第4章 蛋白质化学——2.氨基酸PPT.ppt

第2章 蛋白质化学;第二节 氨基酸;氨基酸是蛋白质的结构单元，已由蛋白质的水解得到证明。 蛋白质被酸、碱和酶水解，可以得到各种各样的氨基酸。;1).酸水解 方法： 6 mol/L HCL或4 mol/L H2SO4 ，回流煮沸20小时左右，或加压于120℃水解12小时。 优点：水解彻底，水解的最终产物是L-氨基酸，没有旋光异构体生成。 缺点：色氨酸全部破坏、丝、苏、酪氨酸部分破坏， Asn、Gln脱酰胺。;2).碱水解 ? 方法： 6M NaOH煮沸10-20小时。 ? 优点： 色氨酸不被破坏。 ? 缺点：水解产生的氨基酸发生旋光异构作用，产物中有L-，D-型两类氨基酸， Arg脱氨生成鸟氨酸和尿素。;蛋白质;基本氨基酸的名称与符号;20种氨基酸的发现年代表;一个小故事保你记住所有氨基酸！;作为构成蛋白质的基本单位，氨基酸中只有20种基本氨基酸是在生物界中普遍存在的，且它们具有相同的结构通式。 ;氨基酸不同在于R基团就不同;;（二）20种基本氨基酸的结构及其分类;脂肪族氨基酸;芳香族氨基酸;醇类氨基酸;1. 中性AA（1个-NH3+和1个-COO-）;1. 中性AA（1个-NH3+和1个-COO-）;天冬氨酸 （Asp,D）;3. 碱性AA（2个-NH3+和1个-COO-）;极性AA;氨基酸的极性分类总结;必需氨基酸（8种） ：指人体不能合成，必须从食物中摄取： Ile, Met, Val, Leu, Trp, Phe, Thr, Lys 半必需氨基酸（2种） ：指人体可合成但合成量不能满足人体需要（特别是婴幼儿）His组，Arg精 非必需氨基酸：指人体可以合成的氨基酸：其余十种。 ;需搭配膳食以保证营养均衡;旋光异构体：化学性质相同、物理性质（旋光性除外） 相同， 生物功能不同;氨基酸有D-型及L-型;L-和D-型氨基酸的判断（看CAR的走向）;Thr含两个手性碳原子，有4 种立体异构体，分别称为Ｄ- 、Ｌ-，Ｄ-别-、Ｌ-别-氨基酸。 ;半胱氨酸（Cysteine）和胱氨酸（Cystine）;胱氨酸有三种立体异构体：L-胱氨酸、 D-胱氨酸、 内消旋胱氨酸。;氨基酸的旋光性受溶液的pH影响很大，因为在不同条件下氨基和羧基的解离状态不同。;氨基酸的构型 除甘氨酸之外，所有的氨基酸都存在L-型和D-型分子构型 天然蛋白质中的氨基酸都是L-型分子 氨基酸的旋光性 除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性?-碳原子，因此都具有旋光性。 比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据;（四）重要的不常见氨基酸;修饰氨基酸;胱氨酸（Cystine） ：广泛地存在于蛋白质中，由两个Cys的巯基氧化脱氢形成的二硫键连接而成。;（1） L-α-氨基酸的衍生物 L-瓜氨酸和L-鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物。 ;（2）D-氨基酸 D-Phe是短杆菌肽S的组分， D-Glu存在于肽聚糖中。; H2N-CH2-CH2-COOH H2N-CH2-CH2-CH2-COOH;硒代半胱氨酸;2000年5月24日《Science》上同时发表的2篇论文，表明在某些古细菌和真细菌中，通常作为终止密码的UAG编码了第22种氨基酸——吡咯赖氨酸。;三、氨基酸的理化性质;形态：均为白色结晶或粉末，不同氨基酸的晶型结构不同。 溶解性：一般都溶于水，不溶或微溶于醇，不溶于丙酮，在稀酸和稀碱中溶解性好。 熔点：氨基酸的熔点一般都比较高，一般都大于200℃，超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。;2. 氨基酸的光吸收;紫外吸收;3. 氨基酸的酸碱性质与两性解离;氨基酸解离方式取决于所处环境的pH;氨基酸等电点的计算;天冬氨酸;氨基酸的解离与其pK;氨基酸的滴定曲线;;HCHO;α?COOH的pK值在2.0左右， 当pH3.5，α?COOH以α?COO- 形式存在。 α?NH2的pK值在9.4左右， 当pH8.0时，α-NH2 以α?NH3+ 形式存在。 pH值在3.5-8.0范围内时，氨基酸是两性离子存在;(1). 由α-NH2与-COOH共同参与的反应 茚三酮的颜色反应 成肽反应 (2). α-NH2参与的反应 与亚硝酸反应 与甲醛反应 酰化反应 烷化反应 西弗碱反应; α-氨基酸与水合茚三酮溶液共热，引起氨基酸脱氨、脱羧，生成蓝紫色化合物（Pro呈黄色），最大吸收峰在570nm（ Pro 440nm）处。由于吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析或