0.29nm。 胶原三股螺旋只存在于胶原纤维中。至今没有在球状蛋白质中发现，二面角（Φ、Ψ）值基本上分布在-60度和+140度。 组成原胶原蛋白分子的?肽至少有五种，?l(I)，?l(II)，?l(III)，?1(IV)和?2。胶原蛋白I是由两条?1(I)和一条?2组合而成的三螺旋，[?1(I)]2 ?2 。这五种肽链氨基酸顺序不同，它们的分子量介于95000到100000之间，含1000个残基左右. 一级结构分析表明，?肽链的96%都是按三联体的重复顺序：(g1y—x—y)n排列而成。Gly数目占残基总数的三分之一x常为Pro，y常为Hpro(羟脯氨酸)和Hlys（羟赖氨酸）。 稳定原胶原三螺旋的力，要求：三联体的每第三个位置必须是Gly 胶原纤维中的交联结构 吡啶啉pridinnoline （a）胶原纤维的分子结构与形成过程(Ⅰ～Ⅶ)； （b）胶原纤维的电镜照片 （四）弹性蛋白(elastin) ?弹性蛋白是弹性纤维的主要成分；主要存在于脉管壁及肺。 ?弹性纤维与胶原纤维共同存在,分别赋予组织以弹性及抗张性。 ?弹性蛋白是高度疏水的非糖基化蛋白，具有两个明显的特征: ?构象呈无规则卷曲状态; ?通过Lys残基相互交连成网状结构。 Elastin is a polymeric, crosslinked protein that confers elasticity to lung-tissue 与胶原蛋白的区别： 弹性蛋白只有一个基因，而胶原蛋白每个亚基都有自己的基因； 弹性蛋白不含HLys、不被糖基化，而胶原蛋白是一种糖蛋白。 弹性蛋白无Gly-x-y序列，故不能形成胶原蛋白那样的超螺旋。 （五）肌球蛋白和肌动蛋白 肌肉的构成 骨骼肌以及很多非肌肉细胞含有两种形成特有的纤维状或丝状结构的蛋白质：肌球蛋白和肌动蛋白actin 。按生物功能来说它们不是基本的结构蛋白质，它们参与需能的收缩活动。 肌球蛋白myosin是一种很长的捧状分子，有两条彼此缠绕的“—螺旋肽链的尾巴和一个复杂的“头”。它的总分子量为450000，约160nm长，实际上含有六条肽链。 长尾巴是由二条分子量各为230,000的肽链组成，这两条肽链称为重链(heavy chain H链)。重链具有柔软的可转动铰链（有一铰链区，在颈部）。 头是球形的，含有重链的N-末端和四条轻链(light chain，L链)，其中两条称作L2，分子量为18,000，另外两条称为Ll和L3,分子量分别为16,000和25,000。 肌球蛋白分子的头部具有酶活性，催化ATP水解成ADP和磷酸，并释放能量。许多肌球蛋白分子装配在一起形成骨骼肌的粗丝(thick filament)。肌球蛋白也存在于非肌肉细胞内。 在骨骼肌中与粗丝紧密缔合在一起的是细丝(thin filament)，它由肌动蛋白组成。肌动蛋白以两种形式存在，球状肌动蛋白(G—肌动蛋白)和纤维状肌动蛋白(F—肌动蛋白)。纤维状肌动蛋白实际上是一根由G—肌动蛋白分子(分子量为46000)缔合而成的细丝。两根F—肌动蛋白细丝彼此卷曲形成双股绳索结构。 肌肉收缩过程 六、超二级结构和结构域 在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元（即α—螺旋、β—折叠片和β—转角等）彼此相互作用组合在一起，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件单元，称超二级结构。 （一）超二级结构 已知的超二级结构有3种基本组合形式：αα、βαβ（包括βxβ ）、βββ。 超二级结构类型 αα βXβ Β-链 βαβ αα结构（复绕α-螺旋）：由两股或三股右手α-螺旋彼此缠绕而成的左手超螺旋，重复距离140A。 βxβ结构 （平行）：两段平行式的β-链（或单股的β-折叠）通过一段连接链（x结构）连接而形成的超二级结构。 βαβ结构（平行）：最常见的是βαβαβ，称Rossmann折叠，存在于苹果酸脱氢酶，乳酸脱氢酶中。 ββ结构（反平行）：实际上就是ββ的反平行折叠片。 βββ 回形拓扑结构 β -迂回 超二级结构类型 ββ结构包括：β曲折：紧凑的转角构成希腊钥匙结构：折叠的花式 一些已知功能的超二级结构: 锌指（Zine Finger）基元 Zn2+ Phe His His Arg Cys Cys Leu 锌指基元中Cys和His残基构成结合锌的位点 锌指与DNA的作用 亮氨酸拉链（le