第四章蛋白质(中医).ppt

蛋白质的结构与功能;一、什么是蛋白质?;二、蛋白质的生物学重要性;1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递;第 一 节;? 组成蛋白质的元素;H;非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸;甘氨酸 glycine Gly G 5.97;色氨酸 tryptophan Try W 5.89;天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97;? 半胱氨酸 ;（四）氨基酸的理化性质;pH=pI;2. 紫外吸收 ;3. 茚三酮反应 ;三、肽;+;* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。;N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端;N末端;（二） 几种生物活性肽;GSH过氧化物酶; 第 二 节;蛋白质的分子结构包括 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure);定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。;一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。;二、蛋白质的空间结构;肽单元; 蛋白质二级结构的基本形式;（1） ?-螺旋;;（2）?-折叠;（3）?-转角和无规卷曲;(二)蛋白质的三级结构;亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。;血红蛋白的四级结构 ;肌红蛋白与血红蛋白的结构 ;蛋白结构的层次总结;;;牛核糖核酸酶的一级结构; 天然状态，有催化活性;第三节;一、蛋白质的两性电离 ;二蛋白质的胶体性质 ;+;三、蛋白质的变性、沉淀和凝固 ;造成变性的因素; 应用举例 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 1.加热、加压。 2. 75%乙醇。3.紫外灯照射 4.重金属离子中毒的高蛋白洗胃。5.生物碱试剂检测蛋白尿。 此外,低温防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 ;若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation) 。; 天然状态，有催化活性;* 蛋白质沉淀 在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。 ;四、蛋白质的紫外吸收;五、蛋白质的呈色反应;1.丙酮沉淀、盐析;2.电泳;几种重要的蛋白质电泳 *SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，常用于蛋白质分子量的测定。 *等电聚焦电泳，通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白质的电泳方法。 *双向凝胶电泳是蛋白质组学研究的重要技术。;3.透析及超滤法;4.层析;蛋白质分离常用的层析方法 * 离子交换层析：利用各蛋白质的电荷量及性质不同进行分离。 * 凝胶过滤(gel filtration)又称分子筛层析，利用各蛋白质分子大小不同分离。;;;（五）超速离心;因为沉降系数S大体上和分子量成正比关系，故可应用超速离心法测定蛋白质分子量，但对分子形状的高度不对称的大多数纤维状蛋白质不适用。;2、β-折叠(β-pleated sheet);;;; 体内许多激素属寡肽或多肽;三、蛋白质的分类 ;蛋白质的结构和功能 ;4．维系蛋白质分子一级结构的化学键是 A．离子键 B．肽键 C．二硫键 D．氢键 E．疏水键 5．变性蛋白质的主要特点是 A．不易被蛋白酶水解 B．分子量降低 C．溶解性增加 D．生物学活性丧失 E. 共价键被破坏;6．蛋白质二级结构是指分子中 （2002，2005） A．氨基酸的排列顺序 B．每一氨基酸侧链的空间构象 C．局部主链的空间构象 D．亚基间相对的空间位置 E．每一原子的相对空间位置 7．下列关于肽键性质和组成的叙述正确的是 （2003） A．由Ca和C-C00H组成 B．由Ca和Ca组成 C．由Ca和N组成 D．肽键有一定程度双键性质 E．肽键可以自由旋转; （8~9题共用备选答案）（2003） A．一级结构破坏 B．二级结构破坏、 C．三级结构破坏 D．四级结构破坏 E．空间结构破坏 8．亚基解聚时 9．蛋白酶水解时;10．关于蛋白质二级结构的叙述正确的是指 （2004） A．氨基酸的排列顺序 B．每一氨基酸侧链的空间构象 C．局部主链的空间构象 D．亚基间相对的空间位置 E．每一原子的相对空间位置 1