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第一章 蛋白质 一、元素组成特点：含氮量较恒定，蛋白质系数(6.25) 二、氨基酸 1.蛋白氨基酸：基本氨基酸(20种)， 2．蛋白氨基酸：(1)基本组成单位特点：?-L-型氨基酸； (2)表示：中，英： 三、单字母； (3)分类：原则：pH中性，R-基带电性；类别(4类)：非极性，极性不带， 酸性氨基酸，碱性氨基酸 3．必需氨基酸：定义，种类(8种) 4．性质：（1）两性解离和等电点( pI )：两性解离 pI定义:： 特点：溶解度下降；pI计算法 (2)吸收光谱：Phe、Tyr、Trp在280nm处有最大吸收峰 (3)重要反应：茚三酮反应(氨基酸定性定量)，Edman反应(肽段序列分析)，Sanger反应(N一端氨基酸测定) 5.分离方法 分配层析（Rf计算），离子交换层析 三、肽 1.概念：N端、C端：主肽链；肽单位 2．书写方式：左→右，N→C 四、蛋白质结构 1.一级结构：定义；特点：基础结构，稳定结构 2．二级结构： (1)概念：二级结构定义；肽键平面，二面角(?，?角)，非键合原子之间最小接触距离 (2)种类(4类)：?-螺旋：要点：单链、右旋，一圈3.6残基，上升0．54nm，形成5→1氢键且；?-折叠； ?-转角(回折) ；无规则卷曲 3.超二级结构：定义；种类 4．结构域：定义 5.三级结构：定义；特点：近似球状，外亲内疏，凹凸不平，疏密不一。 6．四级结构：定义，亚基与肽链的区别 7．维持蛋白质空间结构的作用力：氢键、盐键、疏水作用力、二硫键、配位键、范德华力 五、结构与功能的关系 1．蛋白质的功能：催化、运转、运动、能量交换、免疫、激素、调节、结构、贮存 2．—级结构与功能的关系：一级结构不同功能可能不同， 3．空间结构与功能的关系：—定的结构，一定的功能；结构 变化，功能变化；结构破坏，功能破坏 六、蛋白质性质 1.两性解离等电点： (1)定义：蛋白质净电荷等于零时的环境pH值； (2) 特点：溶解度降低； (3)电泳：原理：不同蛋白的电荷正负和数量不同，分子量不同，形状不同，因此在电场中的运动速度不同。方向与速度的鉴别：pI一pH，正负为方向，数值为速度 2．胶体性质：稳定因素：水化膜，同种电荷；透析(大分子化合物不能通过半透膜的性质)，沉降(沉降系数，s与S的区别) 3.变性：概念：物理化学因素影响，空间结构破坏，性质改变 特征：生物活性丧失 4．沉淀：盐析：破坏稳定因素，用于蛋白质分离；变性沉淀；沉淀剂沉淀；相互沉淀 5.紫外吸收：280nm 6.呈色反应：茚三酮反应，双缩脲反应 七、蛋白质的分离纯化 方法： （1）溶解度不同：等电点，有机溶剂，盐析； （2）分子形状大小不同：离心，透析，凝胶过滤原理分析问题 (3)电荷不同：电泳，离子交换(纤维素) 第二章 核酸 一、1．种类：DNA、RNA：mRNA、tRNA、rRNA ； 存在部位 2．生物功能 3．化学组成：DNA 和 RNA 区别 基本组成单位 二、结构 1．DNA： (1)chargaff规则 （2)多核苷酸链：3′-5′磷酸二酯键，3?、5?端，表示方法；(3)一级结构：定义，结构 （4）二级结构：模型特点 稳定作用力：氢键、碱基堆积力、相反电荷作用； 二级结构多态性：A型、B型、Z型 (左手)、三股螺旋； （ 5)三级结构：超螺旋，链状、环状、开链环状；核小体 2.RNA:(1)tRNA：特点（稀有碱基，分子量小），结构：二级(三叶草形，四环四臂)，三级（倒L型）；（2）mRNA：特点（含量最少，种类多，代谢最快），结构：真核细胞的为5?有帽子（m7GpppNpN…）, 3?有尾巴（多聚A） （3）rRNA：特点（含量最大，种类少）， 三、性质 1.两性解离与等电点：DNA的pI在酸性区，一般带负电，可用电泳分离 2.紫外吸收：260nm,吸收基团为碱基 3.变性：概念：物化因素影响，解为单链，紫外吸收增加(增色效应)，变性因素，热变性：变性曲线，Tm (与G+C有关) 4.复性：概念：单链成为双螺旋结构，紫外吸收减小(减色效应)；条件：退火 5.分子杂交：不同核酸分子之间通过碱基配对形成杂交分子的过程 第三章　酶 一、概念 特点：高效性，专一性，敏感性，可性调； 专一性：绝对专一牲，相对专一性(基团专一性，键专一性)，立体专一性（顺反异构，旋光异构）； 组成：简单酶，结合酶[全酶＝酶蛋白(决定专一性和高效率)+辅助因子(决定反应性质)] 辅基辅酶区别 二、命名与分类 三、作用机制 l.活性中心：概念，构成：催