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生物化学习题生物制药
第一章 蛋白质化学
一.填空题(每题2分)
1.已知蛋白质的二级结构的基本组成方式有( )、( )和( )和( )。
2.因为( )、( )和( )三种氨基酸残基侧链基团在紫外区有光吸收能力,所以在( )nm波长的紫外光吸收常被用来定性或定量检测蛋白质。
3.带电氨基酸有( )氨基酸和( )氨基酸两类,其中前者包括( )、( )。
4.当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以( )离子形式存在,所带净电荷为( );当pH>pI时,氨基酸以( )离子形式存在;当氨基酸溶液的pH<pI时,氨基酸以( )离子形式存在。
5.氨基酸具有两性解离特性,因此它既可以被( )滴定,又可以被( )滴定。丙氨酸的pK(α-COOH)=2.34,pK(α-NH3+)=9.69,其pI=( ),在pH=7时,在电场中向( )极方向移动。
6.蛋白质中存在( )种氨基酸,除了( )氨基酸外,其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的( )基和一个自由的( )基。
7.α-螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键,氢键的取向几乎与( )平行。氢键是由每个氨基酸的( )与前面隔三个氨基酸的( )形成的,它允许所有的( )都能参与氢键的形成。
8.稳定蛋白质胶体状态的因素是蛋白质分子上的( )及( )。应用蛋白质胶体性质,分离蛋白质的方法有( )、( )等。
9.加入低浓度的中性盐可使蛋白质的溶解度( ),这种现象称( );而加入高浓度的中性盐,当达到一定的盐饱和度时,可使蛋白质的溶解度( ),这种现象称( )。
10.维持蛋白质一级结构的化学键有( )和( )。维持二级结构主要靠( ),维持三级结构的作用力除了以上几种外还需要( )、疏水作用力和范德华力等。
11.由于体内的含氮物质以( )为主,大多数蛋白质中氮的含量较恒定,平均为( )%,这是( )法的理论基础。如测得1g样品含氮量为10mg,则蛋白质的含量是( )%。
12.精氨酸的pK(α-COOH)=2.17,pK(α-NH3+)=9.04,pK(R基)=12.48,其pI值为( ),将其溶于pH=7的缓冲液中,此时精氨酸pI( )环境pH,则精氨酸带上( )电荷,如置于电场中,应向电场的( )极移动。
13.在20种氨基酸中,碱性氨基酸有精氨酸、( )和( ),具有羟基的氨基酸是( )和( )。
14.氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧反应生成( )色化合物,而( )与茚三酮反应不释放( )而生成( )化合物。
15.用电泳方法分离蛋白质的原理,是在一定的pH值条件下,不同蛋白质的( )、( )和( )不同,而在电场中移动的( )和速率不同,从而使蛋白质得到分离。
16.现有甲、乙、丙、丁四种蛋白质,它们的等电点分别为8.0,4.5,6.8以及10.0,当在pH=8.0缓冲液中,它们在电场中电泳的方向为:甲( ),乙( ),丙( ),丁( )。
17.谷氨酸的pK1(α-COOH)=2.19,pK2(α-NH3+)=9.67,pKR(R基)=4.25,其pI值为( ),将其溶于pH=7的缓冲液中,此时谷氨酸pI( )环境pH,则谷氨酸带上( )电荷,如置于电场中,应向电场的( )极移动。
18.蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定空间构象的各种( )键,但不改变蛋白质的( ),使天然蛋白质原有的( )和( )性质发生改变。
19.蛋白质为两性电解质,大多数在酸性溶液中带( )电荷,在碱性溶液中带( )电荷,当蛋白质的净电荷为( ),此时溶液的pH值为( )。
20.蛋白质中相邻的( )组合在一起,形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构。超二级结构的基本组合方式有( )( )( )。
21.氨基酸分子上α-碳原子上的( )基团的( )及( )、( )等对α-螺旋的形成和稳定有影响。
22.α-螺旋和β-折叠结构属于蛋白质的( )级结构,稳定其结构的作用力是( )。若某肽链的相对分子质量为22000(氨基酸的平均分子量为110),则全为α-螺旋时肽链的长度为( )nm,全为β-折叠时肽链的长度为( )nm。
23.肌红蛋白的氧解离曲线为( ),血红蛋白的氧解离曲线为(
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