生物化学8章-蛋白质代谢.ppt

氨基酸的来源和去路 一、氨基酸的脱氨基作用 转氨基 氧化脱氨基 联合脱氨基 非氧化脱氨基 氨的来源去路 一、体内氨的来源 1. 氨基酸脱氨基作用：是主要来源。还有少量胺的氧化。 2. 肠道吸收的氨：4g/日 ①蛋白质的腐败作用 ②肠道尿素的水解 肠道对氨的吸收与肠道pH有关： 2、尿素循环 氨基酸降解生成的一部分NH4+用于合成某些含氮化合物， 多余的转化为尿素排出体外， 肝脏是合成尿素的主要器官，尿素由血液经肾脏排出。尿素直接来源是精氨酸： 实验根据如下： ①大鼠肝切片与NH4+保温数小时，NH4+↓，尿素↑； ②加入鸟氨酸、瓜氨酸和Arg后，尿素↑； ③上述三种氨基酸结构上彼此相关； ④早已证实肝中有精氨酸酶。 两步反应均不可逆； 氨甲酰磷酸合成酶-Ⅰ(carbamoyl phos-phate synthetaseⅠ，CPS-Ⅰ)为变构酶，N-乙酰谷氨酸（N-AGA）为此酶的变构激活剂； 此阶段消耗2个ATP； 鸟氨酸循环要点 ①尿素分子中的氮，一个来自氨甲酰磷酸（或游离的NH3），另一个来自Asp； ②每合成1分子尿素需消耗4个~P； ③循环中消耗的Asp可通过延胡索酸转变为草酰乙酸，再通过转氨基作用，从其他?-氨基酸获得氨基而再生； ④精氨酸代琥珀酸合成酶（ASS）为尿素合成的限速酶。 高血氨症和氨中毒 高血氨症 肝昏迷的氨中毒学说 该学说认为由于肝功能不全情况下，血氨的来源增多或去路减少，引起血氨升高。高浓度的血氨通过干扰脑组织的能量代谢，对神经细胞膜的抑制作用，以及对神经递质的影响从而出现脑功能障碍而导致昏迷。 * * 第九章 蛋白质代谢 第一节 蛋白质的分解代谢 一个正常人，每天可有400克蛋白质发生变化（生长、更新、修复、降解）， 约有1/4进行氧化降解或转变成葡萄糖， 3/4在体内进行再循环。 蛋白质的半寿期从几分钟到几个星期不等。 对高等动物来说，有10种氨基酸必须由外界摄取称必需氨基酸： 碱性：赖氨酸Lys，精氨酸Arg，组氨酸His； 含硫：甲硫氨酸（蛋氨酸）Met； 芳香：苯丙氨酸Phe，色氨酸Trp； 烷基：缬氨酸Val，亮氨酸Leu，异亮氨酸Ile； 羟基：苏氨酸Thr。 另10种氨基酸对高等动物来说以能自己合成称非必须氨基酸 一、蛋白质的消化作用 胃中柱细胞分泌HCl，胃液酸性pH1.5～2.5，促进球状蛋白变性和松散； 主细胞分泌胃蛋白酶原。 胰腺分泌NaHCO3中和胃酸， 还分泌弹性蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、羧肽酶、二肽酶。 小肠分泌氨肽酶。 胃蛋白酶--水解由芳香氨基酸的-NH2基形成的肽键； 胰蛋白酶--水解由碱性氨基酸的-COOH基形成的肽键； 胰凝乳蛋白酶(糜蛋白酶)--水解由芳香氨基羧基形成的肽键； 弹性蛋白酶--水解脂肪族氨基酸的肽键； 氨肽酶--水解靠近肽链N端的肽键； 羧肽酶--水解靠近肽链C端的肽键; 二肽酶（胰腺）—水解一切二肽。 游离氨基酸，由肠粘膜表皮吸收进入血液，再进入肝脏。 在肝脏中有些氨基酸被降解，多数由血液输送到全身各个器官或组织。 二、氨基酸的分解代谢 氨基酸不能象脂肪那样在生物体内贮存。多余的氨基酸在肝脏中被降解。 氨基酸的降解可分为氧化脱氨和?-酮酸的代谢两步。 1、氨基酸中?-氨基的代谢 联合脱氨基作用 在转氨酶和谷氨酸脱氢酶的联合作用下，使各种氨基酸脱下氨基的过程。它是体内各种氨基酸脱氨基的主要形式。其逆反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。 转氨酶 ?-酮酸 ?-酮戊二酸 氨基酸 谷氨酸 + NAD+ 谷氨酸脱氢酶 + NADH+H+ 总反应： ?-氨基酸+NAD++H2O ?-酮酸+NH4++NADH+H+ 以血清酶检测常用，包括丙氨酸氨基转移酶 （俗称谷丙转氨酶ALT）、门冬氨酸氨基转移酶 （俗称谷草转氨酶AST）、碱性磷酸酶（ALP）、 γ－谷氨酰转肽酶（γ－GT或GGT）等。在各种酶 试验中，ALT和AST能敏感地反映肝细胞损伤与 否及损伤程度。各种急性病毒性肝炎、药物或 酒精引起急性肝细胞损伤时，血清ALT最敏感， 在临床症状如黄疸出现之前ALT就急剧升高， 同时AST也升高，但是AST升高程度不如ALT。 而在慢性肝炎和肝硬化时，AST升高程度超过ALT， 因此AST主要反映的是肝脏损伤程度。 ?尿素生成的主要器官：肝脏 2分子氨与1分子 CO2结合生成1分 子尿素及1分子水 鸟氨酸循环 　　又叫尿素循环或Krebs-Henseleit循环 部位：肝细胞的线粒体和胞液 ?尿素合成的详细步骤 CO2 + NH3 + H2O 氨基甲酰磷酸合成酶I N-乙酰谷氨酸 Mg2+ 2ATP 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸 1. 氨基甲酰磷酸的合成（反应部位：线粒体） 2. 瓜氨酸的合