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案首页
第__6次课 授课时间_2009年9月11日 教案完成时间___2009、6_________
课程名称 生物化学 年级 2008 专业、层次 临床本科 教员 王海生 专业技术
职 务 生物化学
副教授 授课方式
(大、小班) 大班 学时
2 授课题目(章、节) 第三章 酶
第一节 酶的分子结构与功能
第二节 酶作用特点与机制
第三节 酶的动力学 基本教材或主要参考书 基本教材:查锡良生物化学 第七版 :人民卫生出版社
主要参考书:
沈同. 生物化学. 第三版.北京:高等教育出版社
Biochemistry second Edition,Reginald H. Garrett
3、童坦君.生物化学. 第一版.北京:北京大学医学出版社.
4、张廼蘅. 医学分子生物学 . 北京 : 北京医科大学出版社
5、贾弘褆 生物化学 北京:人民卫生出版社
教学目的与要求:
酶作用特点与机制:熟悉酶作用的中间产物学说、诱导契合了解酶促反应的机制。
2、酶的动力学:掌握酶动力学的定义及影响酶作用的因素;米-曼方程及Km与Vm的意义、Km与Vm测定;温度的影响与最适温度。熟悉pH的影响原因和最适pH;矩形双曲线及意义,米-曼方程及导出,酶浓度的影响;了解米-曼方程的导出。 大体内容与时间安排,教学方法:
第一节 酶的分子结构与功能(40分)
第二节 酶作用特点与机制(20分)
第三节 酶的动力学(30分钟)
教学方法:讲述,板书,多媒体
教研室审阅意见:
同意执行
__李存保__(教学组长签名)
____刘淑萍教研室主任签名)
2009年6 月 日
(教案续页)
基 本 内 容 辅助手段和时间分配 第三章 酶(Enzyme)
酶的概念:酶是一类由活细胞产生的,对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。
第一节酶的分子结构与功能
1.单体酶:是指只由一条多肽链构成的酶,称之。
2.寡聚酶:由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶,称之。
3.多酶体系:指在细胞内存在着许多由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物,即多酶体系。
4.多功能酶(串联酶):一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合,形成由一条多肽链组成却具有不同催化功能的酶,称之。
一、 酶的分子组成
按分子组成分为:单纯酶、结合酶;
1.单纯酶:指仅由氨基酸残基构成的酶。如:一些消化蛋白酶。
2.结合酶:由蛋白质部分和非蛋白质部分组成。
结合酶(全酶) = 酶蛋白 + 辅助因子(金属离子或小分子有机化合物)
辅助因子分类:按其与酶蛋白结合的紧密程度与作用特点不同可分:
? 辅酶:与酶蛋白结合疏松,可以用透析或超滤的方法除去。
辅基:与酶蛋白结合紧密,不能通过透析或超滤的方法除去,在反应中辅基不能离开酶蛋白。
1)金属离子: 金属酶:金属离子与酶结合紧密,提取过程中不易丢失,称之。
金属激活酶:金属离子虽为酶的活性所必需,却不与酶直接结合,而是通过底物相连接,称之。
金属离子作用:作为酶活性中心的催化基团参与催化反应、传递电子;作为连接酶与底物的桥梁,便于酶对底物起作用;为稳定酶的构象所必需;中和阴离子,降低反应中的静电斥力等;
2)小分子的有机物:主要为水溶性的B族维生素参与组成。
作用:参与酶的催化过程,在反应中传递电子、质子或一些基团。
二、 酶的活性中心
必需基团:与酶活性相关的基团称为必需基团。
常见:His—咪唑基;Ser—羟基;Cys—巯基;Glu—γ羧基;
活性中心内 结合基团
催化基团
必需基团
活性中心外
酶的活性中心(active center):必需基团相互靠抡形成一定的区域,能与底物结合,并使底物转化为产物。这个区域称为酶的活性中心。
40分,手段:讲述,板书,多媒体
基 本 内 容 辅助手段和时间分配 第二节 酶作用特点与机制
一、 酶促反应的特点
(一)高效率的催化活性
比非催化反应高108 — 1020倍;比一般催化剂高 107 — 1013倍。
酶和一般催化剂加速反应的机制:是降低反应的活化能。
(二)高度特异性
酶对其所催化的底物有较严格的选择性。即一种酶仅作用于一种或一类化合物,或一定的化学键,催化一定的化学反应并产生一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性(specificity) 基 本 内 容 辅助手段和时间分配 第三节 酶促反应动力学
酶促反应动力学(kinetics of enzyme-catalyzed)
酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。
研究一种因素的影响时,其余各因
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